En enzimología , una 3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa ( EC 1.1.1.35 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.1.1.35 | |||||||
No CAS. | 9028-40-4 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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Hidroxiacil-coenzima A deshidrogenasa | ||||||
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Identificadores | ||||||
Símbolo | HADH | |||||
Alt. simbolos | HADHSC | |||||
Gen NCBI | 3033 | |||||
HGNC | 4799 | |||||
OMIM | 601609 | |||||
RefSeq | NM_005327 | |||||
UniProt | Q16836 | |||||
Otros datos | ||||||
Número CE | 1.1.1.35 | |||||
Lugar | Chr. 4 q22-q26 | |||||
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- (S) -3-hidroxiacil-CoA + NAD +3-oxoacil-CoA + NADH + H +
Por tanto, los dos sustratos de esta enzima son (S) -3-hidroxiacil-CoA y NAD + , mientras que sus 3 productos son 3-oxoacil-CoA , NADH y H + .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre el grupo CH-OH del donante con NAD + o NADP + como aceptor.
Isoenzimas
En los seres humanos, los siguientes genes codifican proteínas con actividad 3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa:
Función
La 3-hidroxiacil CoA deshidrogenasa se clasifica como una oxidorreductasa . Participa en los procesos metabólicos de los ácidos grasos. Específicamente cataliza el tercer paso de la beta oxidación ; la oxidación de L-3-hidroxiacil CoA por NAD + . La reacción convierte el grupo hidroxilo en un grupo ceto .
El producto final es 3-cetoacil CoA .
Vías metabólicas
Esta enzima participa en 8 vías metabólicas :
- alargamiento de ácidos grasos en las mitocondrias
- metabolismo de los ácidos grasos
- degradación de valina, leucina e isoleucina
- degradación de lisina
- metabolismo del triptófano
- Degradación de benzoato mediante ligadura de coa.
- metabolismo del butanoato
- degradación de la caprolactama
Nomenclatura
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es (S) -3-hidroxiacil-CoA: NAD + oxidorreductasa. Otros nombres de uso común incluyen:
- Beta-hidroxibutírico deshidrogenasa 1-específica ligada a DPN
- 3-hidroxiacetil-coenzima A deshidrogenasa
- 3-hidroxiacil coenzima A deshidrogenasa
- 3-hidroxibutiril-CoA deshidrogenasa
- 3-hidroxiisobutiril-CoA deshidrogenasa
- 3-ceto reductasa
- 3-L-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa
- 3beta-hidroxiacil coenzima A deshidrogenasa
- beta-hidroxiácido deshidrogenasa
- beta-hidroxiacil CoA deshidrogenasa
- beta-hidroxiacil deshidrogenasa
- beta-hidroxiacil-coenzima A sintetasa
- beta-hidroxiacilcoenzima A deshidrogenasa
- beta-hidroxibutirilcoenzima A deshidrogenasa
- beta-ceto-reductasa
- beta-cetoacil-CoA reductasa
- L-3-hidroxiacil CoA deshidrogenasa
- L-3-hidroxiacil coenzima A deshidrogenasa
Estudios estructurales
A 20 de enero de 2010, se han resuelto 22 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1F0Y , 1F12 , 1F14 , 1F17 , 1F67 , 1GZ6 , 1IKT , 1IL0 , 1LSJ , 1LSO , 1M75 , 1M76 , 1S9C , 1WDK , 1WDL , 1WDM , 1ZBQ , 1ZCJ , 2D3T , 2HDH , 3HAD y 3HDH .
Referencias
- Hillmer P, Gottschalk G (1974). "Solubilización y caracterización parcial de deshidrogenasas particuladas de Clostridium kluyveri ". Biochim. Biophys. Acta . 334 : 12-23. doi : 10.1016 / 0005-2744 (74) 90146-6 .
- Lehninger AL, Greville GD (1953). "La oxidación enzimática de alfa- y 2-beta-hidroxibutirato". Biochimica et Biophysica Acta . 12 (1–2): 188–202. doi : 10.1016 / 0006-3002 (53) 90138-3 . PMID 13115428 .
- Stern JR (noviembre de 1957). "Beta-hidroxibutiril deshidrogenasa cristalina de corazón de cerdo". Biochimica et Biophysica Acta . 26 (2): 448–9. doi : 10.1016 / 0006-3002 (57) 90040-9 . PMID 13499396 .
- Wakil SJ, Green DE, Mii S, Mahler HR (abril de 1954). "Estudios sobre el sistema oxidante de ácidos grasos de los tejidos animales. VI. Beta-hidroxiacil coenzima A deshidrogenasa" . La revista de química biológica . 207 (2): 631–8. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 65679-0 . PMID 13163047 .