transaminación
La transaminación es una reacción química que transfiere un grupo amino a un cetoácido para formar nuevos aminoácidos. Esta vía es responsable de la desaminación de la mayoría de los aminoácidos. Esta es una de las principales vías de degradación que convierte los aminoácidos esenciales en aminoácidos no esenciales (aminoácidos que el organismo puede sintetizar de novo).
La transaminación en bioquímica se logra mediante enzimas llamadas transaminasas o aminotransferasas. El α-cetoglutarato actúa como el aceptor predominante del grupo amino y produce glutamato como el nuevo aminoácido.
El grupo amino del glutamato, a su vez, se transfiere a oxaloacetato en una segunda reacción de transaminación que produce aspartato.
La transaminación catalizada por aminotransferasa ocurre en dos etapas. En el primer paso, el grupo amino α de un aminoácido se transfiere a la enzima, produciendo el cetoácido α correspondiente y la enzima aminada. Durante la segunda etapa, el grupo amino se transfiere al aceptor de cetoácidos, formando el producto de aminoácidos mientras se regenera la enzima. La quiralidad de un aminoácido se determina durante la transaminación. Para que la reacción se complete, las aminotransferasas requieren la participación de la coenzima que contiene aldehído, piridoxal-5'-fosfato (PLP) , un derivado de la piridoxina ( vitamina B 6 ). El grupo amino se acomoda mediante la conversión de esta coenzima en piridoxamina-5'-fosfato (PMP). plpse une covalentemente a la enzima a través de un enlace de base de Schiff formado por la condensación de su grupo aldehído con el grupo ε-amino de un residuo de Lys enzimático. La base de Schiff, que está conjugada con el anillo de piridinio de la enzima, es el foco de la actividad de la coenzima.
La transaminación está mediada por varias enzimas aminotransferasa diferentes. Estos pueden ser específicos para aminoácidos individuales o pueden procesar un grupo de aminoácidos químicamente similares. Esto último se aplica al grupo de los aminoácidos de cadena ramificada, que comprende leucina, isoleucina y valina. Los dos tipos comunes de aminotransferasas son la alanina aminotransferasa (ALT) y la aspartato aminotransferasa (AST).
• Smith, MB y March, J. Química orgánica avanzada: reacciones, mecanismos y estructura, 5ª ed. Wiley, 2001, pág. 503. ISBN 0-471-58589-0 • Gerald Booth "Derivados de naftalina" en la Enciclopedia de química industrial de Ullmann, 2005, Wiley-VCH, Weinheim. doi:10.1002/14356007.a17_009
