Butirato: CoA ligasa , también conocida como ligasa de ácido graso xenobiótico / de cadena media ( XM-ligasa ), es una enzima ( EC 6.2.1.2 ) que cataliza la reacción química :
butirato-CoA ligasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 6.2.1.2 | |||||||
No CAS. | 9080-51-7 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- ATP + un ácido carboxílico + CoA AMP + difosfato + un acil-CoA
Los 3 sustratos de esta enzima son ATP , ácido carboxílico y CoA , mientras que sus 3 productos son AMP , difosfato y acil-CoA .
Esta enzima pertenece a la familia de las ligasas , específicamente las que forman enlaces carbono-azufre como ácido-tiol ligasas. Esta enzima participa en la conjugación de glicina de xenobióticos [1] y el metabolismo del butanoato .
Nomenclatura
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es butanoato: CoA ligasa (formadora de AMP). Otros nombres de uso común incluyen:
- butiril-CoA sintetasa, tioquinasa de ácidos grasos (cadena media),
- enzima activadora de acilo, ácido graso alargado,
- enzima activadora de ácidos grasos,
- acil coenzima A sintetasa grasa,
- acil-CoA sintetasa de cadena media,
- butiril-coenzima A sintetasa,
- L - (+) - 3-hidroxibutiril CoA ligasa,
- ligasa de ácidos grasos xenobióticos / de cadena media, y
- acil-CoA sintetasa de cadena corta.
Proteínas humanas que contienen este dominio
Referencias
- ^ Badenhorst CP, van der Sluis R, Erasmus E, van Dijk AA (septiembre de 2013). "Conjugación de glicina: importancia en el metabolismo, el papel de la glicina N-aciltransferasa y factores que influyen en la variación interindividual". Opinión de expertos sobre metabolismo y toxicología de fármacos . 9 (9): 1139-1153. doi : 10.1517 / 17425255.2013.796929 . PMID 23650932 .
La conjugación de glicina de acil-CoAs mitocondriales, catalizada por glicina N-aciltransferasa (GLYAT, EC 2.3.1.13), es una vía metabólica importante responsable de mantener niveles adecuados de coenzima A libre (CoASH). Sin embargo, debido al pequeño número de fármacos que se conjugan con glicina, la ruta aún no se ha caracterizado en detalle. Aquí, revisamos las causas y posibles consecuencias de la variación interindividual en la vía de conjugación de glicina. ...
Figura 1. Conjugación de glicina del ácido benzoico. La vía de conjugación de glicina consta de dos pasos. El primer benzoato se liga a CoASH para formar el tioéster de benzoil-CoA de alta energía. Esta reacción es catalizada por el ácido de cadena media HXM-A y HXM-B: CoA ligasas y requiere energía en forma de ATP. ... El benzoil-CoA luego se conjuga con glicina por GLYAT para formar ácido hipúrico, liberando CoASH. Además de los factores enumerados en los recuadros, los niveles de ATP, CoASH y glicina pueden influir en la velocidad general de la vía de conjugación de glicina.
- Mahler HR, Wakil SJ, Bock RM (1953). "Estudios sobre oxidación de ácidos grasos. I. Activación enzimática de ácidos grasos". J. Biol. Chem . 204 (1): 453–68. PMID 13084616 .
- Massaro EJ; Lennarz WJ (1965). "La purificación parcial y caracterización de una acil coenzima A grasa bacteriana sintetasa". Bioquímica . 4 : 85–90. doi : 10.1021 / bi00877a015 . PMID 14285249 .
- Websterlt JR, Gerowin LD, Rakita L (1965). "Purificación y características de una butiril coenzima A sintetasa de mitocondrias cardíacas bovinas". J. Biol. Chem . 240 : 29–33. PMID 14253428 .