El rollo de gelatina o rollo suizo es un pliegue de proteína o estructura supersecundaria compuesta por ocho hebras beta dispuestas en dos hojas de cuatro hebras. El nombre de la estructura fue introducido por Jane S. Richardson en 1981, lo que refleja su parecido con la gelatina o el pastel de rollo suizo . [2] El pliegue es una elaboración del motivo clave griega y, a veces, se considera una forma de barril beta . Es muy común en las proteínas virales , particularmente en las proteínas de la cápside viral . [3] [4]En conjunto, el rollo de gelatina y las estructuras clave griegas comprenden alrededor del 30% de las proteínas totalmente beta anotadas en la base de datos de Clasificación Estructural de Proteínas (SCOP). [5]
Estructura
La estructura básica del rollo de gelatina consta de ocho hebras beta dispuestas en dos láminas beta antiparalelas de cuatro hebras que se empaquetan juntas a través de una interfaz hidrófoba . Las hebras se etiquetan tradicionalmente de B a I por la razón histórica de que la primera estructura resuelta, de una proteína de la cápside del rollo de gelatina del virus del acrobacias tupidas del tomate , tenía una hebra A adicional fuera del núcleo común del pliegue. [6] [7] Las hojas se componen de las hebras BIDG y CHEF, dobladas de manera que la hebra B se empaqueta frente a la hebra C, I frente a H, etc. [4] [8]
Proteínas virales
Una gran cantidad de virus construyen sus cápsides exteriores a partir de proteínas que contienen un pliegue de gelatina simple o doble. Se cree que esta arquitectura de cápside compartida refleja antiguas relaciones evolutivas, que posiblemente datan de antes del último ancestro común universal (LUCA) de la vida celular. [8] [9] [10] Otros linajes virales utilizan proteínas evolutivamente no relacionadas para construir sus cápsides encerradas, que probablemente evolucionaron de forma independiente al menos dos veces [9] [11] y posiblemente muchas veces, con enlaces a proteínas de origen celular. [12]
Proteínas de la cápside del rollo de gelatina simple
Las proteínas de cápside de rollo de jalea simple (JRC) se encuentran en al menos dieciséis familias virales distintas , en su mayoría con estructuras de cápside icosaédrica e incluyen virus de ARN y virus de ADN . [13] Muchos virus con cápsides de rollo de jalea simple son virus de ARN monocatenario de sentido positivo . Dos grupos de virus de ADN de doble hebra con cápsides de un solo CCI son Papillomaviridae y Polyomaviridae , ambos con cápsides bastante pequeñas; en estos virus, la arquitectura de la cápside ensamblada orienta el eje del rollo de gelatina en paralelo u "horizontalmente" con respecto a la superficie de la cápside. [11] Un análisis a gran escala de los componentes de la cápside viral sugirió que el solo rollo de gelatina horizontal es el pliegue más común entre las proteínas de la cápside, lo que representa aproximadamente el 28% de los ejemplos conocidos. [12]
Otro grupo de virus usa proteínas de un solo rollo de gelatina en sus cápsides, pero en orientación vertical en lugar de horizontal. Estos virus están relacionados evolutivamente con el gran grupo de virus de doble rollo de gelatina conocido como PRD1 - linaje viral de adenovirus , con una arquitectura de cápside similar realizada a través del ensamblaje de dos proteínas de la cápside principales de rollo de gelatina distintas expresadas a partir de genes distintos. [14] [15] Estos virus de rollos de gelatina verticales individuales comprenden el taxón Helvetiavirae . [16] Los virus conocidos con cápsides verticales de un solo rollo de gelatina infectan procariotas extremófilos . [14] [12]
Proteínas de doble rollo de gelatina
Las proteínas de la cápside del rollo de gelatina doble consisten en dos pliegues de un solo rollo de gelatina conectados por una región de enlace corta. Se encuentran en ambos virus de ADN bicatenario y virus de ADN de cadena sencilla de al menos diez familias virales diferentes, incluyendo los virus que infectan todos los ámbitos de la vida , y que abarcan un amplio rango de tamaño de la cápside. [4] [11] [18] En la arquitectura de la cápside del rodillo de gelatina doble, el eje del rodillo de gelatina está orientado perpendicular o "verticalmente" con respecto a la superficie de la cápside. [19]
Se cree que las proteínas del doble rollo de gelatina han evolucionado a partir de proteínas de un solo rollo de gelatina por duplicación genética . [11] [19] Es probable que los virus del rollo de gelatina simple vertical representen una forma de transición, y que las proteínas de la cápside del rollo de gelatina vertical y horizontal tengan orígenes evolutivos independientes de las proteínas celulares ancestrales. [12] El grado de similitud estructural entre las cápsides de virus de doble jelly-roll ha llevado a la conclusión de que estos virus probablemente tienen un origen evolutivo común a pesar de su diversidad en tamaño y rango de hospedadores; esto se conoce como PRD1 - linaje de adenovirus ( Bamfordvirae ). [19] [16] [20] [21] Muchos miembros de este grupo se han identificado mediante metagenómica y, en algunos casos, tienen pocos o ningún otro gen viral en común. [12] [22] Aunque la mayoría de los miembros de este grupo tienen una geometría de cápside icosaédrica , algunas familias como Poxviridae y Ascoviridae tienen viriones maduros ovalados o en forma de ladrillo; Los poxvirus como Vaccinia experimentan cambios conformacionales dramáticos mediados por proteínas de doble rollo de gelatina altamente derivadas durante la maduración y probablemente derivan de un ancestro icosaédrico. [11] [23] También se han citado proteínas compartidas de la cápside de doble rollo de gelatina, junto con otras proteínas homólogas, en apoyo del orden propuesto Megavirales que contiene los virus nucleocitoplasmáticos de ADN grande (NCLDV). [24]
No se han observado proteínas de doble rollo de gelatina en proteínas celulares; parecen ser exclusivos de los virus. [11] Por esta razón, la detección de una clara homología con las proteínas del rollo de gelatina doble en las secuencias de elementos transponibles polinton / Maverick generalizados en los genomas eucariotas se considera una prueba de la estrecha relación evolutiva de estos elementos genéticos con los virus. [25]
Proteínas sin cápside
Los rollos de gelatina individuales también se encuentran en proteínas virales sin cápside, incluidos componentes menores del virión ensamblado , así como proteínas que no son viriones, como la polihedrina . [11]
Proteínas celulares
Si bien los rollos de gelatina dobles no se encuentran en las proteínas de origen celular, sí ocurren los rollos de gelatina individuales. [11] [12] Una de esas clases de proteínas celulares son las nucleoplasminas , que sirven como proteínas chaperonas moleculares para el ensamblaje de histonas en nucleosomas . El dominio N-terminal de las nucleoplasminas posee un solo pliegue en rollo de gelatina y se ensambla en un pentámero. [26] Desde entonces, se han informado estructuras similares en grupos adicionales de proteínas remodeladoras de la cromatina . [27] Los motivos de jelly roll con idéntica conectividad de hoja beta también se encuentran en ligandos del factor de necrosis tumoral [28] y proteínas de la bacteria Yersinia pseudotuberculosis que pertenecen a una clase de proteínas virales y bacterianas conocidas como superantígenos . [29] [30]
En términos más generales, los miembros de la superfamilia de cupin extremadamente diversa también se describen a menudo como rollos de gelatina; aunque el núcleo común de la estructura del dominio cupino contiene solo seis hebras beta, muchos cupinos tienen ocho. [31] Los ejemplos incluyen las enzimas no hemo dioxigenasa [32] [33] y las desmetilasas de histonas de la familia JmjC . [34] [35]
Evolución
Los estudios comparativos de proteínas clasificadas como jelly roll y estructuras clave griegas sugieren que las proteínas clave griegas evolucionaron significativamente antes que sus contrapartes de gelatina más complejas topológicamente. [5] Los estudios de bioinformática estructural que comparan las proteínas del rollo de gelatina de la cápside del virus con otras proteínas de estructura conocida indican que las proteínas de la cápside forman un grupo bien separado, lo que sugiere que están sujetas a un conjunto distintivo de limitaciones evolutivas. [4] Una de las características más notables de las proteínas del rollo de gelatina de la cápside viral es su capacidad para formar oligómeros en un patrón de mosaico repetido para producir una cubierta de proteína cerrada; las proteínas celulares que son más similares en pliegue y topología son en su mayoría también oligómeros. [4] Se ha propuesto que las proteínas de la cápside del rollo de gelatina virales han evolucionado a partir de las proteínas del rollo de gelatina celular, potencialmente en varias ocasiones independientes, en las primeras etapas de la evolución celular. [12]
Historia y nomenclatura
El nombre "jelly roll" se utilizó por primera vez para la estructura compuesta por una elaboración del motivo de la clave griega por Jane S. Richardson en 1981 y tenía la intención de reflejar la semejanza de la estructura con una jalea o un panecillo suizo . [2] La estructura ha recibido una variedad de nombres descriptivos, que incluyen una cuña, un barril beta y un rollo beta. Los bordes de las dos hojas no se juntan para formar patrones de enlaces de hidrógeno regulares , por lo que a menudo no se considera un verdadero barril beta , [3] aunque el término es de uso común para describir la arquitectura de la cápside viral. [14] [15] Las proteínas celulares que contienen estructuras similares a rollos de gelatina pueden describirse como un pliegue cupin , un pliegue JmjC o una hélice beta de doble hebra. [33]
Referencias
- ^ a b Larson SB, Day JS, McPherson A (septiembre de 2014). "Virus del mosaico del tabaco por satélite refinado a una resolución de 1,4 Å" . Acta Crystallographica. Sección D, Cristalografía biológica . 70 (Pt 9): 2316–30. doi : 10.1107 / S1399004714013789 . PMC 4157444 . PMID 25195746 .
- ^ a b Richardson JS (1981). "La anatomía y taxonomía de la estructura de la proteína". Avances en la química de las proteínas Volumen 34 . Avances en la química de proteínas. 34 . págs. 167–339. doi : 10.1016 / S0065-3233 (08) 60520-3 . ISBN 9780120342341. PMID 7020376 .
- ^ a b Chelvanayagam G, Heringa J, Argos P (noviembre de 1992). "Anatomía y evolución de las proteínas que muestran la topología de gelatina de cápside viral". Revista de Biología Molecular . 228 (1): 220–42. doi : 10.1016 / 0022-2836 (92) 90502-B . PMID 1447783 .
- ^ a b c d e Cheng S, Brooks CL (7 de febrero de 2013). "Las proteínas de la cápside viral se segregan en el espacio de pliegue estructural" . PLOS Biología Computacional . 9 (2): e1002905. Código Bibliográfico : 2013PLSCB ... 9E2905C . doi : 10.1371 / journal.pcbi.1002905 . PMC 3567143 . PMID 23408879 .
- ^ a b Edwards H, Abeln S, Deane CM (14 de noviembre de 2013). "Explorando las preferencias de espacio de pliegue de superfamilias de proteínas antiguas y recién nacidas" . PLOS Biología Computacional . 9 (11): e1003325. Código Bibliográfico : 2013PLSCB ... 9E3325E . doi : 10.1371 / journal.pcbi.1003325 . PMC 3828129 . PMID 24244135 .
- ^ Harrison SC, Olson AJ, Schutt CE, Winkler FK, Bricogne G (noviembre de 1978). "Virus de acrobacias tupidas del tomate a una resolución de 2.9". Naturaleza . 276 (5686): 368–73. Código Bibliográfico : 1978Natur.276..368H . doi : 10.1038 / 276368a0 . PMID 19711552 . S2CID 4341051 .
- ^ Rossmann MG, Abad-Zapatero C, Murthy MR, Liljas L, Jones TA, Strandberg B (abril de 1983). "Comparaciones estructurales de algunos virus de plantas esféricas pequeñas". Revista de Biología Molecular . 165 (4): 711–36. doi : 10.1016 / S0022-2836 (83) 80276-9 . PMID 6854630 .
- ^ a b Benson SD, Bamford JK, Bamford DH, Burnett RM (diciembre de 2004). "¿La arquitectura común revela un linaje viral que abarca los tres dominios de la vida?". Célula molecular . 16 (5): 673–85. doi : 10.1016 / j.molcel.2004.11.016 . PMID 15574324 .
- ^ a b Forterre P, Prangishvili D (septiembre de 2009). "El origen de los virus". Investigación en Microbiología . 160 (7): 466–72. doi : 10.1016 / j.resmic.2009.07.008 . PMID 19647075 .
- ^ Holmes EC (junio de 2011). "¿Qué nos dice la evolución del virus sobre los orígenes de los virus?" . Revista de Virología . 85 (11): 5247–51. doi : 10.1128 / JVI.02203-10 . PMC 3094976 . PMID 21450811 .
- ^ a b c d e f g h Krupovic M, Bamford DH (agosto de 2011). "Virus de ADN de doble hebra: 20 familias y solo cinco principios arquitectónicos diferentes para el ensamblaje del virión". Opinión actual en virología . 1 (2): 118-24. doi : 10.1016 / j.coviro.2011.06.001 . PMID 22440622 .
- ^ a b c d e f g Krupovic M, Koonin EV (marzo de 2017). "Múltiples orígenes de las proteínas de la cápside viral de los ancestros celulares" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 114 (12): E2401 – E2410. doi : 10.1073 / pnas.1621061114 . PMC 5373398 . PMID 28265094 .
- ^ Krupovic M (octubre de 2013). "Redes de interacciones evolutivas subyacentes al origen polifilético de los virus ssDNA". Opinión actual en virología . 3 (5): 578–86. doi : 10.1016 / j.coviro.2013.06.010 . PMID 23850154 .
- ^ a b c Gil-Carton D, Jaakkola ST, Charro D, Peralta B, Castaño-Díez D, Oksanen HM, et al. (Octubre de 2015). "Información sobre el ensamblaje de virus con proteínas principales de la cápside de barril β vertical". Estructura . 23 (10): 1866–1877. doi : 10.1016 / j.str.2015.07.015 . PMID 26320579 .
- ^ a b Santos-Pérez I, Charro D, Gil-Carton D, Azkargorta M, Elortza F, Bamford DH, et al. (Marzo de 2019). "Base estructural para el ensamblaje de virus verticales de barril β único" . Comunicaciones de la naturaleza . 10 (1): 1184. Bibcode : 2019NatCo..10.1184S . doi : 10.1038 / s41467-019-08927-2 . PMC 6414509 . PMID 30862777 .
- ^ a b Koonin EV, Dolja VV, Krupovic M, Varsani A, Wolf YI, Yutin N, Zerbini M, Kuhn JH (octubre de 2019). "Crear un marco megataxonómico, que llene todos los rangos taxonómicos principales, para los virus de ADN que codifican proteínas de la cápside principal de tipo jelly roll vertical" . Propuesta ICTV (Taxoprop) : 2019.003G. doi : 10.13140 / RG.2.2.14886.47684 .
- ^ a b Abrescia NG, Grimes JM, Kivelä HM, Assenberg R, Sutton GC, Butcher SJ, et al. (Septiembre de 2008). "Información sobre la evolución del virus y la biogénesis de la membrana a partir de la estructura del bacteriófago PM2 que contiene lípidos marinos". Célula molecular . 31 (5): 749–61. doi : 10.1016 / j.molcel.2008.06.026 . PMID 18775333 .
- ^ Laanto E, Mäntynen S, De Colibus L, Marjakangas J, Gillum A, Stuart DI, et al. (Agosto de 2017). "Virus encontrado en un lago boreal vincula virus ssDNA y dsDNA" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 114 (31): 8378–8383. doi : 10.1073 / pnas.1703834114 . PMC 5547622 . PMID 28716906 .
- ^ a b c Krupovic M, Bamford DH (diciembre de 2008). "Evolución del virus: ¿hasta dónde se extiende el linaje viral de doble barril beta?". Reseñas de la naturaleza. Microbiología . 6 (12): 941–8. doi : 10.1038 / nrmicro2033 . PMID 19008892 . S2CID 31542714 .
- ^ Koonin EV, Dolja VV, Krupovic M, Varsani A, Wolf YI, Yutin N, et al. (Mayo de 2020). "Organización global y megataxonomía propuesta del mundo de los virus" . Revisiones de Microbiología y Biología Molecular . 84 (2): e00061-19, /mmbr/84/2/MMBR.00061-19.atom. doi : 10.1128 / MMBR.00061-19 . PMC 7062200 . PMID 32132243 .
- ^ Walker PJ, Siddell SG, Lefkowitz EJ, Mushegian AR, Adriaenssens EM, Dempsey DM, et al. (Noviembre de 2020). "Cambios en la taxonomía de virus y los Estatutos ratificados por el Comité Internacional de Taxonomía de Virus (2020)". Archivos de Virología . 165 (11): 2737–2748. doi : 10.1007 / s00705-020-04752-x . PMID 32816125 . S2CID 221182789 .
- ^ Yutin N, Bäckström D, Ettema TJ, Krupovic M, Koonin EV (abril de 2018). "Gran diversidad de genomas de virus procariotas que codifican proteínas de la cápside principal de doble jelly-roll descubierta por análisis de secuencia genómica y metagenómica" . Revista de virología . 15 (1): 67. doi : 10.1186 / s12985-018-0974-y . PMC 5894146 . PMID 29636073 .
- ^ Bahar MW, Graham SC, Stuart DI, Grimes JM (julio de 2011). "Información sobre la evolución de un virus complejo de la estructura cristalina del virus vaccinia D13" . Estructura . 19 (7): 1011-20. doi : 10.1016 / j.str.2011.03.023 . PMC 3136756 . PMID 21742267 .
- ^ Colson P, De Lamballerie X, Yutin N, Asgari S, Bigot Y, Bideshi DK, et al. (Diciembre 2013). " " Megavirales ", una nueva orden propuesta para virus de ADN grande nucleocitoplasmático eucariotas" . Archivos de Virología . 158 (12): 2517-21. doi : 10.1007 / s00705-013-1768-6 . PMC 4066373 . PMID 23812617 .
- ^ Krupovic M, Bamford DH, Koonin EV (abril de 2014). "La conservación de las proteínas de la cápside del rollo de gelatina mayor y menor en los transposones de Polinton (Maverick) sugiere que son virus auténticos" . Biology Direct . 9 (1): 6. doi : 10.1186 / 1745-6150-9-6 . PMC 4028283 . PMID 24773695 .
- ^ Dutta S, Akey IV, Dingwall C, Hartman KL, Laue T, Nolte RT, et al. (Octubre de 2001). "La estructura cristalina del núcleo de nucleoplasmina: implicaciones para la unión de histonas y ensamblaje de nucleosomas". Célula molecular . 8 (4): 841–53. doi : 10.1016 / S1097-2765 (01) 00354-9 . PMID 11684019 .
- ^ Edlich-Muth C, Artero JB, Callow P, Przewloka MR, Watson AA, Zhang W, et al. (Mayo de 2015). "El pliegue de nucleoplasmina pentamérica está presente en Drosophila FKBP39 y en un gran número de proteínas relacionadas con la cromatina" . Revista de Biología Molecular . 427 (10): 1949–63. doi : 10.1016 / j.jmb.2015.03.010 . PMC 4414354 . PMID 25813344 .
- ^ Bodmer JL, Schneider P, Tschopp J (enero de 2002). "La arquitectura molecular de la superfamilia TNF" . Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 27 (1): 19-26. doi : 10.1016 / S0968-0004 (01) 01995-8 . PMID 11796220 .
- ^ Donadini R, Liew CW, Kwan AH, Mackay JP, Fields BA (enero de 2004). "Las estructuras cristalinas y de solución de un superantígeno de Yersinia pseudotuberculosis revelan un pliegue de gelatina". Estructura . 12 (1): 145–56. doi : 10.1016 / j.str.2003.12.002 . PMID 14725774 .
- ^ Fraser JD, Proft T (octubre de 2008). "El superantígeno bacteriano y proteínas similares al superantígeno". Revisiones inmunológicas . 225 (1): 226–43. doi : 10.1111 / j.1600-065X.2008.00681.x . PMID 18837785 . S2CID 39174409 .
- ^ Khuri S, Bakker FT, Dunwell JM (abril de 2001). "Filogenia, función y evolución de los cupins, una superfamilia de proteínas estructuralmente conservada, funcionalmente diversa" . Biología Molecular y Evolución . 18 (4): 593–605. doi : 10.1093 / oxfordjournals.molbev.a003840 . PMID 11264412 .
- ^ Ozer A, Bruick RK (marzo de 2007). "Dioxigenasas no hemo: gelatina de sensores y reguladores celulares en uno?". Biología química de la naturaleza . 3 (3): 144–53. doi : 10.1038 / nchembio863 . PMID 17301803 .
- ^ a b Aik W, McDonough MA, Thalhammer A, Chowdhury R, Schofield CJ (diciembre de 2012). "Papel del pliegue del rollo de gelatina en la unión del sustrato por 2-oxoglutarato oxigenasas". Opinión actual en biología estructural . 22 (6): 691–700. doi : 10.1016 / j.sbi.2012.10.001 . PMID 23142576 .
- ^ Chen Z, Zang J, Whetstine J, Hong X, Davrazou F, Kutateladze TG, et al. (Mayo de 2006). "Conocimientos estructurales sobre la desmetilación de histonas por miembros de la familia JMJD2". Celular . 125 (4): 691–702. doi : 10.1016 / j.cell.2006.04.024 . PMID 16677698 . S2CID 15273763 .
- ^ Klose RJ, Zhang Y (abril de 2007). "Regulación de la metilación de histonas por desmetiliminación y desmetilación". Reseñas de la naturaleza. Biología celular molecular . 8 (4): 307–18. doi : 10.1038 / nrm2143 . PMID 17342184 . S2CID 2616900 .
enlaces externos
- Dominios β antiparalelos , una sección de Anatomía y taxonomía de la estructura de las proteínas por Jane S. Richardson
- The Jelly Roll of Life de Jacqueline Humphries en Small Things Considered , un blog patrocinado por la Sociedad Estadounidense de Microbiología