Estructura cuaternaria de proteínas
La estructura cuaternaria de la proteína [a] es el cuarto (y más alto) nivel de clasificación de la estructura de la proteína. La estructura cuaternaria de proteínas se refiere a la estructura de proteínas que están compuestas a su vez por dos o más cadenas de proteínas más pequeñas (también denominadas subunidades). La estructura cuaternaria de proteínas describe el número y la disposición de múltiples subunidades de proteínas plegadas en un complejo de múltiples subunidades . Incluye organizaciones desde dímeros simples hasta grandes homooligómeros y complejos con números de subunidades definidos o variables. [1]A diferencia de los tres primeros niveles de estructura de la proteína, no todas las proteínas tendrán una estructura cuaternaria, ya que algunas proteínas funcionan como unidades individuales. La estructura cuaternaria de proteínas también puede referirse a complejos biomoleculares de proteínas con ácidos nucleicos y otros cofactores .
Muchas proteínas son en realidad conjuntos de múltiples cadenas polipeptídicas . La estructura cuaternaria se refiere al número y disposición de las subunidades de proteínas entre sí. [2] Ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria incluyen hemoglobina , ADN polimerasa , ribosomas , anticuerpos y canales iónicos .
Las enzimas compuestas por subunidades con diversas funciones a veces se denominan holoenzimas , en las que algunas partes se pueden conocer como subunidades reguladoras y el núcleo funcional se conoce como subunidad catalítica. Otros conjuntos denominados en cambio complejos multiproteicos también poseen estructura cuaternaria. Los ejemplos incluyen nucleosomas y microtúbulos . Los cambios en la estructura cuaternaria pueden ocurrir a través de cambios conformacionales dentro de las subunidades individuales o mediante la reorientación de las subunidades entre sí. Es a través de estos cambios, que subyacen a la cooperatividad y alosterio. en las enzimas "multiméricas", muchas proteínas se someten a regulación y realizan su función fisiológica.
La definición anterior sigue un enfoque clásico de la bioquímica, establecido en momentos en que la distinción entre una proteína y una unidad proteica funcional era difícil de dilucidar. Más recientemente, la gente se refiere a la interacción proteína-proteína cuando habla de la estructura cuaternaria de las proteínas y considera todos los ensamblajes de proteínas como complejos proteicos .
El número de subunidades en un complejo oligomérico se describe usando nombres que terminan en -mer (en griego, "parte, subunidad"). Los nombres formales y grecolatinatos generalmente se usan para los primeros diez tipos y pueden usarse para hasta veinte subunidades, mientras que los complejos de orden superior generalmente se describen por el número de subunidades, seguido de -meric.
Aunque raras veces se observan complejos superiores a los octámeros para la mayoría de las proteínas, existen algunas excepciones importantes. Las cápsides virales a menudo se componen de múltiplos de 60 proteínas. En la célula también se encuentran varias máquinas moleculares , como el proteasoma (cuatro anillos heptaméricos = 28 subunidades), el complejo de transcripción y el espliceosoma . El ribosoma es probablemente la máquina molecular más grande y está compuesto por muchas moléculas de ARN y proteínas.
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