RAC-alfa serina / treonina-proteína quinasa es una enzima que en humanos está codificada por el gen AKT1 . Esta enzima pertenece a la subfamilia AKT de serina / treonina quinasas que contienen SH2 (similar a la homología Src 2) [./ Https://en.wikipedia.org/wiki/Protein%20domain domains]. [5] Se le conoce comúnmente como PKB, o con ambos nombres como "Akt / PKB".
AKT1 |
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Estructuras disponibles |
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PDB | Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB |
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Lista de códigos de identificación de PDB |
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1S10 , 1UNP , 1UNQ , 1UNR , 2UVM , 2UZR , 2UZS , 3CQU , 3CQW , 3MV5 , 3MVH , 3O96 , 3OCB , 3OW4 , 3QKK , 3QKL , 3QKM , 4EJN , 4EKK , 4EKL , 4GV1 , 5KCV |
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Identificadores |
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Alias | AKT1 , AKT, CWS6, PKB, PKB-ALPHA, PRKBA, RAC, RAC-ALPHA, AKT serina / treonina quinasa 1 |
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Identificaciones externas | OMIM : 164730 MGI : 87986 HomoloGene : 3785 GeneCards : AKT1 |
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Ubicación de genes ( humanos ) |
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![Cromosoma 14 (humano)](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7) | Chr. | Cromosoma 14 (humano) [1] |
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| Banda | 14q32.33 | Comienzo | 104,769,349 pb [1] |
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Final | 104,795,751 pb [1] |
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Ubicación de genes ( ratón ) |
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![Cromosoma 12 (ratón)](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7) | Chr. | Cromosoma 12 (ratón) [2] |
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| Banda | 12 F1 | 12 61,2 cm | Comienzo | 112.653.821 pb [2] |
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Final | 112,674,884 pb [2] |
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Patrón de expresión de ARN |
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![PBB GE AKT1 207163 s en fs.png](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7) | Más datos de expresión de referencia |
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Ontología de genes |
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Función molecular | • activadora de GTPasa proteína de unión • actividad quinasa • regulador de la actividad sintasa de óxido nítrico • de unión de ATP • proteína actividad quinasa • unión proteína fosfatasa 2A • enzima de unión • vinculante fosfatidilinositol-3,4,5-trifosfato • actividad de transferasa • 14-3-3 unión a proteínas • GO: 0001948 unión a proteínas • actividad proteína serina / treonina / tirosina quinasa • unión a proteína quinasa • unión a proteína quinasa C • unión a nucleótidos • unión a fosfatidilinositol-3,4-bisfosfato • unión a proteínas idéntica • actividad proteína serina / treonina quinasa • actividad de homodimerización de proteínas • unión a calmodulina
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Componente celular | • citoplasma • citosol • membrana • unión célula-célula • mitocondria • núcleo • cuerpo basal ciliar • citoesqueleto de microtúbulos • membrana plasmática • huso • nucleoplasma • vesícula • postsinapsis • complejo que contiene proteínas
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Proceso biológico | • desarrollo de células germinales • regulación positiva de la importación de glucosa • respuesta celular al estímulo del factor de crecimiento nervioso • regulación positiva de la fosforilación de proteínas • regulación positiva del proceso biosintético de lípidos • regulación del desarrollo de la proyección neuronal • muerte celular inducida por activación de las células T • respuesta al calor • regulación del punto de control del ciclo celular • respuesta a la sustancia orgánica • respuesta al estímulo del factor de crecimiento similar a la insulina • regulación positiva de la actividad endodesoxirribonucleasa • respuesta celular al estímulo de daño del ADN • regulación de la localización de proteínas • activación plaquetaria • fosforilación de proteínas • respuesta celular a estímulos mecánicos • regulación negativa de la importación de ácidos grasos de cadena larga a través de la membrana plasmática • regulación negativa de la beta-oxidación de ácidos grasos • proceso de modificación de proteínas celulares • organización de la proyección celular • respuesta celular al estímulo del factor estimulante de colonias de macrófagos de granulocitos • regulación positiva de endotelios de vasos sanguíneos migración l de células • glucosa proceso metabólico • glucógeno proceso metabólico • regulación de glucógeno proceso biosintético • la diferenciación celular de glucógeno involucrado en el desarrollo placenta embrionaria • proliferación población de células • regulación negativa de la autofagia • respuesta celular a la hipoxia • regulación negativa de tamaño de celda • desarrollo del páncreas endocrino • transporte de carbohidratos • regulación negativa de la proteólisis • vía de señalización del receptor del factor de crecimiento similar a la insulina • regulación positiva del proceso metabólico de las proteínas celulares • regulación positiva del proceso biosintético del glucógeno • homeostasis de la glucosa • desarrollo de vasos sanguíneos de la capa laberíntica • respuesta al estrés oxidativo • regulación negativa de expresión génica • regulación positiva de la fosforilación de peptidil-serina • respuesta celular al estímulo de prostaglandina E • regulación positiva del crecimiento celular • regulación positiva de la actividad de óxido nítrico sintasa • desarrollo de la placenta materna • regulación de la mielinización • protei n ubiquitinación • regulación positiva de la vasoconstricción • proceso metabólico de hialuronano • desarrollo de la médula espinal • respuesta celular al estímulo de la insulina • respuesta celular a la disminución de los niveles de oxígeno • autofosforilación de proteínas • respuesta inflamatoria • regulación positiva de la diferenciación de las células grasas • regulación positiva de la proteína dependiente de ubiquitina proteasomal proceso catabólico • regulación negativa de la muerte neuronal • vía de señalización del receptor acoplado a proteína G • diferenciación celular • respuesta celular al péptido • regulación negativa de la actividad de la proteína quinasa • fosforilación • regulación de la estabilidad del ARNm • regulación negativa de la liberación del citocromo c de las mitocondrias • ejecución fase de apoptosis • respuesta celular al compuesto cíclico orgánico • regulación positiva de la actividad del factor de transcripción de unión al ADN • regulación positiva del proceso metabólico de la glucosa • desarrollo del sistema nervioso • respuesta al estrés por cizallamiento de fluidos • mantenimiento de la ubicación de la proteína en las mitocondrias sobre • proceso catabólico de proteínas • regulación negativa de la actividad de la proteína quinasa por fosforilación de proteínas • diferenciación de osteoblastos • respuesta a UV-A • respuesta a hormonas • fosforilación de peptidil-treonina • vía de señalización mediada por lipopolisacáridos • regulación positiva de la localización de proteínas en el núcleo • regulación negativa de la actividad endopeptidasa de tipo cisteína implicada en el proceso apoptótico • GO: 0007243 transducción de señales intracelulares • regulación de la migración celular • mantenimiento de la mielina del sistema nervioso periférico • proceso biosintético del óxido nítrico • regulación positiva de la célula endotelial proliferación • biosíntesis de proteínas • regulación positiva del proceso biosintético del óxido nítrico • respuesta celular al estímulo del factor de crecimiento • coestimulación de las células T • regulación de la actividad del óxido nítrico sintasa • envejecimiento • diferenciación de las células epiteliales de la glándula mamaria • respuesta celular al estímulo del factor de crecimiento epidérmico • organismo multicelular desarrollo • regulación negativa de la cascada de JNK • proceso biosintético de glucógeno • establecimiento de localización de proteínas en la mitocondria • cambios mitocondriales apoptóticos • fosforilación de peptidil-serina • regulación positiva del transporte de iones de sodio • respuesta a la hormona del crecimiento • regulación positiva ión del proceso apoptótico • respuesta a los alimentos • respuesta celular al estímulo del factor de crecimiento endotelial vascular • diferenciación de células musculares estriadas • regulación negativa de la vía de señalización apoptótica intrínseca inducida por estrés oxidativo • regulación negativa de la vía de señalización apoptótica extrínseca en ausencia de ligando • regulación positiva de fibroblastos migración • regulación de la traducción • positivo regulación de la transcripción por la ARN polimerasa II • transducción de señales • regulación negativa de la actividad de la endopeptidasa • proceso apoptótico • regulación positiva de factor de crecimiento epidérmico vía de señalización de receptor • interleucina-18 mediada por la vía de señalización • vía de señalización del receptor de insulina • regulación positiva de la proliferación de células de músculo liso • regulación de la transducción de señales por mediador de clase p53 • regulación negativa de macroautofagia • señalización de TOR • anoikis • regulación positiva del crecimiento de órganos • señalización de I-kappaB quinasa / NF-kappaB • fosfatidilinositol 3-quinasa signali ng • Respuesta celular a especies reactivas de oxígeno • Señalización NIK / NF-kappaB • Regulación positiva de la transcripción, plantilla de ADN • Respuesta celular al ion cadmio • Regulación positiva de la fosforilación I-kappaB • Vía de señalización del receptor del factor de crecimiento epidérmico • Regulación positiva de la célula proliferación población • regulación positiva de potencial de membrana mitocondrial • regulación del proceso apoptótico • regulación negativa de proceso apoptótico • regulación positiva de la proteína de localización de la membrana plasmática • carbohidratos proceso metabólico • activación de la actividad de la proteína quinasa B • señalización de la proteína quinasa B • regulación negativa de la proteína señalización de la quinasa B • potencial postsináptico excitador • respuesta celular al factor de necrosis tumoral • migración celular involucrada en la angiogénesis de brote • regulación positiva de la expresión génica • vía de señalización mediada por citocinas • regulación negativa de la ubiquitinación de proteínas • regulación negativa de la unión a proteínas • regulación positiva n de la actividad de la proteína serina / treonina quinasa dependiente de ciclina • regulación negativa de la vía de señalización Notch • regulación negativa de la actividad de la proteína serina / treonina quinasa • respuesta celular al estímulo de partículas de lipoproteínas de baja densidad oxidadas • regulación positiva de la transición G1 / S de la célula mitótica ciclo • regulación negativa de la adhesión célula-célula leucocitaria • regulación positiva de la localización de proteínas en la superficie celular • regulación negativa de la migración de linfocitos • importación de proteínas al núcleo
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Fuentes: Amigo / QuickGO |
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Ortólogos |
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Especies | Humano | Ratón |
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Entrez | | |
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Ensembl | | |
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UniProt | | |
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RefSeq (ARNm) | NM_001014431 NM_001014432 NM_005163 NM_001382430 NM_001382431
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NM_001382432 NM_001382433 |
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NM_001165894 NM_009652 NM_001331107 |
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RefSeq (proteína) | NP_001014431 NP_001014432 NP_005154 NP_001369359 NP_001369360
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NP_001369361 NP_001369362 |
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NP_001159366 NP_001318036 NP_033782 |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 14: 104,77 - 104,8 Mb | Crónicas 12: 112,65 - 112,67 Mb |
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Búsqueda en PubMed | [3] | [4] |
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Wikidata |
Ver / editar humano | Ver / Editar mouse |
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La proteína quinasa de serina-treonina AKT1 es catalíticamente inactiva en fibroblastos primarios e inmortalizados privados de suero . AKT1 y la AKT2 relacionada se activan mediante el factor de crecimiento derivado de plaquetas . La activación es rápida y específica, y se anula por mutaciones en el dominio de homología pleckstrina de AKT1. Se demostró que la activación se produce a través de la fosfatidilinositol 3-quinasa . En el sistema nervioso en desarrollo , la AKT es un mediador crítico de la supervivencia neuronal inducida por el factor de crecimiento. Los factores de supervivencia pueden suprimir la apoptosis de una manera independiente de la transcripción activando la serina / treonina quinasa AKT1, que luego fosforila e inactiva componentes de la maquinaria apoptótica. Los ratones que carecen de Akt1 muestran una reducción del 25% en la masa corporal, lo que indica que Akt1 es fundamental para transmitir señales que promueven el crecimiento, probablemente a través del receptor IGF1 . Los ratones que carecen de Akt1 también son resistentes al cáncer: experimentan un retraso considerable en el crecimiento del tumor iniciado por el antígeno T grande o el oncogén Neu . Un polimorfismo de un solo nucleótido en este gen causa el síndrome de Proteus . [6] [7]
AKT (ahora también llamado AKT1) se identificó originalmente como el oncogén en el retrovirus transformante , AKT8. [8] AKT8 se aisló de una línea celular de timoma espontáneo derivada de ratones AKR mediante cocultivo con una línea celular indicadora de visón. Las secuencias celulares transformantes, v-akt, se clonaron a partir de un clon de células de visón transformadas y estas secuencias se usaron para identificar Akt1 y Akt2 en una biblioteca de clones humanos. AKT8 fue aislado por Stephen Staal en el laboratorio de Wallace P. Rowe; Posteriormente clonó v-akt y AKT1 y AKT2 humanos mientras formaba parte del personal del Centro de Oncología Johns Hopkins. [9]
En 2011, una mutación en AKT1 se asoció fuertemente con el síndrome de Proteus, la enfermedad que probablemente afectó al Hombre Elefante . [10]
El nombre Akt significa transformación de la cepa Ak. Los orígenes del nombre Akt se remontan a 1928, cuando J. Furth realizó estudios experimentales en ratones que desarrollaron linfomas tímicos espontáneos. Se estudiaron ratones de tres cepas diferentes, y las cepas se designaron A, R y S. Se observó que la cepa A producía muchos cánceres, y las familias consanguíneas se designaron posteriormente con una segunda letra minúscula (Aa, Ab, Ac, etc.) , y así surgió la cepa de ratones Ak. Se llevó a cabo una mayor endogamia con ratones Ak en el Instituto Rockefeller en 1936, lo que llevó a la designación de la cepa de ratón AKR. En 1977, se aisló un retrovirus transformante del ratón AKR. Este virus se llamó Akt-8, la "t" que representa sus capacidades de transformación.
Se ha demostrado que AKT1 interactúa con:
- AKTIP , [11]
- BRAF , [12]
- BRCA1 , [13] [14]
- C-Raf , [15]
- CDKN1B , [16]
- CHUK [17] [18]
- GAB2 , [19]
- HSP90AA1 , [20] [21] [22]
- ILK , [23] [24] [25]
- KRT10 , [26]
- MAP2K4 , [27]
- MAP3K11 , [28]
- MAP3K8 , [29]
- MAPK14 , [30]
- MAPKAPK2 , [30]
- MARK2 , [31]
- MTCP1 , [32] [33]
- MTOR , [34] [35] [36]
- NPM1 , [37]
- NR4A1 , [38]
- NR3C4 , [39]
- PKN2 , [40]
- PRKCQ , [41]
- PDPK1 , [23] [24]
- PLXNA1 , [42]
- TCL1A , [32] [33] [43]
- TRIB3 , [44]
- TSC1 , [45] [46]
- TSC2 , [45] [46] y
- YWHAZ . [47]