Quimotripsinógeno
El quimotripsinógeno es un precursor inactivo ( zimógeno ) de la quimotripsina , una enzima digestiva que descompone las proteínas en péptidos más pequeños. El quimotripsinógeno es una cadena polipeptídica única que consta de 245 residuos de aminoácidos. [1] Se sintetiza en las células acinares del páncreas y se almacena dentro de gránulos rodeados de membrana en el vértice de la célula acinar. La liberación de los gránulos de la célula es estimulada por una señal hormonal o un impulso nervioso, y los gránulos se derraman en un conducto que conduce al duodeno . [2]
El quimotripsinógeno debe estar inactivo hasta que llegue al tracto digestivo. Esto evita daños en el páncreas u otros órganos. Se activa en su forma activa por otra enzima llamada tripsina . Esta forma activa se llama π-quimotripsina y se usa para crear α-quimotripsina. La tripsina escinde el enlace peptídico del quimotripsinógeno entre la arginina -15 y la isoleucina -16. Esto crea dos péptidos dentro de la molécula de π-quimotripsina, unidos por un enlace disulfuro. Una de las π-quimotripsinas actúa sobre otra rompiendo una leucina y una serina.enlace peptídico. La π-quimotripsina activada reacciona con otras moléculas de π-quimotripsina para escindir dos dipéptidos, que son serina-14-arginina-15 y treonina-147-asparagina-148. [3] Esta reacción produce la α-quimotripsina. [4] El rendimiento de α-quimotripsina puede verse afectado por inhibidores como el hidrocinato y también por el pH, la temperatura y el cloruro de calcio. [5]
El proceso de activación se puede estudiar utilizando la sonda de fluorescencia 2-p-toluidinilnaftaleno-6-sulfonato (TNS). El TNS forma enlaces covalentes con el quimotripsinógeno y, a medida que los enlaces se rompen para formar quimotripsina en presencia de tripsina, aumenta la fluorescencia. [6]
