De Wikipedia, la enciclopedia libre
Saltar a navegación Saltar a búsqueda
Reacción de aminotransferencia entre un aminoácido y un alfa-cetoácido . Se intercambian el grupo amino (NH 2 ) y el grupo ceto (= O).
Aminotransferasa
Aspartato transaminasa.png
Aspartato transaminasa de E. coli con cofactor de piridoxal 5 'fosfato
Identificadores
SímboloAminotransferasa
PfamPF00155
InterProIPR004839
Membranome273
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura

Las transaminasas o aminotransferasas son enzimas que catalizan una reacción de transaminación entre un aminoácido y un α-cetoácido . Son importantes en la síntesis de aminoácidos, que forman proteínas.

Función y mecanismo [ editar ]

Un aminoácido contiene un grupo amina (NH 2 ). Un cetoácido contiene un grupo ceto (= O). En la transaminación , el grupo NH 2 de una molécula se intercambia con el grupo = O de la otra molécula. El aminoácido se convierte en cetoácido y el cetoácido en aminoácido.

La mayoría de las transaminasas son enzimas proteicas . Sin embargo, se ha descubierto que algunas actividades de transaminación del ribosoma están catalizadas por ribozimas (enzimas de ARN). Por ejemplo, la ribozima cabeza de martillo , la ribozima VS y la ribozima horquilla .

Las transaminasas requieren la coenzima piridoxal-fosfato , que se convierte en piridoxamina en la primera semirreacción, cuando un aminoácido se convierte en un cetoácido. La piridoxamina unida a enzima a su vez reacciona con piruvato , oxaloacetato o alfa-cetoglutarato , dando alanina , ácido aspártico o ácido glutámico., respectivamente. Muchas reacciones de transaminación ocurren en los tejidos, catalizadas por transaminasas específicas para un par de aminoácidos / cetoácidos en particular. Las reacciones son fácilmente reversibles, estando determinada la dirección por cuál de los reactivos está en exceso. Esta reversibilidad se puede aprovechar para aplicaciones de química sintética para lograr la síntesis de valiosas aminas quirales. Las enzimas específicas se nombran a partir de uno de los pares de reactivos, por ejemplo; la reacción entre el ácido glutámico y el ácido pirúvico para producir ácido alfa cetoglutárico y alanina se llama transaminasa glutámico-pirúvica o GPT para abreviar. [ cita requerida ]

Las actividades de las transaminasas tisulares se pueden investigar incubando un homogeneizado con varios pares de aminoácidos / cetoácidos. La transaminación se demuestra si se forman los nuevos aminoácidos y cetoácidos correspondientes, como lo revela la cromatografía en papel. La reversibilidad se demuestra mediante el uso del par ceto / aminoácido complementario como reactivos de partida. Una vez que se ha extraído el cromatograma del disolvente, el cromatograma se trata con ninhidrina para localizar las manchas. [ cita requerida ] .

Metabolismo de aminoácidos en animales [ editar ]

Los animales deben metabolizar las proteínas en aminoácidos, a expensas del tejido muscular, cuando el azúcar en sangre es bajo. La preferencia de las transaminasas hepáticas por el oxalacetato o el alfa-cetoglutarato juega un papel clave en la canalización del nitrógeno del metabolismo de los aminoácidos al aspartato y glutamato para su conversión en urea para la excreción de nitrógeno. De manera similar, en los músculos, el uso de piruvato para la transaminación da alanina , que es transportada por el torrente sanguíneo al hígado (la reacción general se denomina ciclo de glucosa-alanina). Aquí, otras transaminasas regeneran el piruvato, que proporciona un precursor valioso para la gluconeogénesis . Este ciclo de la alanina es análogo al ciclo de Cori , que permite el metabolismo anaeróbico de los músculos.

Usos diagnósticos [ editar ]

Las enzimas transaminasas son importantes en la producción de varios aminoácidos, y la medición de las concentraciones de varias transaminasas en la sangre es importante para diagnosticar y rastrear muchas enfermedades . [ cita requerida ] Por ejemplo, la presencia de transaminasas elevadas puede ser un indicador de daño hepático y cardíaco. Dos enzimas transaminasas importantes son la aspartato transaminasa (AST), también conocida como transaminasa glutámico oxalacética sérica (SGOT); y alanina transaminasa (ALT), también llamada alanina aminotransferasa (ALAT) o glutamato-piruvato transaminasa sérica (SGPT). Estas transaminasas se descubrieron en 1954 [1] [2][3] y su importancia clínica en 1955. [4] [5] [6] [7]

Ver también [ editar ]

  • Ácido valproico : un inhibidor de la transaminasa GABA

Referencias [ editar ]

  1. ^ Karmen A, Wroblewski F, Ladue JS (enero de 1955). "Actividad de transaminasas en sangre humana" . La Revista de Investigación Clínica . 34 (1): 126–31. doi : 10.1172 / jci103055 . PMC  438594 . PMID  13221663 .
  2. ^ Karmen A (enero de 1955). "Una nota sobre el ensayo espectrométrico de transaminasa glutámico-oxalacético en suero sanguíneo humano" . La Revista de Investigación Clínica . 34 (1): 131–3. doi : 10.1172 / JCI103055 . PMC 438594 . PMID 13221664 .  
  3. ^ Ladue JS, Wroblewski F, Karmen A (septiembre de 1954). "Actividad transaminasa glutámico oxalacética en suero en el infarto agudo de miocardio transmural humano". Ciencia . 120 (3117): 497–9. doi : 10.1126 / science.120.3117.497 . PMID 13195683 . 
  4. ^ "Biblioteca Nazionale di Napoli. Noticias: Serata in onore di Mario Coltorti e Giuseppe Giusti" . vecchiosito.bnnonline.it . Consultado el 10 de septiembre de 2017 .
  5. ^ "E 'morto il prof. Coltorti: scoprì le transaminasi" . notizie-segreteria-liver-pool.blogspot.it . Consultado el 10 de septiembre de 2017 .
  6. ^ "Campania su Coltorti" . www.istitutobioetica.org . Consultado el 10 de septiembre de 2017 .
  7. ^ MonrifNet. "Il Resto Del Carlino - Macerata - E 'morto Mario Coltorti: scoprì la transaminasi" . www.ilrestodelcarlino.it (en italiano) . Consultado el 10 de septiembre de 2017 .

Lectura adicional [ editar ]

  • Ghany M, Hoofnagle JH (2005). "Abordaje del Paciente con Enfermedad Hepática". En Kasper DL, Fauci AS, Longo DL, Braunwald E, Hauser SL, Jameson JL (eds.). Principios de Medicina Interna de Harrison (16ª ed.). Nueva York: McGraw-Hill. págs. 1814–5.
  • Nelson DL, Cox MM (2000). Principios de bioquímica de Lehninger (3ª ed.). Nueva York: Worth Publishers. págs. 628–31, 634, 828–30.

Enlaces externos [ editar ]

  • Transaminasas en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .