Una permutación circular es una relación entre proteínas en la que las proteínas tienen un orden cambiado de aminoácidos en su secuencia de péptidos . El resultado es una estructura de proteína con diferente conectividad, pero en general una forma tridimensional (3D) similar. En 1979, se descubrió el primer par de proteínas permutadas circularmente, concanavalina A y lectina ; ahora se conocen más de 2000 de tales proteínas.
La permutación circular puede ocurrir como resultado de eventos evolutivos , modificaciones postraduccionales o mutaciones diseñadas artificialmente . Los dos modelos principales propuestos para explicar la evolución de las proteínas permutadas circularmente son la permutación por duplicación y la fisión y fusión . La permutación por duplicación ocurre cuando un gen experimenta una duplicación para formar una repetición en tándem , antes de que se eliminen las secciones redundantes de la proteína; esta relación se encuentra entre saposina y swaposina. La fisión y fusión se produce cuando las proteínas parciales se fusionan para formar un único polipéptido, como en las transhidrogenasas de nucleótidos de nicotinamida .
Las permutaciones circulares se diseñan de forma rutinaria en el laboratorio para mejorar su actividad catalítica o termoestabilidad , o para investigar las propiedades de la proteína original.
Los algoritmos tradicionales para el alineamiento de secuencias y el alineamiento de estructuras no pueden detectar permutaciones circulares entre proteínas. Se han desarrollado nuevos enfoques no lineales que superan esto y son capaces de detectar similitudes independientes de la topología .
Historia
En 1979, Bruce Cunningham y sus colegas descubrieron el primer caso de una proteína permutada circularmente en la naturaleza. [1] Después de determinar la secuencia de péptidos de la proteína lectina favin, notaron su similitud con una proteína conocida, la concanavalina A , excepto que los extremos estaban permutados circularmente. Un trabajo posterior confirmó la permutación circular entre el par [2] y mostró que la concanavalina A se permuta postraduccionalmente [3] a través de la escisión y una inusual ligación de proteínas. [4]
Después del descubrimiento de una proteína natural permutada circularmente, los investigadores buscaron una forma de emular este proceso. En 1983, David Goldenberg y Thomas Creighton pudieron crear una versión permutada circularmente de una proteína ligando químicamente los extremos para crear una proteína cíclica , luego introduciendo nuevos extremos en otro lugar usando tripsina . [5] En 1989, Karolin Luger y sus colegas introdujeron un método genético para realizar permutaciones circulares fragmentando y ligando cuidadosamente el ADN. [6] Este método permitió introducir permutaciones en sitios arbitrarios. [6]
A pesar del descubrimiento temprano de permutaciones circulares postraduccionales y la sugerencia de un posible mecanismo genético para la evolución de permutantes circulares, no fue hasta 1995 que se descubrió el primer par de genes permutados circularmente. Las saposinas son una clase de proteínas involucradas en el catabolismo de esfingolípidos y la presentación de antígenos de lípidos en humanos. Chris Ponting y Robert Russell identificaron una versión permutada circularmente de una saposina insertada en proteinasa aspártica vegetal , a la que apodaron swaposina . [7] La saposina y la swaposina fueron el primer caso conocido de dos genes naturales relacionados por una permutación circular. [7]
Posteriormente, se descubrieron en la naturaleza o se produjeron en el laboratorio cientos de ejemplos de pares de proteínas relacionados mediante una permutación circular. En febrero de 2012, la base de datos de permutación circular [8] contiene 2238 pares de proteínas permutadas circularmente con estructuras conocidas, y muchas más se conocen sin estructuras. [9] La base de datos CyBase recopila proteínas cíclicas, algunas de las cuales son variantes permutadas de proteínas cíclicas de tipo salvaje. [10] SISYPHUS es una base de datos que contiene una colección de alineaciones manuales de proteínas seleccionadas a mano con relaciones no triviales, varias de las cuales tienen permutaciones circulares. [11]
Evolución
Hay dos modelos principales que se utilizan actualmente para explicar la evolución de las proteínas permutadas circularmente: permutación por duplicación y fisión y fusión . Los dos modelos tienen ejemplos convincentes que los respaldan, pero la contribución relativa de cada modelo en la evolución aún está en debate. [12] Se han propuesto otros mecanismos menos comunes, como "cortar y pegar" [13] o " mezclar exones ". [14]
Permutación por duplicación
El primer modelo propuesto para la evolución de las permutaciones circulares es el mecanismo de permutación por duplicación. [1] En este modelo, un gen precursor primero sufre una duplicación y fusión para formar una gran repetición en tándem . A continuación, se introducen codones de inicio y parada en las ubicaciones correspondientes del gen duplicado, eliminando las secciones redundantes de la proteína.
Una predicción sorprendente del mecanismo de permutación por duplicación es que pueden ocurrir permutaciones intermedias. Por ejemplo, la versión duplicada de la proteína aún debería ser funcional, ya que de lo contrario la evolución seleccionaría rápidamente contra tales proteínas. Asimismo, los intermedios parcialmente duplicados en los que solo se truncó un extremo deberían ser funcionales. Dichos intermedios se han documentado ampliamente en familias de proteínas como las ADN metiltransferasas . [15]
Saposina y swaposina
Un ejemplo de permutación por duplicación es la relación entre saposina y swaposina. Las saposinas son glicoproteínas altamente conservadas , de aproximadamente 80 residuos de aminoácidos de largo y que forman una estructura de cuatro hélices alfa . Tienen una ubicación casi idéntica de residuos de cisteína y sitios de glicosilación. La secuencia de ADNc que codifica la saposina se llama prosaposina . Es un precursor de cuatro productos de escisión, las saposinas A, B, C y D. Los cuatro dominios de saposina probablemente surgieron de dos duplicaciones en tándem de un gen ancestral. [16] Esta repetición sugiere un mecanismo para la evolución de la relación con el inserto específico de la planta (PSI). El PSI es un dominio que se encuentra exclusivamente en plantas, que consta de aproximadamente 100 residuos y se encuentra en proteasas aspárticas de plantas . [17] Pertenece a la familia de proteínas similares a la saposina (SAPLIP) y tiene los terminales N y C "intercambiados", de modo que el orden de las hélices es 3-4-1-2 en comparación con la saposina, lo que conduce a la nombre "swaposin". [7] [18]
Fisión y fusión
Otro modelo para la evolución de las permutaciones circulares es el modelo de fisión y fusión. El proceso comienza con dos proteínas parciales. Estos pueden representar dos polipéptidos independientes (como dos partes de un heterodímero ), o pueden haber sido originalmente mitades de una única proteína que sufrió un evento de fisión para convertirse en dos polipéptidos.
Posteriormente, las dos proteínas pueden fusionarse para formar un único polipéptido. Independientemente de qué proteína sea la primera, esta proteína de fusión puede mostrar una función similar. Así, si una fusión entre dos proteínas ocurre dos veces en la evolución (ya sea entre parálogos dentro de la misma especie o entre ortólogos en diferentes especies) pero en un orden diferente, las proteínas de fusión resultantes estarán relacionadas por una permutación circular.
La evidencia de una proteína particular que ha evolucionado mediante un mecanismo de fisión y fusión puede proporcionarse observando las mitades de la permutación como polipéptidos independientes en especies relacionadas, o demostrando experimentalmente que las dos mitades pueden funcionar como polipéptidos separados. [19]
Transhidrogenasas
Un ejemplo del mecanismo de fisión y fusión se puede encontrar en las transhidrogenasas de nucleótidos de nicotinamida . [20] Estas son enzimas unidas a la membrana que catalizan la transferencia de un ion hidruro entre NAD (H) y NADP (H) en una reacción que se acopla a la translocación de protones transmembrana . Consisten en tres unidades funcionales principales (I, II y III) que se pueden encontrar en diferentes disposiciones en bacterias , protozoos y eucariotas superiores . El análisis filogenético sugiere que los tres grupos de arreglos de dominio se adquirieron y fusionaron de forma independiente. [12]
Otros procesos que pueden conducir a permutaciones circulares.
Modificación post-traduccional
Los dos modelos evolutivos mencionados anteriormente describen formas en las que los genes pueden permutarse circularmente, lo que da como resultado un ARNm permutado circularmente después de la transcripción . Las proteínas también pueden permutarse circularmente mediante modificación postraduccional , sin permutar el gen subyacente. Permutaciones circulares pueden ocurrir espontáneamente a través de la autocatálisis , como en el caso de A concanavalina . [4] Alternativamente, la permutación puede requerir enzimas de restricción y ligasas . [5]
Papel en la ingeniería de proteínas
Muchas proteínas tienen sus extremos ubicados muy juntos en el espacio 3D. [21] [22] Debido a esto, a menudo es posible diseñar permutaciones circulares de proteínas. Hoy en día, las permutaciones circulares se generan de forma rutinaria en el laboratorio utilizando técnicas genéticas estándar. [6] Aunque algunos sitios de permutación impiden que la proteína se pliegue correctamente, se han creado muchas permutantes con una estructura y función casi idénticas a la proteína original.
La motivación para crear una permutante circular de una proteína puede variar. Los científicos pueden querer mejorar alguna propiedad de la proteína, como:
- Reducir la susceptibilidad proteolítica . La velocidad a la que se descomponen las proteínas puede tener un gran impacto en su actividad en las células. Dado que los extremos son a menudo accesibles a las proteasas , el diseño de una proteína permutada circularmente con extremos menos accesibles puede aumentar la vida útil de esa proteína en la célula. [23]
- Mejora la actividad catalítica . La permutación circular de una proteína a veces puede aumentar la velocidad a la que cataliza una reacción química, lo que conduce a proteínas más eficientes. [24]
- Altera la unión del sustrato o ligando . La permutación circular de una proteína puede dar como resultado la pérdida de la unión al sustrato , pero ocasionalmente puede conducir a una actividad de unión a un ligando nuevo oa una especificidad del sustrato alterada. [25]
- Mejora la termoestabilidad . Hacer que las proteínas estén activas en un rango más amplio de temperaturas y condiciones puede mejorar su utilidad. [26]
Alternativamente, los científicos pueden estar interesados en las propiedades de la proteína original, como:
- Doblar el pedido. Determinar el orden en el que las diferentes partes de una proteína se pliegan es un desafío debido a las escalas de tiempo extremadamente rápidas involucradas. Las versiones de proteínas circularmente permutadas a menudo se pliegan en un orden diferente, proporcionando información sobre el pliegue de la proteína original. [27] [28] [29]
- Elementos estructurales esenciales. Las proteínas artificiales permutadas circularmente pueden permitir la eliminación selectiva de partes de una proteína. Esto da una idea de qué elementos estructurales son esenciales o no. [30]
- Modificar la estructura cuaternaria . Se ha demostrado que las proteínas permutadas circularmente adoptan una estructura cuaternaria diferente a la de las proteínas de tipo salvaje. [31]
- Encuentre sitios de inserción para otras proteínas. Puede resultar útil insertar una proteína como dominio en otra proteína. Por ejemplo, la inserción de calmodulina en la proteína verde fluorescente (GFP) permitió a los investigadores medir la actividad de la calmodulina a través de la fluorescencia de la GFP dividida. [32] Las regiones de GFP que toleran la introducción de la permutación circular tienen más probabilidades de aceptar la adición de otra proteína mientras conservan la función de ambas proteínas.
- Diseño de nuevos biocatalizadores y biosensores. La introducción de permutaciones circulares puede usarse para diseñar proteínas para catalizar reacciones químicas específicas, [24] [33] o para detectar la presencia de ciertas moléculas usando proteínas. Por ejemplo, la fusión de GFP-calmodulina descrita anteriormente se puede usar para detectar el nivel de iones de calcio en una muestra. [32]
Detección algorítmica
Se han desarrollado muchos algoritmos de alineación de secuencias y alineación de estructuras de proteínas asumiendo representaciones de datos lineales y, como tales, no son capaces de detectar permutaciones circulares entre proteínas. [34] Dos ejemplos de métodos de uso frecuente que tienen problemas para alinear correctamente proteínas relacionadas por permutación circular son la programación dinámica y muchos modelos ocultos de Markov . [34] Como alternativa a estos, una serie de algoritmos se construyen sobre enfoques no lineales y son capaces de detectar similitudes independientes de la topología , o emplear modificaciones que les permitan eludir las limitaciones de la programación dinámica. [34] [35] La siguiente tabla es una colección de dichos métodos.
Los algoritmos se clasifican según el tipo de entrada que requieren. Los algoritmos basados en secuencias requieren solo la secuencia de dos proteínas para crear una alineación. [36] Los métodos de secuencia son generalmente rápidos y adecuados para buscar genomas completos en busca de pares de proteínas permutados circularmente. [36] Los métodos basados en estructuras requieren que se consideren las estructuras 3D de ambas proteínas. [37] A menudo son más lentos que los métodos basados en secuencias, pero son capaces de detectar permutaciones circulares entre proteínas relacionadas lejanamente con baja similitud de secuencia. [37] Algunos métodos estructurales son independientes de la topología , lo que significa que también pueden detectar reordenamientos más complejos que la permutación circular. [38]
NOMBRE | Tipo | Descripción | Autor | Año | Disponibilidad | Referencia |
---|---|---|---|---|---|---|
FBPLOT | Secuencia | Dibuja diagramas de puntos de alineaciones de secuencia subóptimas | Zuker | 1991 | [39] | |
Bachar y col. | Estructura, topología independiente | Utiliza hash geométrico para la comparación de proteínas independiente de la topología | Bachar y col. | 1993 | [35] | |
Uliel y col. | Secuencia | Primera sugerencia de cómo puede funcionar un algoritmo de comparación de secuencias para la detección de permutaciones circulares | Uliel y col. | 1999 | [36] | |
SHEBA | Estructura | Utiliza el algoritmo SHEBA para crear alineaciones estructurales para varios puntos de permutación, mientras mejora iterativamente el punto de corte. | Jung y Lee | 2001 | [14] | |
Multiprot | Estructura, independiente de la topología | Calcula una alineación de estructura de proteínas múltiples independiente del orden de secuencia | Shatsky | 2004 | servidor, descargar | [38] |
RASPODOM | Secuencia | Modificado algoritmo de comparación de secuencia de Needleman y Wunsch | Weiner y col. | 2005 | descargar | [34] |
CPSARST | Estructura | Describe las estructuras de proteínas como cadenas de texto unidimensionales mediante el uso de un algoritmo de transformación secuencial de Ramachandran (RST). Detecta permutaciones circulares mediante la duplicación de la representación de la secuencia y la estrategia de "doble filtrado y refinado". | Lo, Lyu | 2008 | servidor | [40] |
GANGSTA + | Estructura | Funciona en dos etapas: la etapa uno identifica alineaciones gruesas basadas en elementos de estructura secundaria. La etapa dos refina la alineación en el nivel de residuos y se extiende a las regiones de bucle. | Schmidt-Goenner y col. | 2009 | servidor , descargar | [41] |
SANA | Estructura | Detecta pares de fragmentos alineados iniciales (AFP). Construir una red de posibles AFP. Utilice el algoritmo de relación de posición aleatoria para conectar componentes a un gráfico. | Wang y col. | 2010 | descargar | [42] |
CE-CP | Estructura | Construido sobre el algoritmo de extensión combinatoria . Duplica los átomos antes de la alineación, trunca los resultados después de la alineación | Bliven y col. | 2015 | servidor , descargar | [43] |
TopMatch | Estructura | Tiene la opción de calcular la alineación de la estructura de la proteína independiente de la topología | Sippl y Wiederstein | 2012 | servidor , descargar | [44] |
Referencias
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Otras lecturas
- David Goodsell (abril de 2010 ) Molécula del mes del banco de datos de proteínas de permutación circular (PDB) y concanavalina A
enlaces externos
- Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P02866 ( Concanavalin -A) en el PDBe-KB .