bZIP Maf es un dominio que se encuentra en las proteínas del factor de transcripción Maf . Contiene un dominio de cremallera de leucina (bZIP), que media la dimerización del factor de transcripción y las propiedades de unión al ADN . La región de homología extendida de Maf (EHR) está presente en el extremo N de la proteína. Esta región (que se muestra en amarillo en la imagen adyacente) existe solo dentro de la familia Maf y permite que la familia reconozca motivos de ADN más largos que otras cremalleras de leucina. Estos motivos se denominan elemento de reconocimiento Maf (MARE) y tienen 13 o 14 pares de bases de largo. En particular, los dos residuos al comienzo de la héliceLos H2 se colocan para reconocer la región flanqueante del ADN. [2] Las proteínas Maf pequeñas se heterodimerizan con Fos y pueden actuar como represores competitivos del factor de transcripción NF2-E2.
bZIP_Maf | ||||||||
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![]() Estructura cristalina del homodímero de MafA unido al ADN. Entrada de AP 3a5t
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | bZIP_Maf | |||||||
Pfam | PF03131 | |||||||
Clan pfam | CL0018 | |||||||
InterPro | IPR004826 | |||||||
SCOP2 | 1k1v / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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En el ratón, Maf1 puede desempeñar un papel temprano en el patrón axial. Los defectos en estas proteínas son una causa de retinitis pigmentosa autosómica dominante . Las proteínas de cremallera de leucina específicas de la retina neural pertenecen a esta familia.
Referencias
- ^ Kurokawa, H .; Motohashi, H .; Sueno, S .; Kimura, M .; Takagawa, H .; Kanno, Y .; Yamamoto, M .; Tanaka, T. (2009). "Base estructural del reconocimiento de ADN alternativo por factores de transcripción Maf" . Biología Molecular y Celular . 29 (23): 6232–6244. doi : 10.1128 / MCB.00708-09 . PMC 2786689 . PMID 19797082 .
- ^ Kusunoki H, Motohashi H, Katsuoka F, Morohashi A, Yamamoto M, Tanaka T (abril de 2002). "Estructura de la solución del dominio de unión al ADN de MafG". Nat. Struct. Biol . 9 (4): 252–6. doi : 10.1038 / nsb771 . PMID 11875518 . S2CID 23687470 .