Tafazzin
De Wikipedia, la enciclopedia libre
Saltar a navegación Saltar a búsqueda
TAFAZZIN
Identificadores
AliasTAFAZZIN , BTHS, CMD3A, EFE, EFE2, G4.5, LVNCX, Taz1, tafazzin, TAZ, tafazzin, transacilasa de fosfolípido-lisofosfolípido
Identificaciones externasOMIM : 300394 MGI : 109626 HomoloGene : 37264 GeneCards : TAFAZZIN
Ubicación de genes ( humanos )
Cromosoma X (humano)
Chr.Cromosoma X (humano) [1]
Cromosoma X (humano)
Ubicación genómica de TAFAZZIN
Ubicación genómica de TAFAZZIN
BandaXq28Comienzo154,411,524 pb [1]
Fin154,421,726 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón )
Cromosoma X (ratón)
Chr.Cromosoma X (ratón) [2]
Cromosoma X (ratón)
Ubicación genómica de TAFAZZIN
Ubicación genómica de TAFAZZIN
BandaX A7.3 | X 37.95 cMComienzo74.281.912 pb [2]
Fin74,290,151 pb [2]
Ontología de genes
Función molecular• actividad de transferasa, la transferencia de grupos acilo
• actividad 1-acilglicerofosfocolina O-aciltransferasa
• 3-fosfato 1-acilglicerol-actividad O-aciltransferasa
• actividad O-aciltransferasa
Componente celular• citoplasma
• componente integral de la membrana
• citosol
• membrana mitocondrial
• membrana
• mitocondria
• membrana interna mitocondrial
• componente intrínseco de la membrana
• núcleo
Proceso biológico• contracción muscular
• músculo cardíaco contracción
• mitocondrial ATP síntesis de transporte de electrones acoplada
• el desarrollo del tejido muscular cardiaco
• formación de crestas
• mitocondrial cadena respiratoria I complejo montaje
• el desarrollo del corazón
• cardiolipina proceso biosintético
• metabolismo
• cardiolipina-cadena de acilo remodelación
• el desarrollo del tejido del músculo esquelético
• proceso metabólico de los fosfolípidos
• regulación positiva del proceso metabólico de la cardiolipina
• regulación positiva del proceso biosintético del ATP
• hematopoyesis
• organización de la membrana mitocondrial interna
• regulación de la expresión génica
Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entrez

6901

66826

Ensembl

ENSG00000102125

ENSMUSG00000009995

UniProt

Q16635

Q91WF0

RefSeq (ARNm)
NM_000116
NM_001303465
NM_181311
NM_181312
NM_181313

NM_181314

NM_001173547
NM_001242615
NM_001242616
NM_001290738
NM_181516

RefSeq (proteína)

NP_000107
NP_001290394
NP_851828
NP_851829
NP_851830

NP_001167018
NP_001229544
NP_001229545
NP_001277667
NP_852657

Ubicación (UCSC)Chr X: 154,41 - 154,42 MbCr X: 74,28 - 74,29 Mb
Búsqueda en PubMed[3][4]
Wikidata
Ver / editar humanoVer / Editar mouse
Tafazzin
Identificadores
SímboloTAZ
InterProIPR000872
Membranome459

Tafazzin es una proteína que en humanos está codificada por el gen TAZ . [5] Tafazzin se expresa en gran medida en el músculo cardíaco y esquelético , y funciona como una transacilasa fosfolípido - lisofosfolípido (pertenece al fosfolípido: diacilglicerol aciltransferasas ). [6] [7] Cataliza la remodelación de la cardiolipina inmadura a su composición madura que contiene un predominio de restos de tetralinoleoilo. [8] Varias isoformas diferentes de la proteína tafazzin se producen a partir de la TAZ. gene. Se produce una forma larga y una forma corta de cada una de estas isoformas; la forma corta carece de una secuencia líder hidrófoba y puede existir como una proteína citoplásmica en lugar de estar unida a la membrana . Se han descrito otras transcripciones empalmadas alternativamente, pero se desconoce la naturaleza completa de todas estas transcripciones. La mayoría de las isoformas se encuentran en todos los tejidos, pero algunas solo se encuentran en ciertos tipos de células. [9] [5] Las mutaciones en el gen TAZ se han asociado con deficiencia mitocondrial, síndrome de Barth , miocardiopatía dilatada (MCD), MCD hipertrófica, fibroelastosis endocárdica., no compactación del ventrículo izquierdo (LVNC), cáncer de mama , carcinoma papilar de tiroides , cáncer de pulmón de células no pequeñas , glioma , cáncer gástrico , neoplasias de tiroides y cáncer de recto . [5] [10] [11] [12]

Es importante señalar que el gen TAZ se confunde con frecuencia con una proteína llamada TAZ (coactivador transcripcional con motivo de unión a PDZ, una proteína de 50 kDA). que forma parte de la vía del hipopótamo y no guarda ninguna relación con el gen de interés. La proteína TAZ de la vía del hipopótamo tiene un símbolo genético oficial de WWTR1 .

Estructura

El gen TAZ se encuentra en el brazo q del cromosoma X en la posición 28 y se extiende por 10.208 pares de bases . [5] El gen TAZ produce una proteína de 21,3 kDa compuesta por 184 aminoácidos . [13] [14] Se ha descubierto que la estructura de la proteína codificada difiere en su terminal N y en la región central, que son dos regiones funcionalmente notables. Un tramo hidrofóbico de 30 residuos en el extremo N puede funcionar como un ancla de membrana, que no existe en las formas más cortas de tafazzins. La segunda región es un bucle expuesto variable ubicado entreaminoácidos 124 y 195 en la región central. Se sabe que esta región hidrófila interactúa con otras proteínas. TAZ no tiene ningún parecido conocido con otras proteínas. [15] La vida media de tafazzin es de solo 3 a 6 horas, considerablemente más corta que la mayoría de las proteínas mitocondriales, lo que puede explicar las dificultades de investigación para estudiar su estructura. [dieciséis]

El supuesto sitio de unión a fosfolípidos, que es el sitio activo de Tafazzin, es una hendidura de 57 aminoácidos con dos extremos abiertos y residuos cargados positivamente. [17] Además, tafazzin se localiza en las valvas de la membrana que se enfrentan al espacio intermembrana (IMS) , que es crucial para la remodelación . [18] [19] Tafazzin se diferencia de las fosfolipasas en que contiene un residuo de histidina conservado , His-77, como parte del motivo HX4D conservado que se observa en las aciltransferasas . Este motivo es responsable de facilitar el mecanismo de la díada Asp-His que se observa en muchas serina proteasas . [20]Se han identificado muchas formas únicas de tafazzin, con longitudes de 129 a 292 aminoácidos. [15] Tafazzin tiene al menos 4 isoformas diferentes . Tiene un peso molecular de alrededor de 35 kDa, pero también puede aparecer en pesos moleculares más bajos debido a las diferencias de especies en la expresión de isoformas. Se han clasificado 7 clases funcionales de mutaciones TAZ en función de los mecanismos patogénicos de pérdida de función de cada mutación. [21]

El gen TAZ contiene dos péptidos independientes de su sitio activo para dirigir la proteína a las mitocondrias, formando los residuos 84-95 en el exón 3 y los residuos 185-200 en las dianas del exón 7/8. [22] Tafazzin se localiza con asociación periférica a las valvas de la membrana entre la membrana mitocondrial interna (IMM) y la membrana mitocondrial externa (OMM), frente al espacio intermembrana (IMS). [18] [19] El anclaje interfacial característico de Tafazzin se logra mediante su secuencia hidrofóbica de los residuos 215-232. [23] Finalmente, la translocasina de la membrana externa(TOM) y el translocase de la membrana interna (TIM) median el movimiento y la inserción del tafazzin en el OMM y el anclaje al IMM. [23]

Función

El gen TAZ proporciona instrucciones para producir una proteína llamada tafazzin, que se localiza en las mitocondrias , los centros de producción de energía de las células. La actividad de la transacilasa de tafazzina es responsable de la remodelación de la cardiolipina, fundamental para mantener la estructura y función de la membrana interna mitocondrial. También tiene capacidades únicas de detección de curvatura de membrana y especificidad de acilo. [24]

Transacylase (remodelación)

Después de su síntesis, la cardiolipina no puede ejercer sus funciones adecuadas hasta que se remodela activamente. Tafazzin, una transferasa específica de acilo, cataliza la reacción de transferencia de acilo entre fosfolípidos y lisofosfolípidos de una manera independiente de CoA. El proceso de remodelación de la cardiolipina implica alcanzar una composición de acilo final que consiste principalmente en residuos de linoleoilo. [7] [25] TAZ interactúa con una cardiolipina inmadura al agregar el ácido graso linoleico , que catalizala remodelación de la cardiolipina. La remodelación se logra mediante transacilación o el ciclo de desacilación-reacilación. El ciclo de desacilación-reacilación, también conocido como ciclo de Lands, comienza con la desacilación mediada por la fosfolipasa Cld1 para formar monolisocardiolipina (MLCL). [26] La MLCL es reacilada por tafazzin en una reacción de un solo paso que transfiere un grupo de ácido linoleico de la fosfatidilcolina (PC), completando el ciclo de desacilación-reacilación de CL. [7] [27] Por el contrario, la transacilación implica la transferencia de un grupo de ácido linoleico de la fosfatidilcolina(PC) a MLCL. Dicha actividad enzimática forma liso-PC y CL, y enriquece la cadena de acilo específica de cardiolipina. Se ha demostrado que el proceso es específico para PC que contiene linoleoilo. Dichos procesos de remodelación convierten la cardiolipina en una composición madura que contiene un predominio de restos tetralinoleoílo. La remodelación de CL en mamíferos requiere enzimas adicionales, como monolisocardiolipina aciltransferasa (MLCLAT), acil-CoA: lisocardiolipina aciltransferasa (ALCAT) y fosfolipasa. [28] El proceso permite el correcto funcionamiento de la cardiolipina . [8] [9] [29]

Especificidad de acilo y curvatura de detección

Se ha demostrado que Tafazzin en la remodelación de CL tiene una clara preferencia por el PC que contiene linoleoilo en la formación de CL maduro. [30] Esta especificidad conduce a una composición madura de CL que contiene un predominio de restos de tetralinoleoilo, lo que conduce al enriquecimiento de tetralinoleoil-cardiolipina (CL4). [29] Se ha informado que la preferencia por los grupos lineoílo es diez veces mayor que la de los grupos oleoílo y veinte veces mayor que la de los grupos araquidonoílo. [7] Explicaciones contradictorias para esta preferencia han incluido la causalidad de la minimización de energía con influencias del microambiente circundante, conocida como hipótesis de remodelación termodinámica, [31] o la preferencia enzimática inherente de tafazzin por residuos de acilo específicos.[19]

Tafazzin y cardiolipin en la estructura y función mitocondrial

La cardiolipina es un glicerofosfolípido complejo que contiene 4 grupos acilo unidos a tres restos de glicerol localizados en la membrana interna mitocondrial . Estos grupos acilo incluyen ácido oleico y ácido linoleico . Debido a esta composición, la cardiolipina presenta una estructura cónica, lo que permite la curvatura de la membrana denominada crestas . Además, la CL juega un papel importante en la fosforilación oxidativa al estabilizar los complejos de cadena con sus enlaces entre las cadenas de acilo, [29] uniéndose a los anillos c de la ATP sintasa para una función adecuada, [32]mantener la formación del supercomplejo de la cadena respiratoria con proteínas localizadas en la matriz mitocondrial interna, incluyendo ATP / ADP translocasa, portador de piruvato, portador de carnitina y todos los complejos de la cadena respiratoria (I, III, IV, V). [33] [34] [35] La cardiolipina también facilita la captura de protones en el espacio intermembrana para ayudar a la ATP sintasa a canalizar los protones hacia la matriz mitocondrial . La CL correctamente formada es fundamental para mantener la forma mitocondrial, la producción de energía y el transporte de proteínas dentro de las células, [9] y la remodelación mediante tafazzin ayuda a eliminar y reemplazar las cadenas de acilo dañadas por el estrés oxidativo. [36] Durante la apoptosisy procesos similares, se sabe que CL actúa como una plataforma para proteínas y otra maquinaria involucrada con sus interacciones con miembros de la familia Bcl-2, caspasas, Bid, Bax y Bak. [37]

Significación clínica

Las mutaciones en el gen TAZ se han asociado con una serie de deficiencias mitocondriales y trastornos asociados que incluyen síndrome de Barth, miocardiopatía dilatada (DCM), DCM hipertrófica, fibroelastosis endocárdica y no compactación del ventrículo izquierdo (LVNC). [5] TAZ también se ha asociado con varios cánceres, incluido el cáncer de mama , el carcinoma papilar de tiroides y el cáncer de pulmón de células no pequeñas , el glioma , el cáncer gástrico , las neoplasias de tiroides y el cáncer de recto . [10] [11] [12]

Síndrome de Barth

El síndrome de Barth (BTHS) es una enfermedad ligada al cromosoma X causada por mutaciones en el gen TAZ . [38] Más de 160 mutaciones en el gen TAZ se han relacionado con esta enfermedad. Es una enfermedad rara, que se encuentra en 1 de cada 300.000 a 400.000 nacidos vivos, aunque se sabe que la enfermedad está infradiagnosticada. [39] [40] Aunque el BTHS se presenta casi exclusivamente en hombres, se ha identificado un caso de BTHS en una paciente. [41] Tafazzin es responsable de la remodelación de una cardiolipina fosfolípida (CL), [42] el lípido característico de la membrana interna mitocondrial. TAZLas mutaciones genéticas que causan el síndrome de Barth dan como resultado la producción de proteínas tafazzin con poca o ninguna función. Como resultado, el ácido linoleico no se agrega a la cardiolipina , lo que altera la forma y función mitocondrial normal, incluida la producción de energía y el transporte de proteínas. Los pacientes con síndrome de Barth presentan defectos en el metabolismo de la cardiolipina , incluida la composición aberrante de acilo graso de la cardiolipina , acumulación de monolisocardiolipina (MLCL) y niveles reducidos de cardiolipina total . [43] [44] Esto puede provocar una descompensación metabólica aguda y muerte súbita. Tejidos con altas demandas de energía, como el corazón y otros músculos, son más susceptibles a la muerte celular debido a la reducción de la producción de energía en las mitocondrias y el transporte de proteínas.

Además, los glóbulos blancos afectados tienen mitocondrias de forma anormal, lo que podría afectar su capacidad para crecer (proliferar) y madurar (diferenciarse), lo que lleva a un sistema inmunológico debilitado e infecciones recurrentes . Es probable que las mitocondrias disfuncionales provoquen otros signos y síntomas del síndrome de Barth. [9]

Los fenotipos del síndrome de Barth abarcan una amplia gama, con consecuencias cardiovasculares , musculoesqueléticas , neurológicas , metabólicas y hematológicas . [45] [46] [47] Las manifestaciones clínicas comunes incluyen: [9] [38]

  • miocardiopatía dilatada (corazón agrandado y debilitado)
  • debilidad muscular
  • infecciones recurrentes
  • baja estatura
  • fibroelastosis endocárdica
  • retraso del crecimiento
  • neutropenia
  • aciduria orgánica ( ácido 3-metilglutacónico )

Las características adicionales incluyen miocardiopatía hipertrófica , no compactación aislada del miocardio ventricular izquierdo (INVM), arritmia ventricular , retraso motor, falta de apetito, fatiga e intolerancia al ejercicio, hipoglucemia , acidosis láctica , hiperamonemia y recuperación tardía dramática del crecimiento después del retraso del crecimiento durante la infancia. [38]

Una mutación c.348C> T resultó en miocardiopatía dilatada sin compactación del miocardio ventricular . [48] Un paciente con una mutación de cambio de marco de c.227delC mostró síntomas de neutropenia , cardiomegalia y otros síntomas comunes del síndrome de Barth. [49] Otra mutación c.C153G resultó en acidosis metabólica grave , cardiomegalia y otros síntomas importantes del síndrome de Barth . [50]

No existe una cura conocida para BTHS, y el tratamiento de BTHS es complicado y retrasado debido a los diferentes fenotipos de la enfermedad y su gran complejidad. [40] Por lo tanto, muchos tratamientos se centran en los trastornos cardiovasculares y metabólicos, en lugar de tratar el síntoma en sí. La elamipretida , un agente que protege el CL del daño oxidativo para mantener las crestas mitocondriales y la fosforilación oxidativa , se está probando actualmente en ensayos clínicos. [51] [52] Además, los ácidos grasos dietéticos se han utilizado para mejorar la función bioenergética y cardíaca en BTHS. [53]Sin embargo, las manifestaciones graves de los síntomas en los pacientes con BTHS requieren un trasplante de corazón. Las estadísticas muestran que nueve de los 73 (12%) pacientes sobrevivientes que se han sometido a un trasplante cardíaco en la última actualización. [54] [47] El trasplante de corazón en pacientes con BTHS generalmente ha tenido éxito. [47]

Patología cardiovascular

La miocardiopatía es una característica destacada del síndrome de Barth. El cambio en la composición de la cadena de acilo y la peroxidación de lípidos causados ​​por tafazzin defectuoso pueden causar una acción sarcomérica defectuosa , que puede conducir a un golpe de potencia insuficiente, tejido muy debilitado, ventrículo izquierdo agrandado, contracción parcial o incompleta y disminución del volumen de eyección. Tales consecuencias contribuyen a los fenotipos cardiomiopáticos del síndrome de Barth, marcado por un corazón debilitado y una contractilidad disminuida. [35] [55] Alternativamente, se ha sugerido que las especies reactivas de oxígeno (ROS) son la causa principal de alteraciones cardiovasculares en BTHS. [56]

La miocardiopatía en BTHS se exhibe en diferentes niveles. Un estudio de cohorte de pacientes con BTHS mostró el 41,5% de todas las miocardiopatías diagnosticadas en el rango desde el nacimiento hasta el mes de edad, y el 95% presentaba antecedentes de miocardiopatía. [54] Además, ha habido casos con miocardiopatías leves o de inicio tardío, como dos pacientes infantiles sin fenotipos cardiomiopáticos en el momento del diagnóstico. [57] La miocardiopatía en el síndrome de Barth se manifiesta principalmente en múltiples formas, incluida la miocardiopatía dilatada.(DCM), afección del ventrículo izquierdo en la que el corazón se debilita y agranda y, por lo tanto, no puede bombear sangre de manera eficiente. La disminución resultante del flujo sanguíneo puede provocar hinchazón en las piernas y el abdomen, líquido en los pulmones y un mayor riesgo de coágulos de sangre . [9] Algunas mutaciones en el gen TAZ causan miocardiopatía dilatada sin las otras características del síndrome de Barth. LVNC es una condición en la que el ventrículo izquierdo, caracterizado por una estructura esponjosa en la pared ventricular, exhibe trabeculaciones prominentes y recesos intertrabeculares profundos. [58]INVM ocurre cuando la cámara inferior izquierda del corazón (ventrículo izquierdo) no se desarrolla correctamente. En INVM, el músculo cardíaco está debilitado y no puede bombear sangre de manera eficiente, lo que a menudo causa insuficiencia cardíaca. [59] [35] También pueden ocurrir ritmos cardíacos anormales ( arritmias ).

Patología musculoesquelética

La patología musculoesquelética se presenta de diversas formas en pacientes con BTHS. Un fenotipo común es la debilidad tanto generalizada como local. La debilidad se manifiesta como debilidad muscular manifiesta y aumento de la fatiga por esfuerzo debido a la miopatía esquelética . Empeora cuando se presenta con los síntomas cardiovasculares del síndrome de Barth . [60] Los síntomas adicionales de la patología musculoesquelética incluyen hipotonía , retraso en el desarrollo motor, baja estatura y dismorfia facial en diversos grados. [61] Además, se ha demostrado que en los pacientes con BTHS se observa una reducción en el peso, la longitud y la altura en relación con la población normal.

El tratamiento para los retrasos en el desarrollo ha incluido la suplementación con almidón de maíz como fuente alternativa de glucosa. [47] Las deficiencias metabólicas se han tratado con suplementos de arginina y carnitina por vía oral , que se ha demostrado que mejoran la función cardíaca y la debilidad muscular en algunos pacientes. [62] [63] [64] Sin embargo, no se ha publicado una evaluación formal de la utilidad de los suplementos de carnitina y arginina, y sus usos solo han sido eficaces en pacientes con deficiencias específicas. [62] [64]

Patología neurológica

Los deterioros cognitivos son comunes en los pacientes con BTHS en diversos grados. Si bien a menudo se manifiesta una mayor incidencia de deterioro cognitivo [65] y dificultades leves de aprendizaje y habla [54] , muchos pacientes con BTHS también han mostrado capacidades cognitivas normales. [61] Esto muestra la participación neurológica limitada en BTHS, a pesar de las funciones cruciales de tafazzin en la respiración mitocondrial del cerebro y la función cognitiva normal. [66] Un estudio ha demostrado que el cerebro tiene una composición de CL distinta, con CL más diversa y menos dependiente de tetralinoleoilo. Esta composición disminuye la necesidad de remodelación de CL, dando como resultado una composición menos dependiente de tafazzin. [29]Otro estudio encontró que el cerebro tiene una mayor concentración de cadenas de acilo saturadas . [67] Finalmente, el cerebro tiene una mayor capacidad de captación de ROS , lo que permite eludir los efectos dañinos de ROS. [66] Estos hallazgos explican los fenotipos neurológicos en pacientes con BTHS. [68]

Desordenes metabólicos

Los trastornos metabólicos en BTHS se manifiestan en forma de aciduria 3-metilglutacónica (3-MGA), una afección caracterizada por niveles elevados de ácidos orgánicos en la orina, que incluyen ácido 3-metilglutacónico, ácido 3-metilglutárico y ácido 2-etilhidracrílico. . [69] Si bien el 3-MGA se excreta en gran medida en los pacientes con BTHS, se ha encontrado que algunos pacientes tienen niveles normales de ácidos orgánicos en la orina. [70] El tratamiento de 3-MGA y deficiencias metabólicas ha incluido riboflavina o coenzima Q10, que han mostrado una mejora significativa en los pacientes. [69]

Patología hematológica

La principal patología hematológica de los pacientes con BTHS es la neutropenia , una afección caracterizada por una disminución del número total de neutrófilos en circulación con un aumento de monocitos y eosinófilos y sin fluctuaciones en los linfocitos . [47] La presentación de la neutropenia varía de leve a grave, cíclica a no cíclica y de intermitente a crónica. [71] Un recuento absoluto de neutrófilos <500 / μL, definido como neutropenia crónica grave (NCG), es la forma más perjudicial. [72]

Cáncer

Se ha encontrado que TAZ se expresa altamente en células de cáncer gástrico resistentes al cisplatino . Se identificó que esta resistencia se debe a la capacidad adquirida de las células cancerosas para experimentar una transición epitelio-mesenquimal (EMT). Los hallazgos de que TAZ está involucrado en la inducción de EMT, así como sus altos niveles en estas células cancerosas, pueden apuntar a su participación en el cáncer gástrico. [10] [11] La sobreexpresión de TAZ se ha relacionado con cáncer de recto, [73] cáncer de próstata, [74] neoplasia de tiroides, [75] y cáncer de cuello uterino. [12] En un estudio de 140 pacientes suecos con cáncer de recto, TAZla sobreexpresión se asoció con un aumento en la expresión de oncogenes (FXYD-3 y Livin). También se encontró que mejora la respuesta celular anti-apoptosis y el crecimiento celular anormal e incluso se encontró que era un indicador de la etapa, el tipo y la progresión del cáncer de recto. [73] Además, los niveles de TAZ se relacionaron con la respuesta a la radioterapia de los pacientes, lo que podría ofrecer información sobre la recurrencia del cáncer en los pacientes. [73] Un vínculo potencial entre PI3K y TAZ indica una posible asociación entre la señalización de PI3K y TAZ, ya que ambos estaban muy elevados en las células cancerosas mutantes de PTEN . [10]En el cáncer de próstata, se demostró que el CL, que es remodelado por tafazzin, tiene un alto contenido de ácido palmitoleico, que tiene la capacidad de estimular la proliferación de células del cáncer de próstata y reducir la tasa de apoptosis. [74] En la neoplasia de tiroides, TAZ permite distinguir los adenomas foliculares de los carcinomas foliculares, [75] mientras que en el cáncer de cuello uterino los niveles de tafazzin aumentaron desde el tejido normal hasta las lesiones intraepiteliales escamosas y el carcinoma de cuello uterino escamoso. Con base en estudios de progresión del cáncer de cuello uterino, se cree que TAZ puede inducir cáncer al inhibir la apoptosis y promover el crecimiento, la viabilidad y la tumorigénesis de las células cancerosas. [12]

Interacciones

Se ha demostrado que Tafazzin tiene interacciones proteína-proteína con los siguientes y más. [76] [38]

  • FUT11
  • BTRC
  • NAGA
  • NID2
  • ANKRD46
  • VWDE
  • ITGA8

Historia

La proteína fue descubierta en 1996 por los científicos italianos Silvia Bione et al. . [15] Debido al complejo procedimiento requerido para la identificación de tafazzin, la proteína recibió su nombre de Tafazzi , un personaje de comedia italiano que se golpea la ingle con entusiasmo con una botella de plástico.

Referencias

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000102125 - Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000009995 - Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ a b c d e "Entrez Gene: tafazzin" .Dominio publico Este artículo incorpora texto de esta fuente, que es de dominio público .
  6. ^ Xu Y, Zhang S, Malhotra A, Edelman-Novemsky I, Ma J, Kruppa A, et al. (Octubre de 2009). "Caracterización de variantes de empalme de tafazzin de humanos y moscas de la fruta" . La revista de química biológica . 284 (42): 29230–9. doi : 10.1074 / jbc.M109.016642 . PMC 2781466 . PMID 19700766 .  
  7. ↑ a b c d Xu Y, Malhotra A, Ren M, Schlame M (diciembre de 2006). "La función enzimática del tafazzin" . La revista de química biológica . 281 (51): 39217–24. doi : 10.1074 / jbc.M606100200 . PMID 17082194 . 
  8. ^ a b Acehan D, Vaz F, Houtkooper RH, James J, Moore V, Tokunaga C, et al. (Enero de 2011). "Defectos del músculo cardíaco y esquelético en un modelo de ratón del síndrome de Barth humano" . La revista de química biológica . 286 (2): 899–908. doi : 10.1074 / jbc.M110.171439 . PMC 3020775 . PMID 21068380 .  
  9. ^ a b c d e f "TAZ" . Referencia casera de la genética . NCBI.Dominio publico Este artículo incorpora texto de esta fuente, que es de dominio público .
  10. ^ a b c d Huang W, Lv X, Liu C, Zha Z, Zhang H, Jiang Y, et al. (Julio de 2012). "El fosfodegrón N-terminal se dirige a la proteína TAZ / WWTR1 para la degradación dependiente de SCFβ-TrCP en respuesta a la inhibición de la fosfatidilinositol 3-quinasa" . La revista de química biológica . 287 (31): 26245–53. doi : 10.1074 / jbc.M112.382036 . PMC 3406709 . PMID 22692215 .  
  11. ^ a b c Ge L, Li DS, Chen F, Feng JD, Li B, Wang TJ (julio de 2017). "La sobreexpresión de TAZ se asocia con la transición epitelial-mesenquimal en células de cáncer gástrico resistentes al cisplatino" . Revista Internacional de Oncología . 51 (1): 307–315. doi : 10.3892 / ijo.2017.3998 . PMID 28534974 . 
  12. ↑ a b c d Chen M, Zhang Y, Zheng PS (2017). "Tafazzin (TAZ) promueve la tumorigenicidad de las células de cáncer de cuello uterino e inhibe la apoptosis" . PLOS ONE . 12 (5): e0177171. Código Bib : 2017PLoSO..1277171C . doi : 10.1371 / journal.pone.0177171 . PMC 5425199 . PMID 28489874 .  
  13. ^ Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, et al. (Octubre 2013). "Integración de la biología y la medicina del proteoma cardíaco mediante una base de conocimientos especializada" . Investigación de circulación . 113 (9): 1043–53. doi : 10.1161 / CIRCRESAHA.113.301151 . PMC 4076475 . PMID 23965338 .  
  14. ^ "TAZ Tafazzin" . Base de conocimientos del Atlas de proteínas organelares cardíacas (COPaKB) .
  15. ↑ a b c Bione S, D'Adamo P, Maestrini E, Gedeon AK, Bolhuis PA, Toniolo D (abril de 1996). "Un nuevo gen ligado al cromosoma X, G4.5. Es responsable del síndrome de Barth". Genética de la naturaleza . 12 (4): 385–9. doi : 10.1038 / ng0496-385 . PMID 8630491 . S2CID 23539265 .  
  16. ^ Xu Y, Malhotra A, Claypool SM, Ren M, Schlame M (marzo de 2015). "Tafazzins de Drosophila y células de mamíferos se ensamblan en grandes complejos de proteínas con una vida media corta" . Mitocondria . 21 : 27–32. doi : 10.1016 / j.mito.2015.01.002 . PMC 4693151 . PMID 25598000 .  
  17. ^ Hijikata A, Yura K, Ohara O, Go M (junio de 2015). "Análisis estructural y funcional de mutaciones que causan el síndrome de Barth y empalme alternativo en el dominio tafazzin aciltransferasa" . Meta Gene . 4 : 92-106. doi : 10.1016 / j.mgene.2015.04.001 . PMC 4412953 . PMID 25941633 .  
  18. ^ a b Gawrisch K (octubre de 2012). "Tafazzin percibe la curvatura" . Biología química de la naturaleza . 8 (10): 811–2. doi : 10.1038 / nchembio.1068 . PMC 3478944 . PMID 22987008 .  
  19. ^ a b c Abe M, Hasegawa Y, Oku M, Sawada Y, Tanaka E, Sakai Y, Miyoshi H (julio de 2016). "Mecanismo de remodelación de la composición de la cadena de acilo de cardiolipina catalizada por Saccharomyces cerevisiae Tafazzin" . La revista de química biológica . 291 (30): 15491–502. doi : 10.1074 / jbc.M116.718510 . PMC 4957036 . PMID 27268057 .  
  20. ↑ Tang Y, Xia H, Li D (2018). Cao Y (ed.). "Biosíntesis de fosfolípidos de membrana en bacterias". Avances en proteínas de membrana . Springer Singapur: 77–119. doi : 10.1007 / 978-981-13-0532-0_4 . ISBN 9789811305313.
  21. ^ Whited K, Baile MG, Currier P, Claypool SM (febrero de 2013). "Siete clases funcionales de mutación del síndrome de Barth" . Genética molecular humana . 22 (3): 483–92. doi : 10.1093 / hmg / dds447 . PMC 3606006 . PMID 23100323 .  
  22. ^ Dinca AA, Chien WM, Chin MT (enero de 2018). "Identificación de nuevas señales de localización mitocondrial en Tafazzin humano, la causa del síndrome de Barth trastorno cardiomiopático hereditario" . Revista de Cardiología Molecular y Celular . 114 : 83–92. doi : 10.1016 / j.yjmcc.2017.11.005 . PMC 5801207 . PMID 29129703 .  
  23. ↑ a b Herndon JD, Claypool SM, Koehler CM (diciembre de 2013). "La transacilasa Taz1p se importa y se clasifica en la membrana mitocondrial externa a través de un dominio de anclaje de membrana" . Célula eucariota . 12 (12): 1600–8. doi : 10.1128 / EC.00237-13 . PMC 3889572 . PMID 24078306 .  
  24. ^ Epand RM, D'Souza K, Berno B, Schlame M (enero de 2015). "Modulación de la curvatura de la membrana de la actividad proteica determinada por RMN" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranas . 1848 (1 Pt B): 220–8. doi : 10.1016 / j.bbamem.2014.05.004 . PMID 24835017 . 
  25. ^ Minkler PE, Hoppel CL (abril de 2010). "Separación y caracterización de especies moleculares de cardiolipina por espectrometría de masas-cromatografía líquida de alto rendimiento de pares iónicos de fase inversa" . Revista de investigación de lípidos . 51 (4): 856–65. doi : 10.1194 / jlr.D002857 . PMC 2842139 . PMID 19965604 .  
  26. ^ Beranek A, Rechberger G, Knauer H, Wolinski H, Kohlwein SD, Leber R (abril de 2009). "Identificación de una fosfolipasa específica de cardiolipina codificada por el gen CLD1 (YGR110W) en levadura" . La revista de química biológica . 284 (17): 11572–8. doi : 10.1074 / jbc.M805511200 . PMC 2670162 . PMID 19244244 .  
  27. ^ Schlame M (marzo de 2013). "Remodelación de cardiolipina y la función de tafazzin". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biología molecular y celular de los lípidos . 1831 (3): 582–8. doi : 10.1016 / j.bbalip.2012.11.007 . PMID 23200781 . 
  28. ^ Ye C, Shen Z, Greenberg ML (abril de 2016). "Remodelación de cardiolipina: un centro regulador para modular el metabolismo y la función de la cardiolipina" . Revista de Bioenergética y Biomembranas . 48 (2): 113–23. doi : 10.1007 / s10863-014-9591-7 . PMC 4449329 . PMID 25432572 .  
  29. ^ a b c d Houtkooper RH, Turkenburg M, Poll-The BT, Karall D, Pérez-Cerdá C, Morrone A, et al. (Octubre de 2009). "El papel enigmático de tafazzin en el metabolismo de la cardiolipina" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranas . 1788 (10): 2003–14. doi : 10.1016 / j.bbamem.2009.07.009 . PMID 19619503 . 
  30. ^ Schlame M, Xu Y, Ren M (marzo de 2017). "La base de la especificidad de acilo en la reacción de Tafazzin" . La revista de química biológica . 292 (13): 5499–5506. doi : 10.1074 / jbc.M116.769182 . PMC 5392692 . PMID 28202545 .  
  31. ^ Schlame M, Acehan D, Berno B, Xu Y, Valvo S, Ren M, et al. (Octubre 2012). "El estado físico de los sustratos lipídicos proporciona especificidad de transacilación para tafazzin" . Biología química de la naturaleza . 8 (10): 862–9. doi : 10.1038 / nchembio.1064 . PMC 3699345 . PMID 22941046 .  
  32. ^ Mehdipour AR, Hummer G (agosto de 2016). "La cardiolipina pone el sello a la ATP sintasa" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 113 (31): 8568–70. doi : 10.1073 / pnas.1609806113 . PMC 4978257 . PMID 27439859 .  
  33. ^ Hoffmann B, Stöckl A, Schlame M, Beyer K, Klingenberg M (enero de 1994). "La actividad del portador de ADP / ATP reconstituido tiene un requisito absoluto de cardiolipina como se muestra en los mutantes de cisteína" . La revista de química biológica . 269 (3): 1940–4. doi : 10.1016 / S0021-9258 (17) 42117-X . PMID 8294444 . 
  34. ^ Haines TH, Dencher NA (septiembre de 2002). "Cardiolipina: una trampa de protones para la fosforilación oxidativa" . Cartas FEBS . 528 (1–3): 35–9. doi : 10.1016 / s0014-5793 (02) 03292-1 . PMID 12297275 . S2CID 39841617 .  
  35. ^ a b c Barth PG, Valianpour F, Bowen VM, Lam J, Duran M, Vaz FM, Wanders RJ (mayo de 2004). "Neutropenia y miopatía cardioesquelética ligada al cromosoma X (síndrome de Barth): una actualización". Revista Estadounidense de Genética Médica. Parte A . 126A (4): 349–54. doi : 10.1002 / ajmg.a.20660 . PMID 15098233 . S2CID 25566280 .  
  36. ^ Baile MG, Sathappa M, Lu YW, Pryce E, Whited K, McCaffery JM, et al. (Enero 2014). "La cardiolipina sin remodelar y remodelada son funcionalmente indistinguibles en la levadura" . La revista de química biológica . 289 (3): 1768–78. doi : 10.1074 / jbc.M113.525733 . PMC 3894353 . PMID 24285538 .  
  37. ^ Schug ZT, Gottlieb E (octubre de 2009). "La cardiolipina actúa como una plataforma de señalización mitocondrial para iniciar la apoptosis" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranas . 1788 (10): 2022–31. doi : 10.1016 / j.bbamem.2009.05.004 . PMID 19450542 . 
  38. ^ a b c d Número de acceso al recurso proteico universal Q16635 para "TAZ - Tafazzin - Homo sapiens (humano) - Gen y proteína TAZ" en UniProt . "UniProt: la base de conocimientos de proteínas universal" . Investigación de ácidos nucleicos . 45 (D1): D158 – D169. Enero de 2017. doi : 10.1093 / nar / gkw1099 . PMC 5210571 . PMID 27899622 .  
  39. ^ Cantlay AM, Shokrollahi K, Allen JT, Lunt PW, Newbury-Ecob RA, Steward CG (septiembre de 1999). "Análisis genético del gen G4.5 en familias con sospecha de síndrome de Barth". La Revista de Pediatría . 135 (3): 311–5. doi : 10.1016 / s0022-3476 (99) 70126-5 . PMID 10484795 . 
  40. ^ a b "Fundación del síndrome de Barth: Inicio" . www.barthsyndrome.org . Consultado el 4 de agosto de 2019 .
  41. ^ Cosson L, Toutain A, Simard G, Kulik W, Matyas G, Guichet A, et al. (Mayo de 2012). "Síndrome de Barth en una paciente". Genética molecular y metabolismo . 106 (1): 115-20. doi : 10.1016 / j.ymgme.2012.01.015 . PMID 22410210 . 
  42. ^ Neuwald AF (agosto de 1997). "El síndrome de Barth puede deberse a una deficiencia de aciltransferasa" . Biología actual . 7 (8): R465-6. doi : 10.1016 / S0960-9822 (06) 00237-5 . PMID 9259571 . S2CID 2763279 .  
  43. ^ Barth PG, Wanders RJ, Vreken P, Janssen EA, Lam J, Baas F (junio de 1999). "Neutropenia y miopatía cardioesquelética ligada al cromosoma X (síndrome de Barth) (MIM 302060)". Revista de enfermedades metabólicas hereditarias . 22 (4): 555–67. doi : 10.1023 / A: 1005568609936 . PMID 10407787 . S2CID 11545874 .  
  44. ^ Valianpour F, Mitsakos V, Schlemmer D, Towbin JA, Taylor JM, Ekert PG, et al. (Junio ​​de 2005). "Las monolisocardiolipinas se acumulan en el síndrome de Barth pero no conducen a una mayor apoptosis" . Revista de investigación de lípidos . 46 (6): 1182–95. doi : 10.1194 / jlr.M500056-JLR200 . PMID 15805542 . 
  45. ^ Barth PG, Scholte HR, Berden JA, Van der Klei-Van Moorsel JM, Luyt-Houwen IE, Van 't Veer-Korthof ET, et al. (Diciembre de 1983). "Una enfermedad mitocondrial ligada al cromosoma X que afecta al músculo cardíaco, al músculo esquelético y a los leucocitos neutrófilos". Revista de Ciencias Neurológicas . 62 (1–3): 327–55. doi : 10.1016 / 0022-510x (83) 90209-5 . PMID 6142097 . S2CID 22790290 .  
  46. ^ Aprikyan AA, Khuchua Z (mayo de 2013). "Avances en la comprensión del síndrome de Barth". Revista británica de hematología . 161 (3): 330–8. doi : 10.1111 / bjh.12271 . PMID 23432031 . S2CID 2324502 .  
  47. ^ a b c d e Clarke SL, Bowron A, González IL, Groves SJ, Newbury-Ecob R, Clayton N, et al. (Febrero de 2013). "Síndrome de Barth" . Revista Orphanet de Enfermedades Raras . 8 (1): 23. doi : 10.1186 / 1750-1172-8-23 . PMC 3583704 . PMID 23398819 .  
  48. ^ Ferri L, Dionisi-Vici C, Taurisano R, Vaz FM, Guerrini R, Morrone A (noviembre de 2016). "Cuando el silencio es ruido: síndrome de Barth de inicio infantil causado por una sustitución sinónima que afecta la transcripción del gen TAZ". Genética clínica . 90 (5): 461–465. doi : 10.1111 / cge.12756 . PMID 26853223 . 
  49. ^ Kim GB, Kwon BS, Bae EJ, Noh CI, Seong MW, Park SS (mayo de 2013). "Una nueva mutación del gen TAZ en el síndrome de Barth: exacerbación aguda después de la inyección de medio de contraste" . Revista de ciencia médica coreana . 28 (5): 784–7. doi : 10.3346 / jkms.2013.28.5.784 . PMC 3653095 . PMID 23678274 .  
  50. ^ Yen TY, Hwu WL, Chien YH, Wu MH, Lin MT, Tsao LY, et al. (Agosto de 2008). "Descompensación metabólica aguda y muerte súbita en el síndrome de Barth: informe de una familia y revisión de la literatura". Revista europea de pediatría . 167 (8): 941–4. doi : 10.1007 / s00431-007-0592-y . PMID 17846786 . S2CID 23471712 .  
  51. ^ Número de ensayo clínico NCT02976038 para "Ensayo de extensión de etiqueta abierta para caracterizar la seguridad y tolerabilidad a largo plazo de la elamipretida en sujetos con miopatía mitocondrial primaria confirmada genéticamente (PMM)" en ClinicalTrials.gov
  52. ^ Szeto HH (abril de 2014). "Primer compuesto protector de cardiolipina como agente terapéutico para restaurar la bioenergética mitocondrial" . Revista británica de farmacología . 171 (8): 2029–50. doi : 10.1111 / bph.12461 . PMC 3976620 . PMID 24117165 .  
  53. ^ Monteiro JP, Oliveira PJ, Jurado AS (octubre de 2013). "Remodelación de lípidos de la membrana mitocondrial en fisiopatología: un nuevo objetivo para la dieta y las intervenciones terapéuticas". Progreso en la investigación de lípidos . 52 (4): 513-28. doi : 10.1016 / j.plipres.2013.06.002 . hdl : 10316/25581 . PMID 23827885 . 
  54. ^ a b c Roberts AE, Nixon C, Steward CG, Gauvreau K, Maisenbacher M, Fletcher M, et al. (Noviembre 2012). "El registro del síndrome de Barth: distinguir las características de la enfermedad y los datos de crecimiento de un estudio longitudinal". Revista Estadounidense de Genética Médica. Parte A . 158A (11): 2726–32. doi : 10.1002 / ajmg.a.35609 . PMID 23045169 . S2CID 29937658 .  
  55. ^ Ikon N, Ryan RO (febrero de 2017). "Síndrome de Barth: conexión de cardiolipina a miocardiopatía" . Lípidos . 52 (2): 99–108. doi : 10.1007 / s11745-016-4229-7 . PMC 5288132 . PMID 28070695 .  
  56. ^ Wang G, McCain ML, Yang L, He A, Pasqualini FS, Agarwal A, et al. (Junio ​​de 2014). "Modelado de la miocardiopatía mitocondrial del síndrome de Barth con células madre pluripotentes inducidas y tecnologías de corazón en chip" . Medicina de la naturaleza . 20 (6): 616–23. doi : 10.1038 / nm.3545 . PMC 4172922 . PMID 24813252 .  
  57. ^ Woiewodski L, Ezon D, Cooper J, Feingold B (abril de 2017). "Síndrome de Barth con miocardiopatía de inicio tardío: una oportunidad perdida para el diagnóstico". La Revista de Pediatría . 183 : 196-198. doi : 10.1016 / j.jpeds.2016.12.070 . PMID 28108107 . 
  58. ^ Shemisa K, Li J, Tam M, Barcena J (septiembre de 2013). "Miocardiopatía no compactada del ventrículo izquierdo" . Diagnóstico y terapia cardiovascular . 3 (3): 170–5. doi : 10.3978 / j.issn.2223-3652.2013.05.04 . PMC 3839206 . PMID 24282766 .  
  59. ^ Bleyl SB, Mumford BR, Brown-Harrison MC, Pagotto LT, Carey JC, Pysher TJ, et al. (Octubre de 1997). "No compactación ligada a Xq28 del miocardio ventricular izquierdo: diagnóstico prenatal y análisis patológico de los individuos afectados". Revista Estadounidense de Genética Médica . 72 (3): 257–65. doi : 10.1002 / (SICI) 1096-8628 (19971031) 72: 3 <257 :: AID-AJMG2> 3.0.CO; 2-O . PMID 9332651 . 
  60. ^ Spencer CT, Byrne BJ, Bryant RM, Margossian R, Maisenbacher M, Breitenger P, et al. (Noviembre de 2011). "La reserva cardíaca deteriorada y la utilización de O₂ del músculo esquelético severamente disminuida median la intolerancia al ejercicio en el síndrome de Barth". Revista estadounidense de fisiología. Fisiología cardíaca y circulatoria . 301 (5): H2122-9. doi : 10.1152 / ajpheart.00479.2010 . PMID 21873497 . 
  61. ^ a b Adès LC, Gedeon AK, Wilson MJ, Latham M, Partington MW, Mulley JC, et al. (Febrero de 1993). "Síndrome de Barth: características clínicas y confirmación de la localización del gen en Xq28 distal". Revista Estadounidense de Genética Médica . 45 (3): 327–34. doi : 10.1002 / ajmg.1320450309 . PMID 8434619 . 
  62. ↑ a b Ferreira C, Thompson R, Vernon H (1993). Adam MP, Ardinger HH, Pagon RA, Wallace SE, Bean LJ, Stephens K, Amemiya A (eds.). Síndrome de Barth . GeneReviews . Universidad de Washington, Seattle. PMID 25299040 . 
  63. ^ Rigaud C, Lebre AS, Touraine R, Beaupain B, Ottolenghi C, Chabli A, et al. (Mayo 2013). "Historia natural del síndrome de Barth: un estudio de cohorte nacional de 22 pacientes" . Revista Orphanet de Enfermedades Raras . 8 : 70. doi : 10.1186 / 1750-1172-8-70 . PMC 3656783 . PMID 23656970 .  
  64. ↑ a b Vernon HJ, Sandlers Y, McClellan R, Kelley RI (junio de 2014). "Estudios de laboratorio clínico en el síndrome de Barth". Genética molecular y metabolismo . 112 (2): 143–7. doi : 10.1016 / j.ymgme.2014.03.007 . PMID 24751896 . 
  65. ^ Mazzocco MM, Henry AE, Kelly RI (febrero de 2007). "El síndrome de Barth está asociado con un fenotipo cognitivo" . Revista de pediatría del desarrollo y la conducta . 28 (1): 22-30. doi : 10.1097 / 01.DBP.0000257519.79803.90 . PMC 2813702 . PMID 17353728 .  
  66. ^ a b Cole LK, Kim JH, Amoscato AA, Tyurina YY, Bay RH, Karimi B, et al. (Octubre de 2018). "El metabolismo aberrante de la cardiolipina se asocia con deficiencia cognitiva y alteración del hipocampo en ratones knockdown de tafazzin" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bases moleculares de la enfermedad . 1864 (10): 3353–3367. doi : 10.1016 / j.bbadis.2018.07.022 . PMC 6532065 . PMID 30055293 .  
  67. ↑ Corazzi L, Robert R (2009). "Lípidos de las mitocondrias cerebrales". En Lajtha A, Tettamanti G, Goracci G (eds.). Manual de Neuroquímica y Neurobiología Molecular . Springer EE. UU. pp.  199 -221. doi : 10.1007 / 978-0-387-30378-9_8 . ISBN 9780387303451.
  68. ^ Starkov AA, Andreyev AY, Zhang SF, Starkova NN, Korneeva M, Syromyatnikov M, Popov VN (diciembre de 2014). "Eliminación de H2O2 por mitocondrias del cerebro de ratón" . Revista de Bioenergética y Biomembranas . 46 (6): 471–7. doi : 10.1007 / s10863-014-9581-9 . PMC 4634880 . PMID 25248416 .  
  69. ^ a b Wortmann SB, Kluijtmans LA, Engelke UF, Wevers RA, Morava E (enero de 2012). "Las acidurias 3-metilglutacónicas: ¿que hay de nuevo?" . Revista de enfermedades metabólicas hereditarias . 35 (1): 13-22. doi : 10.1007 / s10545-010-9210-7 . PMC 3249181 . PMID 20882351 .  
  70. ^ Schmidt MR, Birkebaek N, Gonzalez I, Sunde L (marzo de 2004). "Síndrome de Barth sin aciduria 3-metilglutacónica". Acta Paediatrica . 93 (3): 419–21. doi : 10.1111 / j.1651-2227.2004.tb02974.x . PMID 15124852 . S2CID 33167027 .  
  71. ^ Steward CG, Groves SJ, Taylor CT, Maisenbacher MK, Versluys B, Newbury-Ecob RA, et al. (Enero de 2019). "Neutropenia en el síndrome de Barth: características, riesgos y manejo" . Opinión actual en hematología . 26 (1): 6–15. doi : 10.1097 / MOH.0000000000000472 . PMC 6392059 . PMID 30451719 .  
  72. ^ Dale DC, Bolyard AA, Schwinzer BG, Pracht G, Bonilla MA, Boxer L, et al. (Julio de 2006). "El registro internacional de neutropenia crónica grave: informe de seguimiento de 10 años". Terapia de apoyo contra el cáncer . 3 (4): 220–31. doi : 10.3816 / SCT.2006.n.020 . PMID 18632498 . 
  73. ^ a b c Pathak S, Meng WJ, Zhang H, Gnosa S, Nandy SK, Adell G, et al. (2014). "La expresión de la proteína Tafazzin está asociada con la tumorigénesis y la respuesta a la radiación en el cáncer de recto: un estudio de un ensayo clínico sueco sobre radioterapia preoperatoria" . PLOS ONE . 9 (5): e98317. Código Bibliográfico : 2014PLoSO ... 998317P . doi : 10.1371 / journal.pone.0098317 . PMC 4032294 . PMID 24858921 .  
  74. ^ a b Sapandowski A, Stope M, Evert K, Evert M, Zimmermann U, Peter D, et al. (Diciembre de 2015). "La composición de cardiolipina se correlaciona con la proliferación de células de cáncer de próstata". Bioquímica molecular y celular . 410 (1–2): 175–85. doi : 10.1007 / s11010-015-2549-1 . PMID 26314254 . S2CID 10664158 .  
  75. ^ a b Chevillard S, Ugolin N, Vielh P, Ory K, Levalois C, Elliott D, et al. (Octubre de 2004). "Perfiles de expresión génica de neoplasias tiroideas diferenciadas: implicaciones diagnósticas y clínicas" . Investigación clínica del cáncer . 10 (19): 6586–97. doi : 10.1158 / 1078-0432.CCR-04-0053 . PMID 15475448 . 
  76. ^ Mick DU, Dennerlein S, Wiese H, Reinhold R, Pacheu-Grau D, Lorenzi I, et al. (Diciembre 2012). "MITRAC vincula la translocación de proteínas mitocondriales al ensamblaje de la cadena respiratoria y la regulación de la traducción" . Celular . 151 (7): 1528–41. doi : 10.1016 / j.cell.2012.11.053 . PMID 23260140 . 

Otras lecturas

  • "Modelo de ratón del síndrome de Barth" . SciBX . 3 (47): 1427. 9 de diciembre de 2010. doi : 10.1038 / scibx.2010.1427 .
  • Soustek MS, Falk DJ, Mah CS, Toth MJ, Schlame M, Lewin AS, Byrne BJ (julio de 2011). "Caracterización de un modelo murino transgénico de deficiencia de Tafazzin inducido por ARN de horquilla corta" . Terapia de genes humanos . 22 (7): 865–71. doi : 10.1089 / hum.2010.199 . PMC  3166794 . PMID  21091282 .
  • Takeda A, Sudo A, Yamada M, Yamazawa H, Izumi G, Nishino I, Ariga T (noviembre de 2011). "Síndrome de Barth diagnosticado en la etapa subclínica de insuficiencia cardíaca basado en la presencia de miopatía por almacenamiento de lípidos y no compactación aislada del miocardio ventricular". Revista europea de pediatría . 170 (11): 1481–4. doi : 10.1007 / s00431-011-1576-5 . PMID  21932011 . S2CID  23956305 .
  • Bachou T, Giannakopoulos A, Trapali C, Vazeou A, Kattamis A (2009). "Una nueva mutación en el gen G4.5 (TAZ) en un paciente griego con síndrome de Barth". Glóbulos, moléculas y enfermedades . 42 (3): 262–4. doi : 10.1016 / j.bcmd.2008.11.004 . PMID  19261493 .
  • González IL (mayo de 2005). "Síndrome de Barth: mutaciones del gen TAZ, ARNm y evolución". American Journal of Medical Genetics Parte A . 134 (4): 409-14. doi : 10.1002 / ajmg.a.30661 . PMID  15793838 . S2CID  119636 .
  • Stelzl U, Gusano U, Lalowski M, Haenig C, Brembeck FH, Goehler H, Stroedicke M, Zenkner M, Schoenherr A, Koeppen S, Timm J, Mintzlaff S, Abraham C, Bock N, Kietzmann S, Goedde A, Toksöz E , Droege A, Krobitsch S, Korn B, Birchmeier W, Lehrach H, Wanker EE (septiembre de 2005). "Una red de interacción proteína-proteína humana: un recurso para anotar el proteoma". Celular . 122 (6): 957–68. doi : 10.1016 / j.cell.2005.08.029 . hdl : 11858 / 00-001M-0000-0010-8592-0 . PMID  16169070 . S2CID  8235923 .
  • Zimmerman RS, Cox S, Lakdawala NK, Cirino A, Mancini-DiNardo D, Clark E, Leon A, Duffy E, White E, Baxter S, Alaamery M, Farwell L, Weiss S, Seidman CE, Seidman JG, Ho CY, Rehm HL, Funke BH (mayo de 2010). "Una nueva matriz de resecuenciación personalizada para la miocardiopatía dilatada" . Genética en Medicina . 12 (5): 268–78. doi : 10.1097 / GIM.0b013e3181d6f7c0 . PMC  3018746 . PMID  20474083 .
  • Malhotra A, Edelman-Novemsky I, Xu Y, Plesken H, Ma J, Schlame M, Ren M (febrero de 2009). "Papel de la fosfolipasa A2 independiente del calcio en la patogénesis del síndrome de Barth" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 106 (7): 2337–41. Código Bibliográfico : 2009PNAS..106.2337M . doi : 10.1073 / pnas.0811224106 . PMC  2650157 . PMID  19164547 .
  • van Werkhoven MA, Thorburn DR, Gedeon AK, Pitt JJ (octubre de 2006). "Monolysocardiolipin en fibroblastos cultivados es un marcador sensible y específico para el síndrome de Barth" . Revista de investigación de lípidos . 47 (10): 2346–51. doi : 10.1194 / jlr.D600024-JLR200 . PMID  16873891 .
  • Acehan D, Xu Y, Stokes DL, Schlame M (enero de 2007). "Comparación de mitocondrias de linfoblastos de sujetos normales y pacientes con síndrome de Barth mediante tomografía microscópica electrónica" . Investigación de laboratorio; Revista de métodos técnicos y patología . 87 (1): 40–8. doi : 10.1038 / labinvest.3700480 . PMC  2215767 . PMID  17043667 .
  • Claypool SM, Boontheung P, McCaffery JM, Loo JA, Koehler CM (diciembre de 2008). "La cardiolipina transacilasa, tafazzin, se asocia con dos componentes respiratorios distintos que proporcionan información sobre el síndrome de Barth" . Biología molecular de la célula . 19 (12): 5143–55. doi : 10.1091 / mbc.E08-09-0896 . PMC  2592642 . PMID  18799610 .
  • Mehrle A, Rosenfelder H, Schupp I, del Val C, Arlt D, Hahne F, Bechtel S, Simpson J, Hofmann O, Hide W, Glatting KH, Huber W, Pepperkok R, Poustka A, Wiemann S (enero de 2006). "La base de datos LIFEdb en 2006" . Investigación de ácidos nucleicos . 34 (Problema de la base de datos): D415–8. doi : 10.1093 / nar / gkj139 . PMC  1347501 . PMID  16381901 .
  • McKenzie M, Lazarou M, Thorburn DR, Ryan MT (agosto de 2006). "Los supercomplejos de la cadena respiratoria mitocondrial se desestabilizan en pacientes con síndrome de Barth". Revista de Biología Molecular . 361 (3): 462–9. CiteSeerX  10.1.1.314.3366 . doi : 10.1016 / j.jmb.2006.06.057 . PMID  16857210 .
  • Lu B, Kelher MR, Lee DP, Lewin TM, Coleman RA, Choy PC, Hatch GM (octubre de 2004). "Patrón de expresión complejo del producto del gen del síndrome de Barth tafazzin en líneas celulares humanas y tejidos murinos". Bioquímica y Biología Celular . 82 (5): 569–76. doi : 10.1139 / o04-055 . PMID  15499385 .
  • Ma L, Vaz FM, Gu Z, Wanders RJ, Greenberg ML (octubre de 2004). "El gen humano TAZ complementa la disfunción mitocondrial en la levadura taz1Delta mutante. Implicaciones para el síndrome de Barth" . La revista de química biológica . 279 (43): 44394–9. doi : 10.1074 / jbc.M405479200 . PMID  15304507 .
  • Wiemann S, Arlt D, Huber W, Wellenreuther R, Schleeger S, Mehrle A, Bechtel S, Sauermann M, Korf U, Pepperkok R, Sültmann H, Poustka A (octubre de 2004). "De ORFeome a la biología: una tubería de genómica funcional" . Investigación del genoma . 14 (10B): 2136–44. doi : 10.1101 / gr.2576704 . PMC  528930 . PMID  15489336 .
  • Saunders MA, Slatkin M, Garner C, Hammer MF, Nachman MW (noviembre de 2005). "El grado de desequilibrio de ligamiento causado por la selección en G6PD en humanos" . Genética . 171 (3): 1219–29. doi : 10.1534 / genetics.105.048140 . PMC  1456824 . PMID  16020776 .
  • Vaz FM, Houtkooper RH, Valianpour F, Barth PG, Wanders RJ (octubre de 2003). "Sólo una variante de empalme del gen TAZ humano codifica una proteína funcional con un papel en el metabolismo de la cardiolipina" . La revista de química biológica . 278 (44): 43089–94. doi : 10.1074 / jbc.M305956200 . PMID  12930833 .

enlaces externos

  • Entrada de GeneReviews / NCBI / NIH / UW sobre la descripción general de la miocardiopatía dilatada
  • TAZ + proteína, + humano en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .

Obtenido de " https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Tafazzin&oldid=1032167885 "
Contribute a better translation