Las acuaporinas , también llamadas canales de agua , son proteínas de canal de una familia más grande de proteínas intrínsecas importantes que forman poros en la membrana de las células biológicas , lo que facilita principalmente el transporte de agua entre las células . [1] Las membranas celulares de una variedad de bacterias , hongos , células animales y vegetales contienen acuaporinas a través de las cuales el agua puede fluir más rápidamente dentro y fuera de la célula que mediante la difusión a través de la bicapa fosfolípida .[2] Las acuaporinas tienen seisdominios alfa helicoidales que atraviesan la membranacon terminales carboxílicos y amino en el lado citoplásmico. Dos bucles hidrofóbicos contienen asparagina conservada- prolina - alanina ("motivo NPA") que forman un barril que rodea una región central similar a un poro que contiene densidad proteica adicional. [3] Debido a que las acuaporinas suelen estar siempre abiertas y prevalecen en casi todos los tipos de células, esto conduce a la idea errónea de que el agua pasa fácilmente a través de la membrana celular en su gradiente de concentración. El agua puede atravesar la membrana celular por simple difusión por ser una molécula pequeña, y por ósmosis , en los casos en que la concentración de agua en el exterior de la célula sea mayor que en el interior. Sin embargo, debido a que el agua es una molécula polar, este proceso de difusión simple es relativamente lento y la mayor parte del agua pasa a través de la acuaporina. [4] [5]
Acuaporina | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Acuaporina | |||||||
Pfam | PF00230 | |||||||
InterPro | IPR000425 | |||||||
PROSITE | PDOC00193 | |||||||
SCOP2 | 1fx8 / SCOPe / SUPFAM | |||||||
TCDB | 1.A.8 | |||||||
Superfamilia OPM | 7 | |||||||
Proteína OPM | 2zz9 | |||||||
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El Premio Nobel de Química de 2003 fue otorgado conjuntamente a Peter Agre por el descubrimiento de acuaporinas [6] ya Roderick MacKinnon por su trabajo sobre la estructura y el mecanismo de los canales de potasio . [7]
Los defectos genéticos que involucran genes de acuaporina se han asociado con varias enfermedades humanas, incluida la diabetes insípida nefrogénica y la neuromielitis óptica . [8] [9] [10] [11]
Historia
El mecanismo de transporte de agua facilitado y la probable existencia de poros de agua ha atraído a los investigadores desde 1957. [12] En la mayoría de las células, el agua entra y sale por ósmosis a través del componente lipídico de las membranas celulares. Debido a la permeabilidad al agua relativamente alta de algunas células epiteliales , durante mucho tiempo se sospechó que debía existir algún mecanismo adicional para el transporte de agua a través de las membranas. Solomon y sus colaboradores realizaron un trabajo pionero sobre la permeabilidad del agua a través de la membrana celular a fines de la década de 1950. [13] [14] A mediados de la década de 1960, una hipótesis alternativa (el "modelo de partición-difusión") buscaba establecer que las moléculas de agua se dividían entre la fase acuosa y la fase lipídica y luego se difundían a través de la membrana, atravesándola hasta la siguiente interfase donde dejaron el lípido y volvieron a una fase acuosa. [15] [16] Estudios de Parisi, Edelman, Carvounis et al. acentuó no solo la importancia de la presencia de canales de agua sino también la posibilidad de regular sus propiedades de permeabilidad. [17] [18] [19] En 1990, los experimentos de Verkman demostraron la expresión funcional de los canales de agua, lo que indica que los canales de agua son efectivamente proteínas. [20] [21]
Descubrimiento
No fue hasta 1992 que Peter Agre , de la Universidad Johns Hopkins , informó sobre la primera acuaporina, la 'acuaporina-1' (originalmente conocida como CHIP 28) . [22] En 1999, junto con otros equipos de investigación, Agre informó sobre las primeras imágenes de alta resolución de la estructura tridimensional de una acuaporina, a saber, acuaporina-1. [23] Otros estudios que utilizaron simulaciones de supercomputadoras identificaron la ruta del agua a medida que se movía a través del canal y demostraron cómo un poro puede permitir que el agua pase sin el paso de pequeños solutos. [24] La investigación pionera y el posterior descubrimiento de canales de agua por Agre y sus colegas le valieron a Agre el Premio Nobel de Química en 2003. [7] Agre dijo que descubrió las acuaporinas "por casualidad". Había estado estudiando los antígenos del grupo sanguíneo Rh y había aislado la molécula Rh, pero seguía apareciendo una segunda molécula, de 28 kilodaltons de tamaño (y por lo tanto llamada 28K). Al principio pensaron que era un fragmento de molécula de Rh, o un contaminante, pero resultó ser un nuevo tipo de molécula con función desconocida. Estuvo presente en estructuras como los túbulos renales y los glóbulos rojos, y se relacionó con proteínas de diversos orígenes, como en el cerebro de la mosca de la fruta , las bacterias, el cristalino del ojo y el tejido vegetal. [23]
Sin embargo, el primer informe del transporte de agua mediado por proteínas a través de membranas fue realizado por Gheorghe Benga y otros en 1986, antes de la primera publicación de Agre sobre el tema. [25] [26] Esto llevó a una controversia de que el trabajo de Benga no había sido adecuadamente reconocido ni por Agre ni por el Comité del Premio Nobel. [27]
Función
Las acuaporinas son "el sistema de tuberías de las células". El agua se mueve a través de las células de manera organizada, más rápidamente en los tejidos que tienen canales de agua de acuaporina. [28] Durante muchos años, los científicos asumieron que el agua se filtraba a través de la membrana celular, y algo de agua lo hace. Sin embargo, esto no explica cómo el agua puede moverse tan rápidamente a través de algunas células. [28]
Las acuaporinas conducen selectivamente moléculas de agua dentro y fuera de la célula, al tiempo que evitan el paso de iones y otros solutos . También conocidas como canales de agua, las acuaporinas son proteínas integrales de los poros de la membrana. Algunos de ellos, conocido como aquaglyceroporins , también transporte otras pequeñas moléculas disueltas sin carga incluyendo el amoniaco, CO 2 , glicerol y urea. Por ejemplo, el canal de la acuaporina 3 tiene un ancho de poro de 8-10 Ångströms y permite el paso de moléculas hidrófilas que oscilan entre 150 y 200 Da . Sin embargo, los poros de agua bloquean completamente los iones, incluidos los protones , esenciales para conservar la diferencia de potencial electroquímico de la membrana . [29]
Las moléculas de agua atraviesan el poro del canal en una sola fila. La presencia de canales de agua aumenta la permeabilidad de la membrana al agua. Estos también son esenciales para el sistema de transporte de agua en las plantas [30] y la tolerancia a la sequía y el estrés salino. [31]
Estructura
Las proteínas de acuaporina están compuestas por un haz de seis hélices α transmembrana . Están incrustados en la membrana celular. Los extremos amino y carboxilo miran hacia el interior de la célula. [29] [32] Las mitades amino y carboxilo se parecen entre sí, aparentemente repitiendo un patrón de nucleótidos. Algunos investigadores [ ¿quién? ] creen que esto fue creado por la duplicación de un gen que antes tenía la mitad de tamaño. Entre las hélices hay cinco regiones (A - E) que entran o salen de la membrana celular, dos de ellas hidrófobas (B, E), con un patrón de asparagina-prolina-alanina ("motivo NPA"). Crean una forma de reloj de arena distintiva, haciendo que el canal de agua sea más estrecho en el medio y más ancho en cada extremo.
Otro lugar aún más estrecho en el canal es el "filtro de selectividad ar / R", un grupo de aminoácidos que permite a la acuaporina dejar pasar o bloquear selectivamente el paso de diferentes moléculas. [33]
Las acuaporinas forman grupos de cuatro partes (tetrámeros) en la membrana celular, y cada uno de los cuatro monómeros actúa como un canal de agua. [29] Diferentes acuaporinas tienen canales de agua de diferentes tamaños, los tipos más pequeños no permiten más que agua a través.
Los perfiles de rayos X muestran que las acuaporinas tienen dos entradas cónicas. Esta forma de reloj de arena podría ser el resultado de un proceso de selección natural hacia una permeabilidad óptima. [ investigación original? ] Se ha demostrado que las entradas cónicas con un ángulo de apertura adecuado pueden proporcionar un gran aumento de la permeabilidad del canal hidrodinámico. [34]
Motivo NPA
Los canales de acuaporina aparecen en las simulaciones para permitir que solo pase el agua, ya que las moléculas hacen cola de manera efectiva en una sola fila. Guiado por el campo eléctrico local de la acuaporina, el oxígeno de cada molécula de agua mira hacia adelante cuando entra, gira a la mitad y sale con el oxígeno hacia atrás. [35] Aún no está del todo claro por qué ocurre esta rotación. Algunos investigadores identificaron un campo electrostático generado por las dos medias hélices de acuaporina HB y HE como la razón. Otros sugirieron que los enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos de asparagina en las dos regiones NPA y el oxígeno en el agua causan la rotación. Aún no está claro si la rotación de las moléculas de agua tiene algún significado biológico. Los primeros estudios especularon que la orientación "bipolar" de las moléculas de agua bloquea el flujo de protones a través del mecanismo de Grotthuss . [36] Estudios más recientes cuestionan esta interpretación y enfatizan una barrera electrostática como la razón del bloqueo de protones. En este último punto de vista, la rotación de las moléculas de agua es solo un efecto secundario de la barrera electrostática. En la actualidad (2008), el origen del campo electrostático es un tema de debate. Mientras que algunos estudios consideraron principalmente el campo eléctrico generado por las mitades de las hélices HB y HE de la proteína, otros enfatizaron los efectos de desolvatación cuando el protón ingresa al poro estrecho de la acuaporina.
filtro de selectividad ar / R
El filtro de selectividad aromático / arginina o "ar / R" es un grupo de aminoácidos que ayudan a unirse a las moléculas de agua y excluyen otras moléculas que pueden intentar ingresar al poro. [37] Es el mecanismo por el cual la acuaporina es capaz de unirse selectivamente a las moléculas de agua (por lo tanto, permitiéndoles pasar) y evitar que entren otras moléculas. El filtro ar / R está hecho de dos grupos de aminoácidos de las hélices B (HB) y E (HE) y dos grupos del bucle E (LE1, LE2), de los dos lados del motivo NPA. Su posición habitual es 8 Å en el lado exterior del motivo NPA; suele ser la parte más estrecha del canal. Su estrechez debilita los enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua, lo que permite que las argininas, que llevan una carga positiva, interactúen con las moléculas de agua y filtren protones indeseables.
Distribución de especies
En mamíferos
Hay trece tipos conocidos de acuaporinas en mamíferos, y seis de ellos se encuentran en el riñón, [38] pero se sospecha la existencia de muchos más. Las acuaporinas más estudiadas se comparan en la siguiente tabla:
Tipo | Ubicación [39] | Función [39] |
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Acuaporina 1 |
| Reabsorción de agua |
Acuaporina 2 |
| Reabsorción de agua en respuesta a ADH [40] |
Acuaporina 3 |
| Reabsorción de agua y permeabilidad al glicerol. |
Acuaporina 4 |
| Reabsorción de agua |
En plantas
En las plantas, el agua se absorbe del suelo a través de las raíces, donde pasa de la corteza a los tejidos vasculares. Hay tres rutas para que el agua fluya en estos tejidos, conocidas como rutas apoplásticas, simplásticas y transcelulares. [41] Específicamente, las acuaporinas se encuentran en la membrana vacuolar, además de la membrana plasmática de las plantas; la vía transcelular implica el transporte de agua a través del plasma y las membranas vacuolares. [42] Cuando las raíces de las plantas están expuestas al cloruro de mercurio , que se sabe que inhibe las acuaporinas, el flujo de agua se reduce en gran medida, mientras que el flujo de iones no, lo que respalda la opinión de que existe un mecanismo para el transporte de agua independiente del transporte de iones: acuaporinas.
Además del mantenimiento de la osmolaridad citosólica normal, [ se necesitan más explicaciones ] las acuaporinas pueden desempeñar un papel importante en el crecimiento de extensión al permitir la entrada de agua en las células en expansión, un proceso necesario para mantener el desarrollo de las plantas. [42]
Las acuaporinas vegetales también son importantes para la nutrición mineral y la desintoxicación de iones, que son esenciales para la homeostasis del boro, [43] silicio, arsénico y bicarbonato.
Las acuaporinas de las plantas se dividen en cinco subfamilias o grupos homólogos principales: [44]
- Proteína intrínseca de la membrana plasmática (PIP) [45]
- Proteína intrínseca de tonoplasto (TIP) [46]
- Proteína intrínseca similar a Nodulin-26 (NIP) [47]
- Proteína intrínseca básica pequeña (SIP) [48]
- X Proteína intrínseca (XIP)
Estas cinco subfamilias se han dividido posteriormente en subgrupos evolutivos más pequeños en función de su secuencia de ADN. Los PIP se agrupan en dos subgrupos, PIP1 y PIP2, mientras que los TIP se agrupan en 5 subgrupos, TIP1, TIP2, TIP3, TIP4 y TIP5. Cada subgrupo se vuelve a dividir en isoformas, por ejemplo, PIP1; 1, PIP1; 2. Como la nomenclatura de las isoformas se basa históricamente en parámetros funcionales en lugar de evolutivos, han surgido varias propuestas novedosas sobre las acuaporinas vegetales con el estudio de las relaciones evolutivas entre las diferentes acuaporinas. [49] Dentro de la variada selección de isoformas de acuaporina en plantas, también existen patrones únicos de expresión específica de células y tejidos. [42]
Cuando se silencian las acuaporinas vegetales, la conductancia hidráulica y la fotosíntesis de la hoja disminuyen. [50]
Cuando se produce la activación de las acuaporinas vegetales, se detiene el flujo de agua a través del poro de la proteína. Esto puede suceder por varias razones, por ejemplo, cuando la planta contiene bajas cantidades de agua celular debido a la sequía. [51] La activación de una acuaporina se lleva a cabo mediante una interacción entre un mecanismo de activación y la acuaporina, lo que provoca un cambio tridimensional en la proteína de modo que bloquea el poro y, por lo tanto, impide el flujo de agua a través del poro. En las plantas, existen al menos dos formas de acuaporina: la desfosforilación de ciertos residuos de serina, en respuesta a la sequía, y la protonación de residuos de histidina específicos , en respuesta a la inundación. La fosforilación de una acuaporina está involucrada en la apertura y cierre de los pétalos en respuesta a la temperatura. [52] [53]
En arqueas, eubacterias y hongos.
Ciertas bacterias y muchos otros organismos también expresan acuaporinas.
También se han descubierto acuaporinas en los hongos Saccharomyces cerevisiae (levadura), Dictyostelium , Candida y Ustilago y en los protozoos Trypanosoma y Plasmodium . [30]
Significación clínica
Ha habido dos ejemplos claros de enfermedades identificadas como resultado de mutaciones en acuaporinas:
- Las mutaciones en el gen de la acuaporina-2 causan diabetes insípida nefrogénica hereditaria en humanos. [9]
- Los ratones homocigotos para inactivar mutaciones en el gen de la acuaporina-0 desarrollan cataratas congénitas . [54]
Se ha identificado a un pequeño número de personas con deficiencia grave o total de acuaporina-1. En general, son saludables, pero presentan un defecto en la capacidad de concentrar solutos en la orina y de conservar agua cuando se les priva de agua potable. [55] [56] Los ratones con deleciones dirigidas en acuaporina-1 también exhiben una deficiencia en la conservación del agua debido a la incapacidad de concentrar solutos en la médula del riñón por multiplicación a contracorriente . [57]
Además de su papel en la diabetes insípida nefrogénica determinada genéticamente, las acuaporinas también desempeñan un papel clave en las formas adquiridas de diabetes insípida nefrogénica (trastornos que provocan un aumento de la producción de orina). [58] La acuaporina 2 está regulada por la vasopresina que, cuando se une al receptor de la superficie celular, activa la vía de señalización del AMPc. Esto da como resultado vesículas que contienen acuaporina-2 para aumentar la absorción de agua y volver a la circulación. La mutación del receptor de vasopresina de acuaporina 2 es una causa de diabetes insípida adquirida. En ratas, la diabetes insípida nefrogénica adquirida puede producir una regulación alterada de la acuaporina-2 debido a la administración de sales de litio , concentraciones bajas de potasio en sangre ( hipopotasemia ) y concentraciones altas de calcio en sangre ( hipercalcemia ). [59] [60] [61]
Las reacciones autoinmunes contra la acuaporina 4 en humanos producen la enfermedad de Devic . [8] Si se pudiera manipular la acuaporina, eso podría resolver problemas médicos como la retención de líquidos en las enfermedades cardíacas y el edema cerebral después de un accidente cerebrovascular. [28]
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enlaces externos
- Acuaporinas en los títulos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- Animación ( archivo MPEG en nobel.se)
- Grupo de Dinámica Biomolecular Computacional. "Películas e imágenes de acuaporina" . Instituto Max Planck. Archivado desde el original el 25 de abril de 2006 . Consultado el 23 de enero de 2008 .
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