Las autolisinas son enzimas líticas endógenas que descomponen los componentes peptidoglicanos de las células biológicas, lo que permite la separación de las células hijas después de la división celular. [1] [2] [3] [4] [5] Están involucrados en el crecimiento celular, el metabolismo de la pared celular, la división y separación celular, así como la renovación de peptidoglicanos y tienen una función similar a las lisozimas. [6]
La autolisina se forma a partir del gen precursor, Atl. Las amidasas (EC 3.5.1.28), la gametolisina (EC 3.4.24.38) y la glucosaminidasa se consideran tipos de autolisinas. [4] [6]
Función y mecanismos
![](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/commons/thumb/2/2f/Peptidoglycan-membrane.png/331px-Peptidoglycan-membrane.png)
Las autolisinas existen en todas las bacterias que contienen peptidoglicano y se consideran potencialmente enzimas letales cuando no se controlan. [7] Se dirigen a los enlaces glicosídicos, así como a los péptidos reticulados de la matriz de peptidoglicano. [8] La matriz de peptidoglicano funciona para la estabilidad de la pared celular para proteger de los cambios de turgencia y realiza la función de defensa inmunológica. [9] [10] Estas enzimas descomponen la matriz de peptidoglicano en pequeñas secciones para permitir la biosíntesis de peptidoglicano. [4] Las autolisinas descomponen el peptidoglicano antiguo, lo que permite la formación de peptidoglicano más nuevo para el crecimiento y elongación celular. A esto se le llama renovación de la pared celular. [6] Las autolisinas hacen esto hidrolizando el enlace β- (1,4) glucosídico de la pared celular del peptidoglicano y el enlace entre los residuos de N-acetilmuramoilo y los residuos de L-aminoácidos de ciertos glicopéptidos de la pared celular. [4] Esta enzima cataliza la siguiente reacción química :
- La escisión de la prolina - y de hidroxiprolina proteínas Ricos de la Chlamydomonas pared celular ; también escinde azocaseína , gelatina y Leu-Trp-Met-Arg-Phe-Ala
Esta glicoproteína está presente en los gametos de Chlamydomonas reinhardtii .
Las bacterias grampositivas regulan las autolisinas con moléculas de ácido teicoico unidas al tetrapéptido de la matriz de peptidoglicano.
Los antibióticos complestatina y corbomicina evitan que la autolisina remodele la pared celular uniéndose al peptidoglicano, deteniendo así el crecimiento bacteriano. [11] Los enlaces amida entre el péptido madre y el resto lactilo del residuo muramoílo se escinden mediante N-acetilmuramoil-1-alanina amidasas y participan en la separación celular y la disociación del tabique celular. [4] Hay 5 tipos de autolisinas que contribuyen a la separación celular de las células hijas, LytC, LytD, LytE y LytF. [6]
En un estudio realizado con ratones, aquellos que fueron inmunizados con autolisina pudieron sobrevivir más tiempo que los ratones infectados. Este estudio pudo respaldar como evidencia la contribución de la autolisina en la virulencia y el potencial para el antígeno de la vacuna. [12]
Lisis de la célula madre
N-acetilmuramoil-L-alanina amidasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 3.5.1.28 | |||||||
No CAS. | 9013-25-6 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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LytC y CwlC son dos amidasas de la familia LytC que hidrolizan el peptidoglicano de la pared celular madre para permitir la liberación de la endospora madura. CwlC se encuentra directamente en la pared celular madre. [6]
Motilidad
Expresión de LytC, lytD, y lytF genes juntos conduce a la motilidad flagelar y es controlado por la actividad del factor sigma quimiotaxis, σ D . La actividad de este factor sigma alcanza su punto máximo al comienzo de la fase estacionaria. [6]
Letalidad potencial
Las autolisinas son producidas naturalmente por bacterias que contienen peptidoglicano, pero cantidades excesivas degradarán la matriz de peptidoglicano y harán que la célula explote debido a la presión osmótica . Estudios anteriores han encontrado que los subproductos de la autolisina durante la degradación de la pared celular son altamente inmunogénicos. [12] Cuando se observó en la bacteria Bacillus subtilis (B. subtilis), se encontraron cantidades potencialmente letales de autolisina en las paredes celulares. [6] En Steptococcus pneumoniae (S. pneumoniae), se encontró que la N-acetilmuramoil-l-alanina amidasa, una autolisina de la pared celular, podría ayudar en la patogénesis debido a su capacidad para romper la pared o lisar una parte del invasor. neumococos y liberan toxinas potencialmente letales en la célula. Los investigadores estudiaron la función, estructura y capacidad de clonación a través de Escherichia coli (E. coli) y también determinaron su secuencia de nucleótidos. [12]
Familias
Familia de amidasa LytC
LytC
Tanto LytC como LytD se consideran dos autolisinas principales que contribuyen al crecimiento de la pared celular vegetativa y representan el 95% de la actividad autolítica en B. subtilis. LytC se encuentra en la pared celular. Se descubrió que LytB, una no autolisina, mejora la actividad de LytC. [6] LytC y LytA interactúan y funcionan juntos para la lisis y la muerte celular. [13]
Gametolisina | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 3.4.24.38 | |||||||
No CAS. | 97089-74-2 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
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CwlC
CwlC se encuentra en la pared celular madre y funciona para la lisis de la pared celular madre. [6] CwlC no tiene una secuencia señal pero participa en la esporulación tardía y está presente en la pared celular. [14] [15] Se encontró en B. subtilis que CwlC es capaz de hidrolizar tanto las paredes de las células vegetativas como el peptidoglicano de esporas. [14]
Familia de la glucosaminidasa LytD
Esta familia de autolisina consta únicamente de LytD. LytD funciona para el crecimiento vegetativo. La actividad autolítica se encuentra dentro de la región C-terminal con dominio catalítico homólogo al dominio glucosaminidasa. LytD se encuentra en la pared celular. Se estudió la actividad de LytD en B. subtilis y se encontró actividad de glucosaminidasa en hebras de glucanos maduros debido a la presencia de MurNAc en los extremos no reductores. [6]
Ver también
- N-acetilmuramoil-l-alanina amidasa
- Enzima
Referencias
- ^ Jaenicke L, Kuhne W, Spessert R, Wahle U, Waffenschmidt S (diciembre de 1987). "Las enzimas líticas de la pared celular (autolisinas) de Chlamydomonas reinhardtii son proteasas específicas de (hidroxi) prolina" . Revista europea de bioquímica . 170 (1–2): 485–91. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1987.tb13725.x . PMID 3319620 .
- ^ Buchanan MJ, Imam SH, Eskue WA, Snell WJ (enero de 1989). "Activación de la proteasa degradante de la pared celular, lisina, durante la señalización sexual en Chlamydomonas: la enzima se almacena como un precursor inactivo, de mayor masa molecular relativa en el periplasma" . The Journal of Cell Biology . 108 (1): 199–207. doi : 10.1083 / jcb.108.1.199 . PMC 2115355 . PMID 2910877 .
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enlaces externos
- Gametolisina en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .