La tropomodulina ( TMOD ) es una proteína que se une y cubre el extremo negativo de la actina (el extremo "puntiagudo"), regulando la longitud de los filamentos de actina en las células musculares y no musculares. [1] La proteína funciona bloqueando físicamente la disociación espontánea de los monómeros de actina unidos a ADP del extremo negativo de la fibra de actina. Esto, junto con las proteínas de protección de los extremos plus, como capZ, estabilizan la estructura del filamento de actina. El taponado final es particularmente importante cuando se necesitan filamentos de actina de larga duración, por ejemplo: en las miofibrillas. La inhibición de la actividad de recubrimiento de la tropomodulina conduce a un aumento espectacular de la longitud del filamento delgado desde su extremo puntiagudo. [2] [3]
Genes
Referencias
- ^ Rao, JN; Madasu, Y .; Domínguez, R. (24 de julio de 2014). "Mecanismo de taponamiento del extremo puntiagudo del filamento de actina por tropomodulina" . Ciencia . 345 (6195): 463–467. doi : 10.1126 / science.1256159 . PMC 4367809 . PMID 25061212 .
- ^ Requisito de taponamiento de extremos puntiagudos por tropomodulina para mantener la longitud del filamento de actina en embriones , recuperado el 10 de abril de 2009
- ^ Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC (2015). "La evolución de filamentos de actina composicional y funcionalmente distintos" . Revista de ciencia celular . 128 (11): 2009-19. doi : 10.1242 / jcs.165563 . PMID 25788699 .
enlaces externos
- Tropomodulina en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .