Las serina hidrolasas son una de las clases de enzimas más grandes que comprenden aproximadamente ~ 200 enzimas o el 1% de los genes del proteoma humano. [1] Una característica definitoria de estas enzimas es la presencia de una serina nucleofílica en su sitio activo , que se utiliza para la hidrólisis de sustratos . La catálisis procede por la formación de un intermedio de acil-enzima a través de esta serina, seguida de saponificación del intermedio inducida por agua / hidróxido y regeneración de la enzima. A diferencia de otras serinas no catalíticas, la serina nucleofílica de estas hidrolasas se activa típicamente por unrelé de protones que implica una tríada catalítica que consta de la serina, un residuo ácido (por ejemplo, aspartato o glutamato ) y un residuo básico (normalmente histidina ), aunque existen variaciones en este mecanismo.
Las superfamilias de serina hidrolasas incluyen:
- Serina proteasas , incluidas tripsina , quimotripsina y subtilisina
- Lipasas extracelulares , que incluyen lipasa pancreática , lipasa hepática , lipasa gástrica , lipasa endotelial y lipasa de lipoproteína
- Lipasas intracelulares , que incluyen lipasa sensible a hormonas , lipasa de monoacilglicerol , lipasa de triglicérido adiposo y lipasa de diacilglicerol
- Colinesterasas , incluidas acetilcolinesterasa y butirilcolinesterasa
- Moléculas pequeñas tioesterasas , incluyendo la sintasa de ácidos grasos y las tioesterasas acil-CoA reductasa
- Algunas fosfolipasas , incluida la fosfolipasa A2 y el factor activador de plaquetas acetilhidrolasa
- Proteínas y glicanos hidrolasas, incluida la proteína fosfato metilesterasa 1, aciloxiacil hidrolasa y acetilesterasa del ácido siálico
- Algunas amidasas , incluida la amida hidrolasa de ácidos grasos
- Algunas peptidasas, incluida la dipeptidil peptidasa 4 , la proteína de activación de fibroblastos y la prolilendopeptidasa
Ver también
- Proteómica basada en actividades
- Pliegue alfa / beta hidrolasa
- Amida
- Enzima
- Ester
- Lista de enzimas
- Tioéster
Referencias
- ^ Simon GM, Cravatt BF (abril de 2010). "Proteómica basada en actividad de superfamilias de enzimas: serina hidrolasas como estudio de caso" . J. Biol. Chem . 285 (15): 11051–5. doi : 10.1074 / jbc.R109.097600 . PMC 2856978 . PMID 20147750 .