El ARN mensajero de transferencia ( tmRNA abreviado , también conocido como ARN 10Sa y por su nombre genético SsrA ) es una molécula de ARN bacteriano con propiedades duales de ARNt y de ARN mensajero . El tmRNA forma un complejo de ribonucleoproteína ( tmRNP ) junto con la proteína pequeña B ( SmpB ), el factor de alargamiento Tu ( EF-Tu ) y la proteína ribosómica S1. En la trans- traducción, el tmRNA y sus proteínas asociadas se unen a los ribosomas bacterianos que se han estancado en medio de la biosíntesis de proteínas., por ejemplo, al llegar al final de un ARN mensajero que ha perdido su codón de parada. El tmRNA es notablemente versátil: recicla el ribosoma estancado, añade una etiqueta inductora de proteólisis al polipéptido inacabado y facilita la degradación del RNA mensajero aberrante . [1] En la mayoría de las bacterias, estas funciones se llevan a cabo mediante tmRNA estándar de una pieza . En otras especies bacterianas, un gen ssrA permutado produce un ARNtm de dos piezas en el que dos cadenas de ARN separadas se unen mediante apareamiento de bases.
ARN mensajero de transferencia | |
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Identificadores | |
Símbolo | tmRNA |
Rfam | RF00023 |
Otros datos | |
Tipo de ARN | gene |
Estructuras PDB | PDBe |
Descubrimiento y trabajo temprano
El tmRNA se designó primero como RNA 10Sa después de que una fracción electroforética mixta "10S" de RNA de Escherichia coli se resolviera adicionalmente en tmRNA y RNase P RNA de tamaño similar (10Sb). [2] La presencia de pseudouridina en el ARN 10S mixto insinuó que el ARNtm tiene bases modificadas que también se encuentran en el ARNt . La similitud en el extremo 3 'del tmRNA con el tallo-bucle T del tRNA se reconoció por primera vez al secuenciar ssrA de Mycobacterium tuberculosis . [3] La comparación de secuencias posterior reveló el dominio de tipo ARNt completo (TLD) formado por los extremos 5 ' y 3' del ARNtm, incluido el tallo aceptor con elementos como los del ARNt de alanina que promueven su aminoacilación por la ligasa de ARNt-alanina . [4] También reveló diferencias con el ARNt : el brazo del anticodón falta en el ARNm, y la región del brazo D es un bucle sin pares de bases.
Estructura
Estructura secundaria de los tmRNA estándar de una pieza
La estructura secundaria completa del ARNm de E. coli se dilucidó mediante análisis de secuencia comparativo y sondeo estructural . [5] [6] Los pares de bases de Watson-Crick y GU se identificaron comparando las secuencias de ARNtm bacteriano utilizando métodos computacionales automatizados en combinación con procedimientos de alineación manual . [7] [8] La figura adjunta muestra el patrón de emparejamiento de bases de este tmRNA prototípico, que está organizado en 12 hélices filogenéticamente soportadas (también llamadas emparejamientos P1 a P12), algunas divididas en segmentos helicoidales.
Una característica destacada de cada tmRNA es el dominio similar al tRNA conservado (TLD), compuesto por las hélices 1, 12 y 2a (análogos del tallo aceptor del tRNA, tallo T y tallo variable, respectivamente), y que contiene el monofosfato 5 ' y extremos 3 'CCA alanilables. La región similar a ARNm (MLR) es en el ARNm estándar un bucle grande que contiene pseudonudos y una secuencia de codificación (CDS) para el péptido etiqueta , marcado por el codón de reanudación y el codón de terminación . El péptido etiqueta codificado (ANDENYALAA en E. coli ) varía entre bacterias, quizás dependiendo del conjunto de proteasas y adaptadores disponibles. [9]
Los tmRNA normalmente contienen cuatro pseudonudos , uno (pk1) cadena arriba del péptido marcador CDS, y los otros tres pseudonudos (pk2 a pk4) cadena abajo del CDS. Las regiones de pseudonudo, aunque generalmente conservadas, son evolutivamente plásticas. Por ejemplo, en los tmRNA (de una pieza) de las cianobacterias , pk4 se sustituye por dos pseudonudos más pequeños dispuestos en tándem. Esto sugiere que el plegamiento del tmRNA fuera del TLD puede ser importante, sin embargo, la región del pseudonudo carece de residuos conservados y los pseudonudos se encuentran entre las primeras estructuras que se pierden cuando las secuencias de ssrA divergen en los linajes de plastidios y endosimbiontes. El apareamiento de bases en la región de tres pseudonudos del ARNm de E. coli se interrumpe durante la trans- traducción . [7] [10]
TmRNA de dos piezas
Se ha informado de ssrA permutada circularmente en tres linajes principales: i) todas las alfaproteobacterias y las mitocondrias primitivas de los protistas jakobid, ii) dos grupos disjuntos de cianobacterias ( Gloeobacter y un clado que contiene Prochlorococcus y muchos Synechococcus ) y iii) algunos miembros de las betaproteobacterias ( Cupriavidus y algunos Rhodocyclales). [11] [12] Todos producen la misma forma general de dos piezas (aceptador y piezas de codificación), equivalente a la forma estándar cortada aguas abajo del marco de lectura. Ninguno retiene más de dos pseudonudos en comparación con los cuatro (o más) de tmRNA estándar.
Las alfaproteobacterias tienen dos secuencias distintivas: el reemplazo de la secuencia típica de bucle T TΨCRANY con GGCRGUA, y la secuencia AACAGAA en el bucle grande del pseudonudo terminal 3 '. En las mitocondrias, el MLR se ha perdido y una re-permutación notable de la ssrA mitocondrial da como resultado un pequeño producto de una sola pieza en Jakoba libera . [13]
Las cianobacterias proporcionan el caso más plausible para la evolución de un gen permutado a partir de un gen estándar, debido a las notables similitudes de secuencia entre los dos tipos de genes, ya que ocurren en diferentes cepas de Synechococcus .
procesamiento de tmRNA
La mayoría de los tmRNA se transcriben como precursores más grandes que se procesan de manera muy similar a tRNA . La escisión en el extremo 5 'es por P ribonucleasa . [4] Múltiples exonucleasas pueden participar en el procesamiento del extremo 3 'del tmRNA, aunque la RNasa T y la RNasa PH son las más efectivas. [14] [15] Dependiendo de la especie bacteriana, el 3'-CCA es codificado o agregado por tRNA nucleotidyltransferase .
Un procesamiento similar en los sitios internos del precursor tmRNA permutado explica su división física en dos partes. Los tmRNA de dos piezas tienen dos extremos adicionales cuyo procesamiento debe considerarse. Para las alfaproteobacterias, un extremo 5 'es el sitio de inicio de la transcripción sin procesar. [16] El extremo 3´ lejano puede, en algunos casos, ser el resultado de una terminación independiente de rho.
Estructuras tridimensionales
Las estructuras de alta resolución de las moléculas de tmRNA completas no están disponibles actualmente y pueden ser difíciles de obtener debido a la flexibilidad inherente del MLR. En 2007, la estructura cristalina del TLD Thermus thermophilus unido a la proteína SmpB se obtuvo con una resolución de 3 Å. Esta estructura muestra que SmpB imita el tallo D y el anticodón de un tRNA canónico mientras que la sección helicoidal 2a de tmRNA corresponde al brazo variable de tRNA. [18] Un estudio de microscopía crioelectrónica de tmRNA en una etapa temprana de trans- traducción muestra la relación espacial entre el ribosoma y el tmRNP (tmRNA unido a la proteína EF-Tu ). El TLD está ubicado cerca del centro asociado a GTPasa en la subunidad ribosómica 50S; la hélice 5 y los pseudonudos pk2 a pk4 forman un arco alrededor del pico de la subunidad ribosómica 30S. [19]
Trans- traducción
La codificación por tmRNA se descubrió en 1995 [20] cuando Simpson y colaboradores sobreexpresaron la citocina IL-6 de ratón en E. coli y encontraron múltiples péptidos derivados de citocinas truncadas, cada uno etiquetado en los extremos carboxilo con la misma extensión de residuos de 11 aminoácidos (A ) ANDENYALAA. Con la excepción de la alanina N-terminal , que proviene del extremo 3 'del propio tmRNA, esta secuencia de etiqueta se rastreó hasta un marco de lectura abierto corto en el tmRNA de E. coli . Reconociendo que el péptido etiqueta confiere proteólisis , se propuso el modelo de trans- traducción para la acción del tmRNA. [21]
Aunque los detalles de la trans mecanismo -traducción están bajo investigación en general se reconoce que TmRNA primera ocupa el sitio Un vacío de la estancado ribosoma . Posteriormente, el ribosoma se mueve desde el extremo 3 'del ARN mensajero truncado al codón de reanudación del MLR, seguido de una etapa propensa al deslizamiento desde donde la traducción continúa normalmente hasta que se encuentra el codón de terminación del ARNtm en marco . La transtraducción es esencial en algunas especies bacterianas, mientras que otras bacterias requieren ARNtm para sobrevivir cuando se someten a condiciones de crecimiento estresantes. [22] Dependiendo del organismo, el péptido etiqueta puede ser reconocido por una variedad de proteasas o adaptadores de proteasas. [9]
Elementos genéticos móviles y el gen tmRNA
ssrA es tanto un objetivo para algunos ADN móviles como un pasajero en otros. Se ha encontrado interrumpido por tres tipos de elementos móviles. Mediante diferentes estrategias, ninguno de estos altera la función de los genes: los intrones del grupo I se eliminan por auto-empalme, los elementos palindrómicos rickettsiales (RPE) se insertan en sitios inocuos y las islas genómicas que codifican la integrasa dividen su ssrA objetivo pero restauran la porción separada. [23] [24] [25] [26]
La ssrA no cromosómica se detectó por primera vez en un estudio genómico de micobacteriófagos (en el 10% de los fagos). [27] Se han encontrado otros elementos móviles, incluidos plásmidos e islas genómicas, que llevan ssrA . Un caso interesante es el de Rhodobacter sphaeroides ATCC 17025, cuyo gen de tmRNA nativo está alterado por una isla genómica; a diferencia de todas las demás islas genómicas en los genes de tmRNA (o tRNA), esta isla ha inactivado el gen diana nativo sin restauración, pero compensa al llevar su propio gen de tmRNA. Un pariente muy inusual de ssrA se encuentra en el micobacteriófago lítico DS6A, que codifica poco más que el TLD.
ARNt mitocondrial ( gen ssrA )
A, estructuralmente forma reducida mitocondria-codificada de tmRNA (mt-tmRNA) se postuló por primera vez para la jakobida flagelado Reclinomonas americana . [11] Posteriormente, se confirmó la presencia de un gen mitocondrial ( ssrA ) que codifica el tmRNA, así como los sitios de transcripción y procesamiento de RNA para todos los jakobids menos uno . [28] [13] La evidencia funcional, es decir, aminoacilación de mt-tmRNA con alanina , está disponible para Jakoba libera . [13] Más recientemente, ssrA también se identificó en genomas mitocondriales de oomicetos . [29] Como en las α-proteobacterias (los antepasados de las mitocondrias ), los mt-tmRNA son moléculas de RNA de dos piezas permutadas circularmente, excepto en Jakoba libera donde el gen ha vuelto a codificar una conformación de tmRNA de una sola pieza. [13]
Identificación de ssrA en genomas mitocondriales
Los genes de ARNtm mitocondrial se reconocieron inicialmente como secuencias cortas que se conservan entre los jakobids y que tienen el potencial de plegarse en una estructura secundaria distinta de tipo ARNt. Con la disponibilidad de nueve secuencias completas de ADNmt jakobid , [28] y una herramienta de búsqueda de covarianza significativamente mejorada (Infernal; [30] [31] [32] ), se ha desarrollado un modelo de covarianza basado en ARNtm mitocondrial jakobid, que identificó la ssrA mitocondrial genes también en oomicetos . En la actualidad, se han detectado un total de 34 oomicetos mt-tmRNA en seis géneros: Albugo , Bremia , Phytophthora , Pseudoperonospora , Pythium y Saprolegnia . Un modelo de covarianza construido con secuencias jakobid y oomycete ahora está disponible en Rfam bajo el nombre 'mt-tmRNA'. [29]
Estructura de mt-tmRNA
El tmRNA bacteriano estándar consiste en un dominio similar al tRNA (Ala) (que permite la adición de una alanina no codificada a los mRNA que carecen de una codificación de parada) y un dominio similar al mRNA que codifica una etiqueta de proteína que destina el polipéptido para proteólisis. El dominio similar al mRNA se perdió en los mt-tmRNA. El análisis de secuencia comparativo indica las características típicas de los ARNmt-tm. [29] La más conservada es la secuencia primaria del tallo aceptor de amino acilo. Esta porción de la molécula tiene un residuo A invariable en la posición discriminadora y un par GU en la posición 3 (excepto en S eculamonas ecuadoriensis , que tiene un par GC); esta posición es el sitio de reconocimiento para la alanil tRNA sintasa. P2 es una hélice de longitud variable (de 3 a 10 pares de bases) y corresponde al tallo anticodón de los ARNt, pero sin un bucle anticodón (ya que no es necesario para la función del ARNtm). P2 estabiliza la estructura similar al ARNt, pero cuatro nucleótidos invariantes a través de oomicetos y jakobids sugieren una función adicional, actualmente no identificada. P3 tiene cinco pares de bases y corresponde al brazo T de los ARNt, pero con diferentes nucleótidos consenso tanto en la región emparejada como en el bucle. La secuencia del bucle en T se conserva en oomicetos y jakobid , con solo unas pocas desviaciones (p. Ej., Saprolegnia ferax ). Finalmente, en lugar del tallo D similar al tRNA con una característica de bucle D de tres nucleótidos acortado para los tmRNA bacterianos, las contrapartes mitocondriales tienen un bucle muy variable de 5 a 14 nt de largo. La secuencia intermedia (Int.) De mt-tmRNA de dos piezas es rica en A + U y de longitud irregular (4-34 nt). ). Para los modelos de estructura secundaria de mt-tmRNA de una y dos piezas, consulte la Figura 1.
Procesamiento y expresión de mt-tmRNA
Los datos de ARN-Seq de Phytophthora sojae muestran un nivel de expresión similar al de los ARNt mitocondriales vecinos , y cuatro sitios de procesamiento principales confirman los extremos previstos del ARNm -tm maduro. [29] La molécula precursora de tmRNA probablemente sea procesada por RNase P y una endonucleasa de procesamiento de tRNA 3 '(ver Figura 2); se supone que esta última actividad conduce a la eliminación de la secuencia intermedia. Después de la adición de CCA en el nucleótido discriminador 3 ', el tmRNA puede cargarse mediante alanil-tRNA sintetasa con alanina.
Ver también
- CLPP
- Ribosoma
- ARN mensajero
Referencias
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enlaces externos
- tmRDB: una base de datos de secuencias de tmRNA
- El sitio web de tmRNA
- Entrada Rfam para tmRNA [ enlace muerto permanente ]