Las uniones celulares (o puentes intercelulares [1] ) son una clase de estructuras celulares que consisten en complejos multiproteicos que proporcionan contacto o adhesión entre células vecinas o entre una célula y la matriz extracelular en animales. También mantienen la barrera paracelular del epitelio y controlan el transporte paracelular . Las uniones celulares son especialmente abundantes en los tejidos epiteliales. En combinación con las moléculas de adhesión celular y la matriz extracelular , las uniones celulares ayudan a mantener unidas las células animales .
Unión celular | |
---|---|
Detalles | |
Identificadores | |
latín | empalmes celulares |
TH | H1.00.01.0.00012 |
FMA | 67394 |
Terminología anatómica [ editar en Wikidata ] |
Las uniones celulares también son especialmente importantes para permitir la comunicación entre células vecinas a través de complejos de proteínas especializados llamados uniones comunicantes (brechas) . Las uniones celulares también son importantes para reducir el estrés que sufren las células.
En las plantas, los canales de comunicación similares se conocen como plasmodesmos y en los hongos se denominan poros septales . [2]
Tipos
En los vertebrados , hay tres tipos principales de unión celular:
- Adhiere uniones , desmosomas y hemidesmosomas (uniones de anclaje)
- Uniones de espacio [3] (unión de comunicación)
- Uniones estrechas (uniones oclusivas)
Los invertebrados tienen varios otros tipos de uniones específicas, por ejemplo, uniones septadas o la unión apical de C. elegans .
En las plantas multicelulares , las funciones estructurales de las uniones celulares las proporcionan las paredes celulares . Los análogos de las uniones celulares comunicativas en las plantas se denominan plasmodesmos .
Anclaje de uniones
Las células dentro de los tejidos y órganos deben estar ancladas entre sí y unidas a componentes de la matriz extracelular . Las células han desarrollado varios tipos de complejos de unión para cumplir estas funciones y, en cada caso, las proteínas de anclaje se extienden a través de la membrana plasmática para unir proteínas citoesqueléticas en una célula a proteínas citoesqueléticas en células vecinas, así como a proteínas en la matriz extracelular. [4]
Se observan tres tipos de uniones de anclaje y se diferencian entre sí en el anclaje de la proteína citoesquelética y en la proteína enlazadora transmembrana que se extiende a través de la membrana:
Unión | Anclaje citoesquelético | Enlazador transmembrana | Vincula la celda a: |
---|---|---|---|
Desmosomas | Filamentos intermedios | Cadherin | Otras celdas |
Hemidesmosomas | Filamentos intermedios | Integrinas | Matriz EC |
Adhiere uniones | Filamentos de actina | Cadherin / integrinas | Otras células / matriz EC |
Las uniones de tipo ancla no solo mantienen unidas a las células, sino que proporcionan a los tejidos cohesión estructural. Estas uniones son más abundantes en tejidos que están sujetos a un estrés mecánico constante, como la piel y el corazón. [4]
Desmosomas
Los desmosomas, también denominados adherentes de la mácula, se pueden visualizar como remaches a través de la membrana plasmática de las células adyacentes. Los filamentos intermedios compuestos de queratina o desmina están unidos a proteínas de unión asociadas a la membrana que forman una placa densa en la cara citoplásmica de la membrana. Las moléculas de cadherina forman el ancla real uniéndose a la placa citoplasmática, extendiéndose a través de la membrana y uniéndose fuertemente a las cadherinas que llegan a través de la membrana de la célula adyacente. [5]
Hemidesmosomas
Los hemidesmosomas forman enlaces en forma de remache entre el citoesqueleto y los componentes de la matriz extracelular, como las láminas basales que subyacen al epitelio. Al igual que los desmosomas, se unen a filamentos intermedios en el citoplasma, pero a diferencia de los desmosomas, sus anclajes transmembrana son integrinas en lugar de cadherinas. [6]
Adhiere uniones
Las uniones adherentes comparten la característica de anclar las células a través de sus filamentos citoplasmáticos de actina . De manera similar a los desmosomas y hemidesmosomas, sus anclas transmembrana están compuestas por cadherinas en las que se anclan a otras células e integrinas en las que se anclan a la matriz extracelular. Existe una considerable diversidad morfológica entre las uniones adherentes. Aquellos que unen las células entre sí se ven como rayas o manchas aisladas, o como bandas que rodean completamente la célula. El tipo de banda de las uniones adherentes se asocia con haces de filamentos de actina que también rodean la célula justo debajo de la membrana plasmática. Las uniones adherentes en forma de manchas ayudan a las células a adherirse a la matriz extracelular tanto in vivo como in vitro, donde se denominan adherencias focales . Los filamentos de actina citoesquelética que se unen a las uniones adherentes son proteínas contráctiles y, además de proporcionar una función de anclaje, se cree que las uniones adherentes participan en el plegado y la flexión de las hojas de células epiteliales. Pensar que las bandas de filamentos de actina son similares a los "cordones" permite imaginar cómo la contracción de las bandas dentro de un grupo de células distorsionaría la hoja en patrones interesantes [4]
Comunicaciones (brechas) uniones
Las uniones comunicantes o uniones gap permiten la comunicación química directa entre el citoplasma celular adyacente a través de la difusión sin contacto con el líquido extracelular. [7] Esto es posible debido a que seis proteínas conexinas interactúan para formar un cilindro con un poro en el centro llamado conexión . [8] Los complejos de conexiones se extienden a lo largo de la membrana celular y cuando interactúan dos conexiones de células adyacentes, forman un canal de unión gap completo. [7] [8] Los poros de conexina varían en tamaño, polaridad y, por lo tanto, pueden ser específicos dependiendo de las proteínas de conexina que constituyen cada conexión individual. [7] [8] Si bien se producen variaciones en los canales de unión gap, su estructura sigue siendo relativamente estándar, y esta interacción asegura una comunicación eficiente sin el escape de moléculas o iones al líquido extracelular. [8]
Las uniones de separación juegan un papel vital en el cuerpo humano, [9] incluido su papel en la contráctil uniforme del músculo cardíaco . [9] También son relevantes en la transferencia de señales en el cerebro , y su ausencia muestra una disminución de la densidad celular en el cerebro. [10] Las células de la piel y de la retina también dependen de las uniones gap en la diferenciación y proliferación celular. [9] [10]
Juntas apretadas
Se encuentran en el epitelio de los vertebrados , las uniones estrechas actúan como barreras que regulan el movimiento del agua y los solutos entre las capas epiteliales. Las uniones estrechas se clasifican como una barrera paracelular que se define como que no tiene discriminación direccional; sin embargo, el movimiento del soluto depende en gran medida del tamaño y la carga. Existe evidencia que sugiere que las estructuras por las que pasan los solutos son algo así como poros.
El pH fisiológico juega un papel en la selectividad de los solutos que pasan a través de uniones estrechas, siendo la mayoría de las uniones estrechas ligeramente selectivas para los cationes. Las uniones estrechas presentes en diferentes tipos de epitelios son selectivas para solutos de diferente tamaño, carga y polaridad.
Proteínas
Se han identificado aproximadamente 40 proteínas implicadas en uniones estrechas. Estas proteínas se pueden clasificar en cuatro categorías principales; proteínas de andamiaje , proteínas de señalización, proteínas de regulación y proteínas transmembrana .
Roles
- Proteínas de andamiaje : organizan las proteínas transmembrana, acoplan las proteínas transmembrana a otras proteínas citoplasmáticas, así como a los filamentos de actina.
- Proteínas de señalización : implicadas en el ensamblaje de uniones, la regulación de la barrera y la transcripción de genes.
- Proteínas de regulación: regulan el direccionamiento de las vesículas de membrana.
- Proteínas transmembrana , incluidas la molécula de adhesión de la unión , ocludina y claudina .
Se cree que la claudina es la molécula de proteína responsable de la permeabilidad selectiva entre las capas epiteliales.
Aún no se ha logrado una imagen tridimensional y, como tal, aún no se ha determinado información específica sobre la función de las uniones estrechas.
Uniones tricelulares
Las uniones tricelulares sellan el epitelio en las esquinas de tres células. Debido a la geometría de los vértices de tres celdas, el sellado de las celdas en estos sitios requiere una organización de unión específica, diferente a la de las uniones bicelulares. En los vertebrados, los componentes de las uniones tricelulares son los receptores de lipoproteínas estimulados por la lipólisis y la tricelulina. En los invertebrados, los componentes son gliotactina y anakonda. [11]
Las uniones tricelulares también están implicadas en la regulación de la organización citoesquelética y las divisiones celulares. En particular, aseguran que las células se dividan de acuerdo con la regla de Hertwig . En algunos epitelios de Drosophila, durante las divisiones celulares, las uniones tricelulares establecen contacto físico con el aparato del huso a través de los microtúbulos astrales. Las uniones tricelulares ejercen una fuerza de tracción sobre el aparato del huso y sirven como pistas geométricas para determinar la orientación de las divisiones celulares. [12]
Moléculas de unión celular
Las moléculas responsables de crear uniones celulares incluyen varias moléculas de adhesión celular . Hay cuatro tipos principales: selectinas , cadherinas , integrinas y la superfamilia de inmunoglobulinas . [13]
Las selectinas son moléculas de adhesión celular que juegan un papel importante en el inicio de procesos inflamatorios. [14] La capacidad funcional de la selectina se limita a las colaboraciones de los leucocitos con el endotelio vascular. Hay tres tipos de selectinas que se encuentran en los seres humanos; L-selectina, P-selectina y E-selectina. La L-selectina se ocupa de linfocitos, monocitos y neutrófilos, la P-selectina se ocupa de las plaquetas y el endotelio y la E-selectina se ocupa únicamente del endotelio. Tienen regiones extracelulares formadas por un dominio de lectina amino-terminal, unido a un ligando de carbohidrato, dominio similar al factor de crecimiento y unidades de repetición cortas (círculos numerados) que coinciden con los dominios de la proteína de unión complementaria. [15]
Las cadherinas son moléculas de adhesión dependientes del calcio. Las cadherinas son extremadamente importantes en el proceso de morfogénesis : desarrollo fetal . Junto con un complejo de alfa-beta catenina , la cadherina puede unirse a los microfilamentos del citoesqueleto de la célula. Esto permite la adhesión célula-célula homofílica. [16] El complejo unido a β-catenina - α-catenina en las uniones adherentes permite la formación de un vínculo dinámico con el citoesqueleto de actina. [17]
Las integrinas actúan como receptores de adhesión, transportando señales a través de la membrana plasmática en múltiples direcciones. Estas moléculas son una parte invaluable de la comunicación celular, ya que un solo ligando puede usarse para muchas integrinas. Desafortunadamente, estas moléculas aún tienen un largo camino por recorrer en los caminos de la investigación. [18]
La superfamilia de inmunoglobulinas es un grupo de proteínas independientes del calcio capaces de adhesión homofílica y heterofílica. La adhesión homofílica implica la unión de los dominios similares a inmunoglobulina en la superficie celular a los dominios similares a inmunoglobulina en la superficie de una célula opuesta, mientras que la adhesión heterofílica se refiere a la unión de los dominios similares a inmunoglobulina a integrinas y carbohidratos. [19]
La adhesión celular es un componente vital del cuerpo. La pérdida de esta adhesión afecta la estructura celular, el funcionamiento celular y la comunicación con otras células y la matriz extracelular y puede conducir a problemas de salud y enfermedades graves.
Referencias
- ^ Mitchell, Richard Sheppard; Kumar, Vinay; Abbas, Abul K .; Fausto, Nelson (2007). "Cap. 13: Recuadro sobre morfología del carcinoma de células escamosas". Patología básica de Robbins (8ª ed.). Filadelfia: Saunders. ISBN 978-1-4160-2973-1.
- ^ Bloemendal, S; Kück, U (enero de 2013). "Comunicación de célula a célula en plantas, animales y hongos: una revisión comparativa". Die Naturwissenschaften . 100 (1): 3–19. Código bibliográfico : 2013NW .... 100 .... 3B . doi : 10.1007 / s00114-012-0988-z . PMID 23128987 . S2CID 11991859 .
- ^ Andrew L Harris; Darren Locke (2009). Connexins, una guía . Nueva York: Springer. pag. 574. ISBN 978-1-934115-46-6.
- ^ a b c Yan HH, Mruk DD, Lee WM, Cheng CY (2008). Charla cruzada entre uniones estrechas y de anclaje: lección de los testículos . Avances en Medicina y Biología Experimental . 636 . Nueva York, NY: Springer-Verlag New York. págs. 234–54 . doi : 10.1007 / 978-0-387-09597-4_13 . ISBN 978-0-387-79990-2. PMC 4080640 . PMID 19856171 .
- ^ Lie PP, Cheng CY, Mruk DD (2011). La biología de la unión similar a un desmosoma: una unión de anclaje versátil y un transductor de señal en el epitelio seminífero . Revista internacional de biología celular y molecular . 286 . págs. 223–69. doi : 10.1016 / B978-0-12-385859-7.00005-7 . ISBN 9780123858597. PMC 4381909 . PMID 21199783 .
- ^ Gipson IK, Spurr-Michaud SJ, Tisdale AS (abril de 1988). "Los hemidesmosomas y el colágeno de fibrillas de anclaje aparecen sincrónicamente durante el desarrollo y la cicatrización de heridas". Biología del desarrollo . 126 (2): 253–62. doi : 10.1016 / 0012-1606 (88) 90136-4 . PMID 3350210 .
- ^ a b c Evans WH, Martin PE (2002). "Gap junctions: estructura y función (revisión)". Biología de la membrana molecular . 19 (2): 121–36. doi : 10.1080 / 09687680210139839 . PMID 12126230 . S2CID 20806078 .
- ^ a b c d Lampe PD, Lau AF (julio de 2004). "Los efectos de la fosforilación de conexina en la comunicación gap junctional" . Revista Internacional de Bioquímica y Biología Celular . 36 (7): 1171–86. doi : 10.1016 / S1357-2725 (03) 00264-4 . PMC 2878204 . PMID 15109565 .
- ^ a b c "Resúmenes: Actas de la Conferencia internacional de Gap Junction. 5 al 9 de agosto de 2007. Elsinore, Dinamarca" . Adhesión y comunicación celular . 14 (6): 275–346. 2007. doi : 10.1080 / 15419060801891042 . PMID 18392995 .
- ^ a b Wei CJ, Xu X, Lo CW (2004). "Connexinas y señalización celular en desarrollo y enfermedad". Revisión anual de biología celular y del desarrollo . 20 : 811–38. doi : 10.1146 / annurev.cellbio.19.111301.144309 . PMID 15473861 .
- ^ Byri S, Misra T, Syed ZA, Batz T, Shah J, Boril L, Glashauser J, Aegerter-Wilmsen T, Matzat T, Moussian B, Uv A, Luschnig S (2015). "La proteína de triple repetición Anakonda controla la formación de la unión tricelular epitelial en Drosophila" . Célula de desarrollo . 33 (5): 535–48. doi : 10.1016 / j.devcel.2015.03.023 . PMID 25982676 .
- ^ Bosveld F, Markova O, Guirao B, Martin C, Wang Z, Pierre A, Balakireva M, Gaugue I, Ainslie A, Christophorou N, Lubensky DK, Minc N, Bellaïche Y (2016). "Las uniones epiteliales tricelulares actúan como sensores de forma de células en interfase para orientar la mitosis" . Naturaleza . 530 (7591): 496–8. Código Bibliográfico : 2016Natur.530..495B . doi : 10.1038 / nature16970 . PMC 5450930 . PMID 26886796 .
- ^ Lodish; et al. (2007). Biología celular molecular (6ª ed.). WH Freeman and Company. pag. 803. ISBN 978-1429203142.
- ^ Tedder TF, Steeber DA, Chen A, Engel P (julio de 1995). "Las selectinas: moléculas de adhesión vascular". Revista FASEB . 9 (10): 866–73. doi : 10.1096 / fasebj.9.10.7542213 . PMID 7542213 . S2CID 8315194 .
- ^ Bevilacqua MP, Nelson RM (febrero de 1993). "Selectins" . Revista de investigación clínica . 91 (2): 379–87. doi : 10.1172 / JCI116210 . PMC 287934 . PMID 7679406 .
- ^ Rowlands TM, Symonds JM, Farookhi R, Blaschuk OW (enero de 2000). "Cadherinas: reguladores cruciales de estructura y función en tejidos reproductivos" . Reseñas de reproducción . 5 (1): 53–61. doi : 10.1530 / revreprod / 5.1.53 . PMID 10711736 .
- ^ Brembeck FH, Rosário M, Birchmeier W (febrero de 2006). "Equilibrio de la adhesión celular y la señalización de Wnt, el papel clave de la β-catenina". Opinión Actual en Genética y Desarrollo . 16 (1): 51–9. doi : 10.1016 / j.gde.2005.12.007 . PMID 16377174 .
- ^ Hynes RO (septiembre de 2002). "Integrinas: máquinas de señalización alostéricas bidireccionales". Celular . 110 (6): 673–87. doi : 10.1016 / S0092-8674 (02) 00971-6 . PMID 12297042 . S2CID 30326350 .
- ^ Wai Wong C, Dye DE, Coombe DR (2012). "El papel de las moléculas de adhesión celular de la superfamilia de inmunoglobulinas en la metástasis del cáncer" . Revista Internacional de Biología Celular . 2012 : 1–9. doi : 10.1155 / 2012/340296 . PMC 3261479 . PMID 22272201 .
3. De CCH (2010)
enlaces externos
- Alberts, Bruce; Johnson, Alexander; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Walter, Peter (2002). "Uniones celulares" . Biología molecular de la célula (4ª ed.). Nueva York: Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3.
- Intercellular + Junctions en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- Cell-Matrix + Junctions en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .