La alcohol deshidrogenasa de clase 3 es una enzima que en los seres humanos está codificada por el gen ADH5 . [5] [6] [7]
ADH5 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | ADH5 , ADH-3, ADHX, FALDH, FDH, GSH-FDH, GSNOR, HEL-S-60p, alcohol deshidrogenasa 5 (clase III), polipéptido chi, BMFS7, AMEDS | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 103710 MGI : 87929 HomoloGene : 68076 GeneCards : ADH5 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
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Ensembl |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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RefSeq (proteína) |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 4: 99,07 - 99,09 Mb | 3: 138,44 - 138,46 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Este gen codifica la formaldehído deshidrogenasa dependiente de glutatión o la subunidad chi de la alcohol deshidrogenasa de clase III , que es un miembro de la familia de la alcohol deshidrogenasa. Los miembros de esta familia metabolizan una amplia variedad de sustratos , que incluyen etanol , retinol , otros alcoholes alifáticos , hidroxiesteroides y productos de peroxidación lipídica . La alcohol deshidrogenasa de clase III es un homodímero compuesto por 2 subunidades chi. Prácticamente no tiene actividad para la oxidación del etanol , pero exhibe una alta actividad para la oxidación de alcoholes primarios de cadena larga y para la oxidación de S-hidroximetilglutatión, un aducto espontáneo entre formaldehído y glutatión.
Esta enzima es un componente importante del metabolismo celular para la eliminación del formaldehído, un potente irritante y sensibilizante que causa lagrimeo , rinitis , faringitis y dermatitis de contacto . [7]
Referencias
- ^ a b c GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000197894 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000028138 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ Hur MW, Edenberg HJ (diciembre de 1992). "Clonación y caracterización del gen ADH5 que codifica la alcohol deshidrogenasa 5 humana, formaldehído deshidrogenasa". Gene . 121 (2): 305-11. doi : 10.1016 / 0378-1119 (92) 90135-C . PMID 1446828 .
- ^ Adinolfi A, Adinolfi M, Hopkinson DA (mayo de 1984). "Caracterización inmunológica y bioquímica de la isoenzima chi-ADH de alcohol deshidrogenasa humana". Ann Hum Genet . 48 (Parte 1): 1-10. doi : 10.1111 / j.1469-1809.1984.tb00828.x . PMID 6424546 . S2CID 85113864 .
- ^ a b "Entrez Gene: ADH5 alcohol deshidrogenasa 5 (clase III), polipéptido chi" .
Otras lecturas
- Iborra FJ, Renau-Piqueras J, Portoles M, et al. (1992). "Demostración inmunocitoquímica y bioquímica de la formaldhído deshidrogenasa (alcohol deshidrogenasa de clase III) en el núcleo" . J. Histochem. Cytochem . 40 (12): 1865–78. doi : 10.1177 / 40.12.1453005 . PMID 1453005 .
- Giri PR, Krug JF, Kozak C y col. (1989). "Clonación y mapeo comparativo de un ADNc de deshidrogenasa de alcohol de clase III (chi) humana" . Biochem. Biophys. Res. Comun . 164 (1): 453–60. doi : 10.1016 / 0006-291X (89) 91741-5 . PMID 2679557 .
- Sharma CP, Fox EA, Holmquist B y col. (1989). "Secuencia de ADNc de la alcohol deshidrogenasa de clase III humana". Biochem. Biophys. Res. Comun . 164 (2): 631–7. doi : 10.1016 / 0006-291X (89) 91507-6 . PMID 2818582 .
- Beisswenger TB, Holmquist B, Vallee BL (1986). "chi-ADH es la única isoenzima alcohol deshidrogenasa de cerebros de mamíferos: implicaciones e inferencias" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 82 (24): 8369–73. doi : 10.1073 / pnas.82.24.8369 . PMC 390917 . PMID 2934732 .
- Dafeldecker WP, Vallee BL (1986). "Deshidrogenasa de alcohol humana específica de órgano: aislamiento y caracterización de isoenzimas de testículo". Biochem. Biophys. Res. Comun . 134 (3): 1056–63. doi : 10.1016 / 0006-291X (86) 90358-X . PMID 2936344 .
- Kaiser R, Holmquist B, Hempel J y col. (1988). "Deshidrogenasa de alcohol de hígado humano de clase III: un nuevo tipo estructural equidistantemente relacionado con las enzimas de clase I y clase II". Bioquímica . 27 (4): 1132–40. doi : 10.1021 / bi00404a009 . PMID 3365377 .
- Khokha AM, Voronov PP, Zimatkin SM (1994). "[Análisis inmunoenzimático e inmunohistoquímico de la alcohol deshidrogenasa de clase III de testículos humanos]". Biokhimiia . 59 (7): 997–1002. PMID 7948423 .
- Engeland K, Höög JO, Holmquist B y col. (1993). "Mutación de Arg-115 de la deshidrogenasa de alcohol de clase III humana: un sitio de unión necesario para la actividad de la formaldehído deshidrogenasa y la activación de ácidos grasos" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 90 (6): 2491–4. doi : 10.1073 / pnas.90.6.2491 . PMC 46113 . PMID 8460164 .
- Holmquist B, Moulis JM, Engeland K, Vallee BL (1993). "Papel de la arginina 115 en la activación de ácidos grasos y la actividad formaldehído deshidrogenasa de la alcohol deshidrogenasa de clase III humana". Bioquímica . 32 (19): 5139–44. doi : 10.1021 / bi00070a024 . PMID 8494891 .
- Engeland K, Maret W (1993). "Expresión diferencial extrahepática de cuatro clases de alcohol deshidrogenasa humana". Biochem. Biophys. Res. Comun . 193 (1): 47–53. doi : 10.1006 / bbrc.1993.1588 . PMID 8503936 .
- Yang ZN, Bosron WF, Hurley TD (1997). "Estructura de la deshidrogenasa de alcohol chi chi humano: una formaldehído deshidrogenasa dependiente de glutatión". J. Mol. Biol . 265 (3): 330–43. doi : 10.1006 / jmbi.1996.0731 . PMID 9018047 .
- Mori O, Haseba T, Kameyama K y col. (2000). "Distribución histológica de la alcohol deshidrogenasa de clase III en el cerebro humano". Brain Res . 852 (1): 186–90. doi : 10.1016 / S0006-8993 (99) 02201-5 . PMID 10661511 . S2CID 23510523 .
- Sanghani PC, Stone CL, Ray BD, et al. (2000). "Mecanismo cinético de la formaldehído deshidrogenasa dependiente del glutatión humano". Bioquímica . 39 (35): 10720–9. doi : 10.1021 / bi9929711 . PMID 10978156 .
- Lee DK, Suh D, Edenberg HJ, Hur MW (2002). "El factor de transcripción del dominio POZ, FBI-1, reprime la transcripción de ADH5 / FDH al interactuar con el dedo de zinc e interferir con la actividad de unión al ADN de Sp1" . J. Biol. Chem . 277 (30): 26761–8. doi : 10.1074 / jbc.M202078200 . PMID 12004059 .
- Jelski W, Chrostek L, Szmitkowski M, Laszewicz W (2002). "Actividad de isoenzimas alcohol deshidrogenasa de clase I, II, III y IV en la mucosa gástrica humana". Cavar. Dis. Sci . 47 (7): 1554–7. doi : 10.1023 / A: 1015871219922 . PMID 12141816 . S2CID 31197228 .
- Sanghani PC, Robinson H, Bosron WF, Hurley TD (2002). "Formaldehído deshidrogenasa dependiente de glutatión humano. Estructuras de complejos ternarios apo, binarios e inhibidores". Bioquímica . 41 (35): 10778–86. doi : 10.1021 / bi0257639 . PMID 12196016 .
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH y col. (2003). "Generación y análisis inicial de más de 15.000 secuencias de ADNc humano y de ratón de longitud completa" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 99 (26): 16899–903. doi : 10.1073 / pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
- Sanghani PC, Bosron WF, Hurley TD (2003). "Deshidrogenasa de formaldehído dependiente de glutatión humano. Cambios estructurales asociados con la formación de complejos ternarios". Bioquímica . 41 (51): 15189–94. doi : 10.1021 / bi026705q . PMID 12484756 .
enlaces externos
- Ubicación del genoma humano ADH5 y página de detalles del gen ADH5 en UCSC Genome Browser .