Aspartilglucosaminidasa

AGA
Estructuras disponibles PDB Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB Lista de códigos de identificación de PDB 1APY , 1APZ
Identificadores
Alias	AGA , Aga, AW060726, AGU, ASRG, GA, aspartilglucosaminidasa
Identificaciones externas	OMIM : 613228 MGI : 104873 HomoloGene : 13 GeneCards : AGA
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma 4 (humano) [1] Banda 4q34.3 Comienzo 177.430.774 pb [1] Fin 177,442,437 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón ) Chr. Cromosoma 8 (ratón) [2] Banda 8 | 8 B1.3 Comienzo 53,511,727 pb [2] Fin 53.523.421 pb [2]
Patrón de expresión de ARN Bgee Top expresado en testículo páncreas Cuerpo calloso cuerpo epidídimo zona de piel Más datos de expresión de referencia BioGPS Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes Función molecular autoasociación de proteínas actividad peptidasa actividad hidrolasa Actividad N4- (beta-N-acetilglucosaminil) -L-asparaginasa Componente celular lisosoma retículo endoplásmico región extracelular espacio extracelular lumen de gránulos azurófilos citoplasma Proceso biológico maduración de proteínas desglicosilación de proteínas proteolisis desgranulación de neutrófilos Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	175	11593
Ensembl	ENSG00000038002	ENSMUSG00000031521
UniProt	P20933	Q64191
RefSeq (ARNm)	NM_000027 NM_001171988	NM_001005847 NM_001205054
RefSeq (proteína)	NP_000018 NP_001165459	NP_001005847 NP_001191983
Ubicación (UCSC)	Crónicas 4: 177,43 - 177,44 Mb	Crónicas 8: 53,51 - 53,52 Mb
Búsqueda en PubMed	[3]	[4]
Wikidata
Ver / editar humano Ver / Editar mouse

La N (4) - (beta-N-acetilglucosaminil) -L-asparaginasa es una enzima que en los seres humanos está codificada por el gen AGA . ^[5]

La aspartilglucosaminidasa es una enzima amidohidrolasa involucrada en el catabolismo de oligosacáridos N-ligados de glicoproteínas . Escinde la asparagina de las N-acetilglucosaminas como uno de los pasos finales en la degradación lisosómica de las glicoproteínas. La enfermedad de almacenamiento lisosómico aspartilglucosaminuria es causada por una deficiencia en la enzima AGA. ^[5]

Referencias

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000038002 - Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000031521 - Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
5. "Entrez Gene: AGA aspartylglucosaminidase" .

enlaces externos

• Ubicación del genoma humano AGA y página de detalles del gen AGA en UCSC Genome Browser .

Otras lecturas

• Ikonen E, Peltonen L (1993). "Mutaciones que causan aspartilglucosaminuria (AGU): una enfermedad de acumulación lisosomal". Tararear. Mutat . 1 (5): 361–5. doi : 10.1002 / humu.1380010503 . PMID  1301945 . S2CID  24301019 .
• Mononen I, Fisher KJ, Kaartinen V, Aronson NN (1993). "Aspartilglucosaminuria: química de proteínas y biología molecular del trastorno de almacenamiento lisosómico más común de degradación de glicoproteínas". FASEB J . 7 (13): 1247–56. doi : 10.1096 / fasebj.7.13.8405810 . PMID  8405810 . S2CID  21771613 .
• Enomaa N, Heiskanen T, Halila R, et al. (1992). "Aspartilglucosaminidasa humana. Una caracterización bioquímica e inmunocitoquímica de la enzima en fibroblastos normales y de aspartilglucosaminuria" . Biochem. J . 286 (Pt 2) (Pt 2): 613–8. doi : 10.1042 / bj2860613 . PMC  1132942 . PMID  1530592 .
• Ikonen E, Baumann M, Grön K y col. (1991). "Aspartilglucosaminuria: ADNc que codifica la aspartilglucosaminidasa humana y la mutación sin sentido que causa la enfermedad" . EMBO J . 10 (1): 51–8. doi : 10.1002 / j.1460-2075.1991.tb07920.x . PMC  452610 . PMID  1703489 .
• Morris C, Heisterkamp N, Groffen J y col. (1992). "Localización cromosómica del gen de la glicoasparaginasa humana a 4q32-q33". Tararear. Genet . 88 (3): 295–7. doi : 10.1007 / BF00197262 . PMID  1733831 . S2CID  8805853 .
• Ikonen E, Enomaa N, Ulmanen I, Peltonen L (1992). "La mutagénesis in vitro ayuda a desentrañar las consecuencias biológicas de la mutación de aspartilglucosaminuria". Genómica . 11 (1): 206-11. doi : 10.1016 / 0888-7543 (91) 90120-4 . PMID  1765378 .
• Park H, Fisher KJ, Aronson NN (1991). "Estructura genómica de la glicosilasparaginasa lisosomal humana". FEBS Lett . 288 (1–2): 168–72. doi : 10.1016 / 0014-5793 (91) 81027-6 . PMID  1840528 . S2CID  26680929 .
• Mononen T, Mononen I, Matilainen R, Airaksinen E (1991). "Alta prevalencia de aspartilglucosaminuria entre niños en edad escolar en el este de Finlandia". Tararear. Genet . 87 (3): 266–8. doi : 10.1007 / BF00200902 . PMID  1864600 . S2CID  8240322 .
• Fisher KJ, Aronson NN (1991). "Caracterización de la mutación responsable de la aspartilglucosaminuria en tres pacientes finlandeses. Sustitución de aminoácidos Cys163 ---- Ser suprime la actividad de la glicosilasparaginasa lisosomal y su conversión en subunidades" . J. Biol. Chem . 266 (18): 12105-13. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 99071-X . PMID  1904874 .
• Mononen I, Heisterkamp N, Kaartinen V, et al. (1991). "Aspartylglycosaminuria en la población finlandesa: identificación de dos mutaciones puntuales en la cadena pesada de glycoasparaginasa" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 88 (7): 2941–5. Código bibliográfico : 1991PNAS ... 88.2941M . doi : 10.1073 / pnas.88.7.2941 . PMC  51356 . PMID  2011603 .
• Halila R, Baumann M, Ikonen E, et al. (1991). "Aspartilglucosaminidasa de leucocitos humanos. Evidencia de dos subunidades diferentes en una estructura nativa más compleja" . Biochem. J . 276 (Pt 1) (Pt 1): 251–6. doi : 10.1042 / bj2760251 . PMC  1151172 . PMID  2039475 .
• Fisher KJ, Tollersrud OK, Aronson NN (1991). "Clonación y análisis de secuencia de un ADNc para glicosilasparaginasa humana. Un solo gen codifica las subunidades de esta amidasa lisosomal" . FEBS Lett . 276 (1–2): 232. doi : 10.1016 / 0014-5793 (90) 80551-S . PMID  2265705 . S2CID  221417722 .
• Fisher KJ, Tollersrud OK, Aronson NN (1990). "Clonación y análisis de secuencia de un ADNc para glicosilasparaginasa humana. Un solo gen codifica las subunidades de esta amidasa lisosomal" . FEBS Lett . 269 (2): 440–4. doi : 10.1016 / 0014-5793 (90) 81211-6 . PMID  2401370 . S2CID  8210082 .
• Tollersrud OK, Aronson NN (1989). "Purificación y caracterización de glicosilasparaginasa de hígado de rata" . Biochem. J . 260 (1): 101–8. doi : 10.1042 / bj2600101 . PMC  1138631 . PMID  2775174 .
• Hreidarsson S, Thomas GH, Valle DL, et al. (1983). "Aspartilglucosaminuria en los Estados Unidos". Clin. Genet . 23 (6): 427–35. doi : 10.1111 / j.1399-0004.1983.tb01977.x . PMID  6883788 . S2CID  46703938 .
• Enomaa NE, Lukinmaa PL, Ikonen EM, et al. (1993). "Expresión de aspartilglucosaminidasa en tejidos humanos de individuos normales y pacientes con aspartilglucosaminuria" . J. Histochem. Cytochem . 41 (7): 981–9. doi : 10.1177 / 41.7.7685790 . PMID  7685790 .
• McCormack AL, Mononen I, Kaartinen V, Yates JR (1995). "Localización del enlace disulfuro implicado en el procesamiento postraduccional de glicosilasparaginasa y alterado por una mutación en la aspartilglucosaminuria de tipo finlandés" . J. Biol. Chem . 270 (7): 3212–5. doi : 10.1074 / jbc.270.7.3212 . PMID  7852406 .
• Tollersrud OK, Heiskanen T, Peltonen L (1994). "La glicosilasparaginasa de leucocitos humanos es un heterodímero alfa / beta de subunidad alfa de 19 kDa y subunidad beta de 17 y 18 kDa" . Biochem. J . 300 (Pt 2) (Pt 2): 541–4. doi : 10.1042 / bj3000541 . PMC  1138195 . PMID  8002961 .

enlaces externos

• Aspartilglucosilaminasa en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

Este artículo de hidrolasa es un trozo . Puedes ayudar a Wikipedia expandiéndolo .

• v
• t
• mi