Actinina alfa 2

ACTN2
Estructuras disponibles PDB Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB Lista de códigos de identificación de PDB 1H8B , 1HCI , 1QUU , 4D1E , 5A37 , 5A36 , 5A38 , 5A4B
Identificadores
Alias	ACTN2 , CMD1AA, CMH23, actinina alfa 2, MYOCOZ, MPD6
Identificaciones externas	OMIM : 102573 MGI : 109192 HomoloGene : 31016 GeneCards : ACTN2
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma 1 (humano) [1] Banda 1q43 Comienzo 236,664,141 pb [1] Final 236,764,631 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón ) Chr. Cromosoma 13 (ratón) [2] Banda 13 A1 | 13 4,54 cm Comienzo 12,269,426 pb [2] Final 12,340,760 pb [2]
Patrón de expresión de ARN Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes Función molecular • la unión de iones de calcio • proteína de dimerización actividad • actividad homodimerización proteína • canal iónico de unión • unión específica de proteínas de dominio • titina dominio Z de unión • dominio de unión LIM • titina unión • unión de iones metálicos • unión a proteínas del citoesqueleto • integrina de unión • actina de unión de filamentos • GO : 0001948 unión a proteínas • actividad coactivadora del receptor nuclear • unión a proteínas idéntica • unión a FATZ • unión a actina • Unión de fosfatidilinositol-4,5-bisfosfato • Componente estructural del músculo Componente celular • citoplasma • citosol • pseudopodium • adhesión focal • filopodium • plasma membrana • sarcómero • dendríticas columna vertebral • extracelular región • disco Z • cortical del citoesqueleto de actina • actina filamento • extracelular exosome • citoesqueleto • plaquetas alfa gránulo lumen • densidad postsináptica membrana • glutamatérgica sinapsis • densidad postsináptica, componente intracelular Proceso biológico • regulación positiva de la actividad de los canales de cationes • regulación del proceso apoptótico • contracción muscular • regulación positiva de transporte de iones de potasio • fosfolipasa C-activación de la vía de señalización de angiotensina activado • desarrollo de las células del músculo cardiaco • regulación del potencial de membrana • plaquetas desgranulación • actina de filamentos de destapado • Cascada MAPK • ensamblaje de adhesión focal • regulación negativa de la localización de proteínas en la superficie celular • regulación positiva de la actividad del receptor de señalización • adhesión celular • Regulación negativa de la actividad del transportador transmembrana de iones de potasio • Regulación negativa del transporte de iones de potasio • Regulación de la transcripción con plantilla de ácido nucleico • Ensamblaje de microespúas • Regulación positiva del reciclaje endocítico • Deslizamiento de filamentos musculares • Homotetramerización de proteínas • Organización de sarcómeros • Regulación positiva de la transmembrana de iones de potasio actividad del transportador • localización de proteínas en la membrana plasmática • regulación positiva de la transcripción con plantilla de ácido nucleico • regulación de la actividad del receptor NMDA Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	88	11472
Ensembl	ENSG00000077522	ENSMUSG00000052374
UniProt	P35609	Q9JI91
RefSeq (ARNm)	NM_001103 NM_001278343 NM_001278344	NM_033268
RefSeq (proteína)	NP_001094 NP_001265272 NP_001265273	NP_150371
Ubicación (UCSC)	Crónicas 1: 236,66 - 236,76 Mb	Crónicas 13: 12,27 - 12,34 Mb
Búsqueda en PubMed	[3]	[4]
Wikidata
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La alfa-actinina 2 es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen ACTN2 . ^[5] Este gen codifica una alfa-actinina isoforma que se expresa en ambos músculos y funciones esqueléticos y cardíacos a miofibrilar ancla actina filamentos delgados y titina a Z-discos .

Estructura

La alfa-actinina 2 es una proteína de 103,8 kDa compuesta por 894 aminoácidos. ^{[6] [7]} Cada molécula tiene forma de barra (35 nm de longitud) y se homodimeriza de forma antiparalela. Cada monómero tiene una región de unión a actina N-terminal compuesta por dos dominios de homología de calponina, dos dominios de mano EF C-terminales y cuatro repeticiones en tándem similares a espectrina forman el dominio de barra en la región central de la molécula. ^[8] La estructura cristalina de alta resolución de la alfa-actinina 2 humana a 3,5 Å se resolvió recientemente. ^{[9] Las} alfa actininas pertenecen a la superfamilia de genes de espectrina que representa un grupo diverso de células citoesqueléticas que se unen a actina.proteínas, incluidas espectrina , distrofina , utrofina y fimbrina . ^[8] Las isoformas del músculo esquelético, cardíaco y liso se localizan en el disco Z y cuerpos densos análogos, donde ayudan a anclar los filamentos de actina miofibrilar. Se ha demostrado que la alfa-actinina 2 interactúa con KCNA5 , ^{[10] [11]} DLG1 , ^[10] DISC1 , ^[12] MYOZ1 , ^[13] GRIN2B , ^[14] ADAM12 , ^[15] ACTN3 , ^[16] MYPN, ^[17] PDLIM3 , ^[18] PKN , ^[19] MYOT , ^[20] TTN , ^[21] NMDAR , ^[22] SYNPO2 , ^[23] LDB3 , ^[24] y FATZ. ^[13]

Función

La función principal de la alfa-actinina 2 es reticular las moléculas de actina filamentosas y las moléculas de titina de los sarcómeros adyacentes en los discos Z , una función que está modulada por los fosfolípidos. ^{[25] [26]} Se desprende de los estudios de Hampton et al. que esta reticulación puede asumir una variedad de conformaciones, con preferencias por ángulos de 60 ° y 120 °. ^{[27] La} alfa-actinina 2 también funciona en el acoplamiento de moléculas de señalización en los discos Z , y estudios adicionales también han implicado a la alfa-actinina 2 en la unión de los canales iónicos cardíacos, K v 1,5 en particular. ^[10]

Importancia clínica

Las mutaciones en ACTN2 se asocian con miocardiopatía hipertrófica , ^[28] así como con miocardiopatía dilatada y fibroelastosis endocárdica . ^[29] Las diversas funciones de la alfa-actinina 2 se reflejan en la presentación clínica diversa de los pacientes portadores de mutaciones ACTN2 . ^[30]

Referencias

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000077522 - Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000052374 - Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
5. "Gen Entrez: actinina ACTN2, alfa 2" .
6. "Información de proteínas - información básica: ID de proteína COPaKB: P35609" . Base de conocimientos del Atlas de proteínas orgánicas cardíacas . Archivado desde el original el 13 de abril de 2015 . Consultado el 13 de abril de 2015 .
7. Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J, Duan H, Uhlen M, Yates JR, Apweiler R, Ge J, Hermjakob H, Ping P (octubre de 2013). "Integración de la biología y la medicina del proteoma cardíaco mediante una base de conocimientos especializada" . Investigación de circulación . 113 (9): 1043–53. doi : 10.1161 / CIRCRESAHA.113.301151 . PMC 4076475 . PMID 23965338 .  
8. Luther PK (2009). "El disco Z del músculo vertebrado: ancla de sarcómero para estructura y señalización" . Revista de investigación muscular y motilidad celular . 30 (5–6): 171–85. doi : 10.1007 / s10974-009-9189-6 . PMC 2799012 . PMID 19830582 .  
9. Ribeiro Ede A, Pinotsis N, Ghisleni A, Salmazo A, Konarev PV, Kostan J, Sjöblom B, Schreiner C, Polyansky AA, Gkougkoulia EA, Holt MR, Aachmann FL, Zagrović B, Bordignon E, Pirker KF, Svergun DI, Gautel M, Djinović-Carugo K (diciembre de 2014). "La estructura y regulación de la α-actinina del músculo humano" . Celular . 159 (6): 1447–60. doi : 10.1016 / j.cell.2014.10.056 . PMC 4259493 . PMID 25433700 .  
10. Eldstrom J, Choi WS, Steele DF, Fedida D (julio de 2003). "SAP97 aumenta las corrientes Kv1.5 a través de un mecanismo N-terminal indirecto" . Cartas FEBS . 547 (1-3): 205-11. doi : 10.1016 / S0014-5793 (03) 00668-9 . PMID 12860415 . 
11. Maruoka ND, Steele DF, Au BP, Dan P, Zhang X, Moore ED, Fedida D (mayo de 2000). "La alfa-actinina-2 se acopla a los canales cardíacos Kv1.5, regulando la densidad de corriente y la localización del canal en las células HEK" . Cartas FEBS . 473 (2): 188–94. doi : 10.1016 / S0014-5793 (00) 01521-0 . PMID 10812072 . 
12. Morris JA, Kandpal G, Ma L, Austin CP (julio de 2003). "DISC1 (Disrupted-In-Schizophrenia 1) es una proteína asociada al centrosoma que interactúa con MAP1A, MIPT3, ATF4 / 5 y NUDEL: regulación y pérdida de interacción con la mutación" . Genética molecular humana . 12 (13): 1591–608. doi : 10.1093 / hmg / ddg162 . PMID 12812986 . 
13. Faulkner G, Pallavicini A, Comelli A, Salamon M, Bortoletto G, Ievolella C, Trevisan S, Kojic 'S, Dalla Vecchia F, Laveder P, Valle G, Lanfranchi G (diciembre de 2000). "FATZ, una proteína de unión a filamina, actinina y teletonina del disco Z del músculo esquelético" . La Revista de Química Biológica . 275 (52): 41234–42. doi : 10.1074 / jbc.M007493200 . PMID 10984498 . 
14. Wyszynski M, Lin J, Rao A, Nigh E, Beggs AH, Craig AM, Sheng M (enero de 1997). "Unión competitiva de alfa-actinina y calmodulina al receptor de NMDA". Naturaleza . 385 (6615): 439–42. doi : 10.1038 / 385439a0 . PMID 9009191 . S2CID 4266742 .  
15. Galliano MF, Huet C, Frygelius J, Polgren A, Wewer UM, Engvall E (mayo de 2000). "La unión de ADAM12, un marcador de la regeneración del músculo esquelético, a la proteína de unión a actina específica del músculo, alfa -actinina-2, es necesaria para la fusión de mioblastos" . La Revista de Química Biológica . 275 (18): 13933–9. doi : 10.1074 / jbc.275.18.13933 . PMID 10788519 . 
16. Chan Y, Tong HQ, Beggs AH, Kunkel LM (julio de 1998). "Las isoformas alfa-actinina-2 y -3 específicas del músculo esquelético humano forman homodímeros y heterodímeros in vitro e in vivo". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 248 (1): 134–9. doi : 10.1006 / bbrc.1998.8920 . PMID 9675099 . 
17. Bang ML, Mudry RE, McElhinny AS, Trombitás K, Geach AJ, Yamasaki R, Sorimachi H, Granzier H, Gregorio CC, Labeit S (abril de 2001). "Myopalladin, una nueva proteína sarcomérica de 145 kilodaltons con múltiples funciones en ensamblajes de proteínas de banda I y disco Z" . The Journal of Cell Biology . 153 (2): 413–27. doi : 10.1083 / jcb.153.2.413 . PMC 2169455 . PMID 11309420 .  
18. Pomiès P, Macalma T, Beckerle MC (octubre de 1999). "Purificación y caracterización de una proteína PDZ-LIM de unión a alfa-actinina que se regula al alza durante la diferenciación muscular" . La Revista de Química Biológica . 274 (41): 29242–50. doi : 10.1074 / jbc.274.41.29242 . PMID 10506181 . 
19. Mukai H, Toshimori M, Shibata H, Takanaga H, Kitagawa M, Miyahara M, Shimakawa M, Ono Y (febrero de 1997). "Interacción de PKN con alfa-actinina" . La Revista de Química Biológica . 272 (8): 4740–6. doi : 10.1074 / jbc.272.8.4740 . PMID 9030526 . 
20. Salmikangas P, Mykkänen OM, Grönholm M, Heiska L, Kere J, Carpén O (julio de 1999). "La miotilina, una nueva proteína sarcomérica con dos dominios similares a Ig, está codificada por un gen candidato para la distrofia muscular de cinturas". Genética molecular humana . 8 (7): 1329–36. doi : 10.1093 / hmg / 8.7.1329 . PMID 10369880 . 
21. Young P, Ferguson C, Bañuelos S, Gautel M (marzo de 1998). "Estructura molecular del disco Z sarcomérico: dos tipos de interacciones de titina conducen a una clasificación asimétrica de alfa-actinina" . El diario EMBO . 17 (6): 1614–24. doi : 10.1093 / emboj / 17.6.1614 . PMC 1170509 . PMID 9501083 .  
22. Chunn CJ, Starr PR, Gilbert DN (agosto de 1977). "Toxicidad de neutrófilos de anfotericina B" . Agentes antimicrobianos y quimioterapia . 12 (2): 226–30. doi : 10.1128 / aac.12.2.226 . PMC 429889 . PMID 900919 .  
23. Linnemann A, van der Ven PF, Vakeel P, Albinus B, Simonis D, Bendas G, Schenk JA, Micheel B, Kley RA, Fürst DO (septiembre de 2010). "El componente sarcomérico del disco Z myopodin es una proteína multiadaptador que interactúa con la filamina y la alfa-actinina". Revista europea de biología celular . 89 (9): 681–92. doi : 10.1016 / j.ejcb.2010.04.004 . PMID 20554076 . 
24. Jani K, Schöck F (diciembre de 2007). "Se requiere Zasp para el ensamblaje de sitios de adhesión de integrina funcionales" . The Journal of Cell Biology . 179 (7): 1583–97. doi : 10.1083 / jcb.200707045 . PMC 2373490 . PMID 18166658 .  
25. Young P, Gautel M (diciembre de 2000). "La interacción de titina y alfa-actinina está controlada por un mecanismo de pseudoligando intramolecular regulado por fosfolípidos" . El diario EMBO . 19 (23): 6331–40. doi : 10.1093 / emboj / 19.23.6331 . PMC 305858 . PMID 11101506 .  
26. Fukami K, Furuhashi K, Inagaki M, Endo T, Hatano S, Takenawa T (septiembre de 1992). "Requisito de fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato para la función de alfa-actinina". Naturaleza . 359 (6391): 150–2. doi : 10.1038 / 359150a0 . PMID 1326084 . S2CID 4372960 .  
27. Hampton CM, Taylor DW, Taylor KA (abril de 2007). "Estructuras novedosas para alfa-actinina: interacciones F-actina y sus implicaciones para la unión de actina-membrana y detección de tensión en el citoesqueleto" . Revista de Biología Molecular . 368 (1): 92–104. doi : 10.1016 / j.jmb.2007.01.071 . PMC 1919418 . PMID 17331538 .  
28. Chiu C, Bagnall RD, Ingles J, Yeates L, Kennerson M, Donald JA, Jormakka M, Lind JM, Semsarian C (marzo de 2010). "Las mutaciones en la alfa-actinina-2 causan miocardiopatía hipertrófica: un análisis de todo el genoma" . Revista del Colegio Americano de Cardiología . 55 (11): 1127–35. doi : 10.1016 / j.jacc.2009.11.016 . PMID 20022194 . 
29. Mohapatra B, Jimenez S, Lin JH, Bowles KR, Coveler KJ, Marx JG, Chrisco MA, Murphy RT, Lurie PR, Schwartz RJ, Elliott PM, Vatta M, McKenna W, Towbin JA, Bowles NE (2003). "Mutaciones en la proteína LIM muscular y genes de alfa-actinina-2 en miocardiopatía dilatada y fibroelastosis endocárdica". Genética molecular y metabolismo . 80 (1–2): 207–15. doi : 10.1016 / s1096-7192 (03) 00142-2 . PMID 14567970 . 
30. Bagnall RD, Molloy LK, Kalman JM, Semsarian C (septiembre de 2014). "La secuenciación del exoma identifica una mutación en el gen ACTN2 en una familia con fibrilación ventricular idiopática, no compactación del ventrículo izquierdo y muerte súbita" . Genética Médica de BMC . 15 (1): 99. doi : 10.1186 / s12881-014-0099-0 . PMC 4355500 . PMID 25224718 .  

Lectura adicional

• Faulkner G, Lanfranchi G, Valle G (mayo de 2001). "Telethonin y otras nuevas proteínas del disco Z del músculo esquelético" . IUBMB Life . 51 (5): 275–82. doi : 10.1080 / 152165401317190761 . PMID  11699871 .
• Beggs AH, Byers TJ, Knoll JH, Boyce FM, Bruns GA, Kunkel LM (mayo de 1992). "Clonación y caracterización de dos genes de alfa-actinina del músculo esquelético humano ubicados en los cromosomas 1 y 11" . La Revista de Química Biológica . 267 (13): 9281–8. doi : 10.1016 / S0021-9258 (19) 50420-3 . PMID  1339456 .
• Beggs AH, Phillips HA, Kozman H, Mulley JC, Wilton SD, Kunkel LM, Laing NG (agosto de 1992). "Un polimorfismo de repetición (CA) n para el gen ACTN2 de alfa-actinina del músculo esquelético humano y su localización en el mapa de ligamiento del cromosoma 1". Genómica . 13 (4): 1314–5. doi : 10.1016 / 0888-7543 (92) 90054-V . PMID  1505962 .
• Yürüker B, Niggli V (febrero de 1992). "Alfa-actinina y vinculina en neutrófilos humanos: reorganización durante la adhesión y relación con la red de actina". Revista de ciencia celular . 101 (2): 403-14. PMID  1629252 .
• Pavalko FM, LaRoche SM (octubre de 1993). "La activación de neutrófilos humanos induce una interacción entre la subunidad beta 2 de la integrina (CD18) y la proteína de unión a actina alfa-actinina". Revista de inmunología . 151 (7): 3795–807. PMID  8104223 .
• Yoshida M, Westlin WF, Wang N, Ingber DE, Rosenzweig A, Resnick N, Gimbrone MA (abril de 1996). "La adhesión de leucocitos al endotelio vascular induce el enlace de E-selectina al citoesqueleto de actina" . The Journal of Cell Biology . 133 (2): 445–55. doi : 10.1083 / jcb.133.2.445 . PMC  2120789 . PMID  8609175 .
• Wyszynski M, Lin J, Rao A, Nigh E, Beggs AH, Craig AM, Sheng M (enero de 1997). "Unión competitiva de alfa-actinina y calmodulina al receptor de NMDA". Naturaleza . 385 (6615): 439–42. doi : 10.1038 / 385439a0 . PMID  9009191 . S2CID  4266742 .
• Mukai H, Toshimori M, Shibata H, Takanaga H, Kitagawa M, Miyahara M, Shimakawa M, Ono Y (febrero de 1997). "Interacción de PKN con alfa-actinina" . La Revista de Química Biológica . 272 (8): 4740–6. doi : 10.1074 / jbc.272.8.4740 . PMID  9030526 .
• Young P, Ferguson C, Bañuelos S, Gautel M (marzo de 1998). "Estructura molecular del disco Z sarcomérico: dos tipos de interacciones de titina conducen a una clasificación asimétrica de alfa-actinina" . El diario EMBO . 17 (6): 1614–24. doi : 10.1093 / emboj / 17.6.1614 . PMC  1170509 . PMID  9501083 .
• Zhang S, Ehlers MD, Bernhardt JP, Su CT, Huganir RL (agosto de 1998). "Calmodulin media la inactivación dependiente de calcio de los receptores de N-metil-D-aspartato". Neurona . 21 (2): 443–53. doi : 10.1016 / S0896-6273 (00) 80553-X . PMID  9728925 . S2CID  18234477 .
• Krupp JJ, Vissel B, Thomas CG, Heinemann SF, Westbrook GL (febrero de 1999). "Las interacciones de calmodulina y alfa-actinina con la subunidad NR1 modulan la inactivación dependiente de Ca2 + de los receptores de NMDA" . La Revista de Neurociencia . 19 (4): 1165–78. doi : 10.1523 / JNEUROSCI.19-04-01165.1999 . PMC  6786025 . PMID  9952395 .
• Zhou Q, Ruiz-Lozano P, Martone ME, Chen J (julio de 1999). "Cypher, una proteína que contiene el dominio LIM y PDZ restringido al músculo estriado, se une a la alfa-actinina-2 y la proteína quinasa C" . La Revista de Química Biológica . 274 (28): 19807–13. doi : 10.1074 / jbc.274.28.19807 . PMID  10391924 .
• Faulkner G, Pallavicini A, Formentin E, Comelli A, Ievolella C, Trevisan S, Bortoletto G, Scannapieco P, Salamon M, Mouly V, Valle G, Lanfranchi G (julio de 1999). "ZASP: una nueva proteína de motivo PDZ empalmado alternativamente de banda Z" . The Journal of Cell Biology . 146 (2): 465–75. doi : 10.1083 / jcb.146.2.465 . PMC  3206570 . PMID  10427098 .
• Tiso N, Majetti M, Stanchi F, Rampazzo A, Zimbello R, Nava A, Danieli GA (noviembre de 1999). "Mapeo fino y estructura genómica de ACTN2, el gen humano que codifica la isoforma sarcomérica de alfa-actinina-2, expresada en músculo esquelético y cardíaco". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 265 (1): 256–9. doi : 10.1006 / bbrc.1999.1661 . PMID  10548523 .
• Nikolopoulos SN, Spengler BA, Kisselbach K, Evans AE, Biedler JL, Ross RA (enero de 2000). "La proteína alfa-actinina no muscular humana codificada por el gen ACTN4 suprime la tumorigenicidad de las células del neuroblastoma humano" . Oncogén . 19 (3): 380–6. doi : 10.1038 / sj.onc.1203310 . PMID  10656685 .
• Galliano MF, Huet C, Frygelius J, Polgren A, Wewer UM, Engvall E (mayo de 2000). "La unión de ADAM12, un marcador de la regeneración del músculo esquelético, a la proteína de unión a actina específica del músculo, alfa -actinina-2, es necesaria para la fusión de mioblastos" . La Revista de Química Biológica . 275 (18): 13933–9. doi : 10.1074 / jbc.275.18.13933 . PMID  10788519 .
• Maruoka ND, Steele DF, Au BP, Dan P, Zhang X, Moore ED, Fedida D (mayo de 2000). "La alfa-actinina-2 se acopla a los canales cardíacos Kv1.5, regulando la densidad de corriente y la localización del canal en las células HEK" . Cartas FEBS . 473 (2): 188–94. doi : 10.1016 / S0014-5793 (00) 01521-0 . PMID  10812072 .
• Kotaka M, Kostin S, Ngai S, Chan K, Lau Y, Lee SM, Li H, Ng EK, Schaper J, Tsui SK, Fung K, Lee C, Waye MM (junio de 2000). "Interacción de hCLIM1, una proteína de la familia enigma, con alfa-actinina 2". Revista de bioquímica celular . 78 (4): 558–65. doi : 10.1002 / 1097-4644 (20000915) 78: 4 <558 :: AID-JCB5> 3.0.CO; 2-I . PMID  10861853 .
• Parast MM, Otey CA (agosto de 2000). "Caracterización de paladina, una nueva proteína localizada para tensar fibras y adherencias celulares" . The Journal of Cell Biology . 150 (3): 643–56. doi : 10.1083 / jcb.150.3.643 . PMC  2175193 . PMID  10931874 .
• Faulkner G, Pallavicini A, Comelli A, Salamon M, Bortoletto G, Ievolella C, Trevisan S, Kojic 'S, Dalla Vecchia F, Laveder P, Valle G, Lanfranchi G (diciembre de 2000). "FATZ, una proteína de unión a filamina, actinina y teletonina del disco Z del músculo esquelético" . La Revista de Química Biológica . 275 (52): 41234–42. doi : 10.1074 / jbc.M007493200 . PMID  10984498 .

Enlaces externos

• Caracterización por espectrometría de masas de ACTN2 humano en COPaKB
• Entrada de GeneReviews / NIH / NCBI / UW sobre la descripción general de la miocardiopatía hipertrófica familiar
• Ubicación del genoma humano ACTN2 y página de detalles del gen ACTN2 en UCSC Genome Browser .