Hélice de colágeno
La triple hélice de colágeno o de tipo 2 hélice es la principal estructura secundaria de diversos tipos de fibras de colágeno , incluyendo colágeno de tipo I . Consiste en una triple hélice hecha de la secuencia repetitiva de aminoácidos glicina -XY, donde X e Y son frecuentemente prolina o hidroxiprolina . [2] [3] El colágeno plegado en una triple hélice se conoce como tropocolágeno . Las triples hélices de colágeno a menudo se agrupan en fibrillas que a su vez forman fibras más grandes, como en el tendón .
La glicina, prolina e hidroxiprolina deben estar en sus posiciones designadas con la configuración correcta. Por ejemplo, la hidroxiprolina en la posición Y aumenta la estabilidad térmica de la triple hélice, pero no cuando está ubicada en la posición X. [4] La estabilización térmica también se ve obstaculizada cuando el grupo hidroxilo tiene la configuración incorrecta. Debido a la gran abundancia de contenido de glicina y prolina, el colágeno no forma una estructura regular de hélice α y lámina β. Tres hebras helicoidales para zurdos se retuercen para formar una triple hélice para diestros. [5] Una triple hélice de colágeno tiene 3,3 residuos por vuelta. [6]
Cada una de las tres cadenas se estabiliza por la repulsión estérica debido a las pirrolidina anillos de prolina y hidroxiprolina residuos . Los anillos de pirrolidina se mantienen apartados entre sí cuando la cadena polipeptídica asume esta forma helicoidal extendida , que es mucho más abierta que la forma enrollada de la hélice alfa . Las tres cadenas están unidas por hidrógeno entre sí. Los donantes de enlaces de hidrógeno son los grupos péptidos NH de los residuos de glicina . Los aceptores de enlaces de hidrógenoson los grupos CO de residuos en las otras cadenas. El grupo OH de la hidroxiprolina no participa en el enlace de hidrógeno, pero estabiliza el isómero trans de la prolina mediante efectos estereoelectrónicos, estabilizando así toda la triple hélice.
El aumento de la hélice de colágeno ( superhélice ) es de 2,9 Å (0,29 nm) por residuo. El centro de la triple hélice de colágeno es muy pequeño e hidrófobo, y cada tercer residuo de la hélice debe tener contacto con el centro. [7] Debido al espacio muy pequeño y estrecho en el centro, solo el pequeño hidrógeno de la cadena lateral de glicina es capaz de interactuar con el centro. [7] Este contacto es imposible incluso cuando está presente un residuo de aminoácido ligeramente más grande que no sea glicina.
