Cistatina C

CST3
Estructuras disponibles PDB Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB Lista de códigos de identificación de PDB 1G96 , 1R4C , 1TIJ , 3GAX , 3NX0 , 3PS8 , 3QRD , 3S67 , 3SVA
Identificadores
Alias	CST3 , ARMD11, HEL-S-2, cistatina C
Identificaciones externas	OMIM : 604312 MGI : 102519 HomoloGene : 78 GeneCards : CST3
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma 20 (humano) [1] Banda 20p11.21 Comienzo 23.626.706 pb [1] Final 23,638,473 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón ) Chr. Cromosoma 2 (ratón) [2] Banda 2 G3 | 2 73,6 cm Comienzo 148.871.722 pb [2] Final 148.875.692 pb [2]
Patrón de expresión de ARN Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes Función molecular • actividad del inhibidor de peptidasa • actividad del inhibidor de tipo cisteína endopeptidasa • unión amiloide-beta • GO: proteína de unión 0001948 • proteína de unión idénticos • actividad del inhibidor de endopeptidasa • proteasa de unión Componente celular • región extracelular • extracelular exosome • terciaria gránulo lumen • ficolina-1-rico lumen granulares • membrana basal • espacio extracelular • citoplasma • lisosoma • cuerpo multivesicular • endoplasmic reticulum • retículo endoplasmático lumen • axón • membrana nuclear • vesícula • proyección celular • neuronal cuerpo celular • fibra contráctil • región perinuclear del citoplasma • aparato de Golgi • membrana plasmática Proceso biológico • regulación negativa de la proteólisis • proceso metabólico de las proteínas celulares • respuesta de defensa • regulación negativa de la actividad de la peptidasa • regulación negativa del desmontaje de la matriz extracelular • regulación de la remodelación tisular • regulación negativa de la remodelación de los vasos sanguíneos • regulación negativa del proceso catabólico de elastina • regulación negativa del colágeno proceso catabólico • desgranulación de neutrófilos • organización de fibras supramoleculares • desarrollo ocular • respuesta a la hipoxia • activación celular • proceso apoptótico • respuesta al estrés oxidativo • el desarrollo del cerebro • desarrollo de la glándula salival • implantación del embrión • regulación positiva de la proliferación de la población de células • desarrollo de las gónadas masculina • respuesta a sustancia tóxica • respuesta a hidratos de carbono • respuesta a sustancia inorgánica • respuesta a compuesto orgánico cíclico • respuesta a los niveles de nutrientes • respuesta al estradiol • respuesta celular al estrés oxidativo • respuesta al fármaco • ciclo circadiano de sueño / vigilia, sueño REM • regulación de la muerte celular programada • modificación de la proteína postraduccional • regulación positiva de la replicación del ADN • respuesta a la lesión del axón • desarrollo de células de Sertoli • regulación negativa de la muerte celular • respuesta celular al peróxido de hidrógeno • regulación negativa de la actividad endopeptidasa de tipo cisteína • negativa regulación de la actividad endopeptidasa Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	1471	13010
Ensembl	ENSG00000101439	ENSMUSG00000027447
UniProt	P01034	P21460
RefSeq (ARNm)	NM_001288614 NM_000099	NM_009976
RefSeq (proteína)	NP_000090 NP_001275543	NP_034106
Ubicación (UCSC)	20 de Cr: 23,63 - 23,64 Mb	Cr 2: 148,87 - 148,88 Mb
Búsqueda en PubMed	[3]	[4]
Wikidata
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La cistatina C o cistatina 3 (anteriormente , traza gamma , post-gammaglobulina o polipéptido básico neuroendocrino), ^[5] una proteína codificada por el gen CST3 , se utiliza principalmente como biomarcador de la función renal . Recientemente, se ha estudiado su papel en la predicción de enfermedades cardiovasculares de nueva aparición o en deterioro . También parece desempeñar un papel en los trastornos cerebrales que involucran amiloide (un tipo específico de depósito de proteínas), como la enfermedad de Alzheimer . En los seres humanos, todas las células con un núcleo ( núcleo celular que contiene elADN ) producen cistatina C como una cadena de 120 aminoácidos . Se encuentra en prácticamente todos los tejidos y fluidos corporales. Es un potente inhibidor de las proteinasas lisosomales ( enzimas de una subunidad especial de la célula que descomponen las proteínas) y probablemente uno de los inhibidores extracelulares más importantes de las cisteína proteasas (previene la descomposición de las proteínas fuera de la célula por un tipo específico de proteína). enzimas degradantes). La cistatina C pertenece a la familia de genes de la cistatina tipo 2 .

Papel en la medicina

Función renal

Ver también: función renal

La tasa de filtración glomerular (TFG), un marcador de la salud renal, se mide con más precisión por los compuestos inyectables tales como inulina , radioisótopos tales como ⁵¹ cromo EDTA , ¹²⁵ I-iotalamato, ^99m Tc- DTPA o agentes de radiocontraste tales como iohexol , pero estos Las técnicas son complicadas, costosas, requieren mucho tiempo y tienen efectos secundarios potenciales. ^{[6] [7] La} creatinina es el biomarcador más utilizadode la función renal. Es inexacto para detectar insuficiencia renal leve y los niveles pueden variar con la masa muscular pero no con la ingesta de proteínas. Los niveles de urea pueden cambiar con la ingesta de proteínas. ^[8] Fórmulas como la fórmula de Cockcroft y Gault y la fórmula MDRD (ver Función renal ) intentan ajustarse a estas variables.

La cistatina C tiene un peso molecular bajo (aproximadamente 13,3 kilodaltons ) y se elimina del torrente sanguíneo por filtración glomerular en los riñones. Si la función renal y la tasa de filtración glomerular disminuyen, los niveles sanguíneos de cistatina C aumentan. Los estudios transversales (basados ​​en un solo punto en el tiempo) sugieren que los niveles séricos de cistatina C son una prueba más precisa de la función renal (representada por la tasa de filtración glomerular , TFG) que los niveles séricos de creatinina . ^{[7] [9]} Los estudios longitudinales (posteriores a la cistatina C a lo largo del tiempo) son escasos, pero algunos muestran resultados prometedores. ^{[10] [11] [12]}Aunque los estudios son algo divergentes, la mayoría de los estudios encuentran que los niveles de cistatina C son menos dependientes de la edad, el sexo, la etnia, la dieta y la masa muscular en comparación con la creatinina, ^{[13] [14]} y que la cistatina C es igual o superior a las otras disponibles. biomarcadores en una variedad de poblaciones de pacientes diferentes, incluidos los pacientes diabéticos, en la enfermedad renal crónica (ERC) y después de un trasplante de riñón. ^[15] Instituto Nacional de Excelencia en Salud y Atención del Reino UnidoLa guía (NICE) para la evaluación y el tratamiento de la ERC en adultos concluyó que el uso de cistatina C sérica para estimar la TFG es más específico para los resultados de enfermedades importantes que el uso de creatinina sérica, y puede reducir el sobrediagnóstico en pacientes con un diagnóstico dudoso, lo que reduce las citas innecesarias. preocupaciones del paciente, la carga global de ERC en la población. ^[dieciséis]

Se ha sugerido que la cistatina C podría predecir el riesgo de desarrollar ERC, lo que indica un estado de disfunción renal "preclínica". ^[17] Además, el aumento relacionado con la edad en la cistatina C sérica es un poderoso predictor de resultados de salud adversos relacionados con la edad, incluida la mortalidad por todas las causas, la muerte por enfermedad cardiovascular, la multimorbilidad y el deterioro de la función física y cognitiva. ^[18]

Los estudios también han investigado la cistatina C como un marcador de la función renal en el ajuste de las dosis de los medicamentos. ^{[19] [20]}

Se ha informado que los niveles de cistatina C están alterados en pacientes con cáncer, ^{[21] [22] [23]} disfunción tiroidea (incluso sutil) ^{[24] [25] [26]} y tratamiento con glucocorticoides en algunos ^{[27] [28]} pero no todas las ^[29] situaciones. Otros informes han encontrado que los niveles están influenciados por el tabaquismo y los niveles de proteína C reactiva . ^[30] Sin embargo, la inflamación no aumenta la producción de cistatina C, ya que los procedimientos quirúrgicos electivos, que producen una fuerte respuesta inflamatoria en los pacientes, no cambian la concentración plasmática de cistatina C. ^{[ cita médica necesaria] Los} niveles parecen estar aumentados en la infección por VIH , lo que podría reflejar o no una disfunción renal real. ^{[31] [32] [33]} La función de la cistatina C para controlar la TFG durante el embarazo sigue siendo controvertida. ^{[34] [35]} Al igual que la creatinina, la eliminación de la cistatina C a través de rutas distintas al riñón aumenta con el empeoramiento de la TFG. ^[36]

Muerte y enfermedad cardiovascular

La disfunción renal aumenta el riesgo de muerte y enfermedad cardiovascular. ^{[37] [38]} Varios estudios han encontrado que los niveles elevados de cistatina C están asociados con el riesgo de muerte, varios tipos de enfermedad cardiovascular (incluyendo infarto de miocardio , accidente cerebrovascular , insuficiencia cardíaca , enfermedad arterial periférica y síndrome metabólico ) y envejecimiento saludable. ^{[ cita requerida ] [ aclaración necesaria ]} Algunos estudios han encontrado que la cistatina C es mejor en este sentido que la creatinina sérica o las ecuaciones de TFG basadas en creatinina. ^{[39] [40] [41] [42][43] [44] [45] [46] [47] [48] [49] [50]} Debido a que la asociación de la cistatina C con los resultados a largo plazo ha parecido más fuerte de lo que podría esperarse de la TFG, se ha planteado la hipótesis de que La cistatina C también podría estar relacionada con la mortalidad de una manera independiente de la función renal. ^[51] De acuerdo con suspropiedades genéticas internas, se ha sugerido que la cistatina C podría estar influenciada por la tasa metabólica basal . ^[52]

Síndrome de poros encogidos propuesto

Los coeficientes de cribado glomerular para proteínas plasmáticas de 10 a 30 kDa en el riñón humano son relativamente altos con coeficientes entre 0,9 y 0,07. ^{[ cita médica necesaria ] [53]} Estos coeficientes de cribado relativamente altos, combinados con la alta producción de ultrafiltrado en la salud, significa que las proteínas menores o iguales a 30 kDa en el plasma normalmente se eliminan principalmente por los riñones y al menos el 85% de la El aclaramiento de cistatina C ocurre en el riñón. ^{[ cita médica necesaria ] [54]}Si los poros de la membrana glomerular se encogen, la filtración de moléculas más grandes, por ejemplo, cistatina C, disminuirá, mientras que la filtración de moléculas pequeñas, como agua y creatinina, se verá menos afectada. En este caso, las estimaciones de TFG basadas en cistatina C, TFGe _{cistatina C} , serán más bajas que las estimaciones basadas en _{creatinina de} TFGe _creatinina , de modo que una condición hipotética, denominada síndrome de poros encogidos , se identifica por una TFGe baja de _{cistatina C} / _{creatinina de} TFGe - proporción. ^{[ cita médica necesaria ] [55]} Este síndrome está asociado con un aumento muy fuerte de la mortalidad. ^[56]

Trastornos neurológicos

Las mutaciones en el gen de la cistatina 3 son responsables del tipo islandés de angiopatía amiloide cerebral hereditaria , una condición que predispone a hemorragia intracerebral , accidente cerebrovascular y demencia . ^{[57] [58]} La condición se hereda de manera dominante . La cistatina C monomérica forma dímeros y oligómeros por intercambio de dominios ^[59] y se han determinado las estructuras tanto de los dímeros ^[60] como de los oligómeros ^[61] .

Dado que la cistatina 3 también se une al β amiloide y reduce su agregación y deposición, es un objetivo potencial en la enfermedad de Alzheimer . ^{[62] [63]} Aunque no todos los estudios han confirmado esto, la evidencia general está a favor de la función de CST3 como un gen de susceptibilidad para la enfermedad de Alzheimer. ^[64] Se ha informado que los niveles de cistatina C son más altos en sujetos con enfermedad de Alzheimer. ^{[sesenta y cinco]}

El papel de la cistatina C en la esclerosis múltiple y otras enfermedades desmielinizantes (caracterizadas por la pérdida de la vaina nerviosa de mielina) sigue siendo controvertido. ^[66]

Otros roles

Los niveles de cistatina C están disminuidos en las lesiones ateroscleróticas (el llamado "endurecimiento" de las arterias) y aneurismáticas (abultamiento sacular) de la aorta . ^{[67] [68] [69] [70]} Los estudios genéticos y de pronóstico también sugieren un papel para la cistatina C. ^{[71] [72]} Se cree que la ruptura de partes de la pared del vaso en estas condiciones es el resultado de un desequilibrio entre las proteinasas ( cisteína proteasas y metaloproteinasas de matriz , aumentadas) y sus inhibidores (como cistatina C, disminuyen).

Algunos estudios han analizado el papel de la cistatina C o el gen CST3 en la degeneración macular relacionada con la edad . ^{[73] [74] La} cistatina C también se ha investigado como marcador pronóstico en varias formas de cáncer. ^{[75] [76]} Aún no se ha confirmado su función en la preeclampsia . ^{[77] [78] [79] [80]}

Medición de laboratorio

La cistatina C se puede medir en una muestra aleatoria de suero (el líquido en la sangre del que se han eliminado los glóbulos rojos y los factores de coagulación ) usando inmunoensayos como nefelometría o turbidimetría mejorada con partículas . ^[81] Es una prueba más cara que la creatinina sérica (alrededor de $ 2 o $ 3, en comparación con $ 0.02 a $ 0.15), que se puede medir con una reacción de Jaffé. ^{[82] [83] [84]}

Los valores de referencia difieren en muchas poblaciones y según el sexo y la edad. En diferentes estudios, el intervalo de referencia medio (definido por los percentiles 5 y 95 ) estuvo entre 0,52 y 0,98 mg / L. Para las mujeres, el intervalo de referencia promedio es de 0.52 a 0.90 mg / L con una media de 0.71 mg / L. Para los hombres, el intervalo de referencia promedio es de 0,56 a 0,98 mg / L con una media de 0,77 mg / L. ^[81] Los valores normales disminuyen hasta el primer año de vida, permaneciendo relativamente estables antes de volver a aumentar, especialmente después de los 50 años. ^{[85] [86] [87]} Los niveles de creatinina aumentan hasta la pubertad y a partir de ese momento difieren según el sexo. haciendo que su interpretación sea problemática para los pacientes pediátricos. ^{[86] [88]}

En un gran estudio de la Encuesta Nacional de Examen de Salud y Nutrición de los Estados Unidos , el intervalo de referencia (según lo definido por el percentil 1 y 99 ) estaba entre 0,57 y 1,12 mg / L. Este intervalo fue de 0,55 a 1,18 para las mujeres y de 0,60 a 1,11 para los hombres. Los negros no hispanos y los mexicoamericanos tenían niveles normales de cistatina C más bajos. ^[85] Otros estudios han encontrado que en pacientes con insuficiencia renal, las mujeres tienen niveles más bajos y los negros tienen niveles más altos de cistatina C para la misma TFG. ^[89]Por ejemplo, los valores de corte de cistatina C para la ERC para una mujer blanca de 60 años serían 1,12 mg / L y 1,27 mg / L en un hombre negro (un aumento del 13%). Para los valores de creatinina sérica ajustados con la ecuación MDRD, estos valores serían de 0,95 mg / dL a 1,46 mg / dL (un aumento del 54%). ^[90]

Sobre la base de un nivel umbral de 1,09 mg / L (el percentil 99 en una población de 20 a 39 años sin hipertensión, diabetes, microalbuminuria o macroalbuminuria o enfermedad renal crónica superior a la etapa 3), la prevalencia de niveles elevados de La cistatina C en los Estados Unidos fue del 9,6% en sujetos de peso normal, aumentando en individuos con sobrepeso y obesidad . ^[91] En los estadounidenses de 60 y 80 años o más, la cistatina sérica aumenta en 41% y más de 50%. ^[85]

Biología molecular

La superfamilia de cistatinas engloba proteínas que contienen múltiples secuencias de tipo cistatina. Algunos de los miembros son inhibidores activos de cisteína proteasa , mientras que otros han perdido o quizás nunca adquirieron esta actividad inhibidora. Hay tres familias inhibidoras en la superfamilia, incluidas las cistatinas de tipo 1 ( estefinas ), las cistatinas de tipo 2 y los cininógenos . Las proteínas de cistatina tipo 2 son una clase de inhibidores de cisteína proteinasa que se encuentran en una variedad de fluidos y secreciones humanas, donde parecen proporcionar funciones protectoras. El locus de cistatina en el brazo corto del cromosoma 20 contiene la mayoría de los genes y pseudogenes de cistatina tipo 2 .

El gen CST3 está ubicado en el locus de cistatina y comprende 3 exones (regiones codificantes, en contraposición a intrones , regiones no codificantes dentro de un gen), que abarcan 4,3 pares de kilo-bases . Codifica el inhibidor extracelular más abundante de cisteína proteasas. Se encuentra en altas concentraciones en fluidos biológicos y se expresa en prácticamente todos los órganos del cuerpo (CST3 es un gen doméstico ). Los niveles más altos se encuentran en el semen , seguidos de la leche materna , las lágrimas y la saliva . La secuencia líder hidrófoba indica que la proteína se secreta normalmente. Hay tres polimorfismosen la región promotora del gen, lo que da como resultado dos variantes comunes. ^[92] Varios polimorfismos de un solo nucleótido se relacionaron con niveles alterados de cistatina C. ^[93]

La cistatina C es un no glicosilada , básico proteína ( punto isoeléctrico a pH 9,3). La estructura cristalina de la cistatina C se caracteriza por una hélice alfa corta y una hélice alfa larga que se encuentra a través de una gran hoja beta antiparalela de cinco hebras . Como otras cistatinas de tipo 2, tiene dos enlaces disulfuro . Alrededor del 50% de las moléculas llevan una prolina hidroxilada . La cistatina C forma dímeros (pares de moléculas) intercambiando subdominios; en el estado emparejado, cada mitad está formada por la hélice alfa larga y una hebra beta de un socio y cuatro hebras beta del otro socio.^[94]

Historia

La cistatina C se describió por primera vez como 'traza gamma' en 1961 como una proteína traza junto con otras (como trazas beta) en el líquido cefalorraquídeo y en la orina de personas con insuficiencia renal . ^[95] Grubb y Löfberg informaron por primera vez de su secuencia de aminoácidos. ^[95] Notaron que aumentaba en pacientes con insuficiencia renal avanzada . ^[96] Fue propuesto por primera vez como una medida de la tasa de filtración glomerular por Grubb y colaboradores en 1985. ^{[97] [98]}

El uso de creatinina sérica y cistatina C resultó muy eficaz para reflejar con precisión la TFG en un estudio publicado en la edición del 5 de julio de 2012 del New England Journal of Medicine. ^[99]

Referencias

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Enlaces externos

• La base de datos en línea MEROPS para peptidasas y sus inhibidores: I25.004
• Descripción general de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P01034 (Cystatin-C) en el PDBe-KB .