El giro ST es una característica estructural en proteínas y polipéptidos . [1] Cada uno consta de tres residuos de aminoácidos (etiquetados como i , i + 1 e i + 2) en los que el residuo i es una serina (S) o treonina (T) que forma un enlace de hidrógeno desde su grupo de oxígeno de la cadena lateral a la cadena principal. Grupo NH del residuo i + 2. [2] [3]
Motivos similares ocurren con aspartato o asparagina como residuo i , llamado giro asx . Se pueden distinguir cuatro tipos de giro asx y giro ST: tipos I, I ', II y II'. Estas categorías corresponden (a través del mimetismo de cadena lateral-cadena principal del residuo i) a las de los giros beta con enlaces de hidrógeno más abundantes , que tienen cuatro residuos y un enlace de hidrógeno entre el CO del residuo i y el NH del residuo i + 3. Con respecto a su en las proteínas, se diferencian en que el tipo I es el más común de los cuatro giros beta, mientras que el tipo II 'es el más común de los giros ST y asx.
Los giros Asx y ST ocurren con frecuencia en el extremo N de las hélices α , [4] [5] [6] [7] como parte de motivos asx o motivos ST , con asx, serina o treonina como residuo del casquete N . Por lo tanto, a menudo se consideran características de cobertura de hélice.
La evidencia de un giro ST funcionalmente relevante se proporciona en la región CDR3 del receptor de células T (cadena B, dominio V) [8]
Una proporción de giros ST están acompañados por un enlace de hidrógeno cadena principal-cadena principal que los califica como motivos ST .
Referencias
- ^ Duddy, WJ; Nissink WMJ; Allen, Frank H .; Milner-White, E. James (2004). "Mimetismo por giros asx y ST de los cuatro tipos principales de giro β en proteínas" . Ciencia de las proteínas . 13 (11): 3051-3055. doi : 10.1110 / ps.04920904 . PMC 2286581 . PMID 15459339 .
- ^ Líder, DP; Milner-White EJ (2009). "Proteínas motivadas: una aplicación web para estudiar pequeños motivos de proteínas tridimensionales" . BMC Bioinformática . 10 : 60. doi : 10.1186 / 1471-2105-10-60 . PMC 2651126 . PMID 19210785 .
- ^ Golovin, A; Henrick K (2008). "MSDmotif: explorar motivos y sitios de proteínas" . BMC Bioinformática . 9 : 312. doi : 10.1186 / 1471-2105-9-312 . PMC 2491636 . PMID 18637174 .
- ^ Doig, AJ; Macarthur MW; MacArthur, Malcolm W .; Thornton, Janet M. (2008). "Estructuras de N-terminales de hélices en proteínas" . Ciencia de las proteínas . 6 (1): 147-155. doi : 10.1002 / pro.5560060117 . PMC 2143508 . PMID 9007987 .
- ^ Presta, LG; Rose GD (1988). "Casquillos de hélice". Ciencia . 240 (4859): 1632–1641. Código Bibliográfico : 1988Sci ... 240.1632P . doi : 10.1126 / science.2837824 . PMID 2837824 .
- ^ Aurora, R; Rose GD (1998). "Helix Capping" . Ciencia de las proteínas . 7 (1): 21–38. doi : 10.1002 / pro.5560070103 . PMC 2143812 . PMID 9514257 .
- ^ Gunasekaran, K; Nagarajam HA; Ramakrishnan, C; Balaram, P (1998). "Signos de puntuación esteroquímicos en la estructura de las proteínas" . Revista de Biología Molecular . 275 (5): 917–932. doi : 10.1006 / jmbi.1997.1505 . PMID 9480777 .
- ^ Yassai, MB; Demus W; Gorski J (2017). "Implicaciones estructurales y mecanicistas de las frecuencias de reordenamiento dentro de los genes humanos TCRBV" . J Immunol . 199 (3): 1142-1152. doi : 10.4049 / jimmunol.1601450 . PMC 5659713 . PMID 28659354 .
enlaces externos
- Proteínas motivadas
- PDBeMotif