La tirosina amoniacal liasa (L-tirosina amoniacal liasa, TAL o Tyrase) es una enzima en la vía de biosíntesis natural de fenoles . Transforma la L- tirosina en ácido p-cumárico . [1] [2] [3]
Tirosina amoniacal liasa | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identificadores | ||||||||
CE no. | 4.3.1.23 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
|
- + Amoníaco + H +
Ver también
- EC 4.3.1.24 ( fenilalanina amoniaco liasa )
- EC 4.3.1.25 ( fenilalanina / tirosina amoniacal-liasa )
Referencias
- ^ Louie GV, Bowman ME, Moffitt MC, Baiga TJ, Moore BS, Noel JP (diciembre de 2006). "Determinantes estructurales y modulación de la especificidad del sustrato en fenilalanina-tirosina amoniaco-liasa" . Química y Biología . 13 (12): 1327–38. doi : 10.1016 / j.chembiol.2006.11.011 . PMC 2859959 . PMID 17185228 .
- ^ Watts KT, Mijts BN, Lee PC, Manning AJ, Schmidt-Dannert C (diciembre de 2006). "Descubrimiento de un interruptor de selectividad de sustrato en tirosina amoniaco-liasa, un miembro de la familia de aminoácidos aromáticos liasa" . Química y Biología . 13 (12): 1317–26. doi : 10.1016 / j.chembiol.2006.10.008 . PMID 17185227 .
- ^ Schwede TF, Rétey J, Schulz GE (abril de 1999). "Estructura cristalina de histidina amoniaco-liasa que revela una nueva modificación polipeptídica como el electrófilo catalítico". Bioquímica . 38 (17): 5355–61. doi : 10.1021 / bi982929q . PMID 10220322 .
enlaces externos
- Tirosina + amoniaco-liasa en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- www.hhmi.org