La cistina es la forma dímera oxidada del aminoácido cisteína y tiene la fórmula (SCH 2 CH (NH 2 ) CO 2 H) 2 . Es un sólido blanco que es ligeramente soluble en agua. Tiene dos funciones biológicas: un sitio de reacciones redox y un enlace mecánico que permite que las proteínas retengan su estructura tridimensional . [1]
Identificadores | |||
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Modelo 3D ( JSmol ) | |||
CHEBI | |||
CHEMBL | |||
ChemSpider | |||
Tarjeta de información ECHA | 100.000.270 | ||
KEGG | |||
PubChem CID | |||
UNII | |||
Tablero CompTox ( EPA ) | |||
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Propiedades | |||
C 6 H 12 N 2 O 4 S 2 | |||
Masa molar | 240,29 g · mol −1 | ||
Peligros | |||
Ficha de datos de seguridad | MSDS externa | ||
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). | |||
verificar ( ¿qué es ?) | |||
Referencias de Infobox | |||
Formación y reacciones
Es común en muchos alimentos como huevos, carne, productos lácteos y cereales integrales, así como en la piel, los cuernos y el cabello. No se reconoció como derivado de proteínas hasta que se aisló del cuerno de una vaca en 1899. [2] El cabello y la piel humanos contienen aproximadamente 10-14% de cistina en masa. [3] Fue descubierto en 1810 por William Hyde Wollaston .
Redox
Se forma a partir de la oxidación de dos moléculas de cisteína, lo que da como resultado la formación de un enlace disulfuro . En biología celular, los residuos de cistina (que se encuentran en las proteínas) solo existen en orgánulos no reductores (oxidativos), como la vía secretora (ER, Golgi, lisosomas y vesículas) y espacios extracelulares (p. Ej., ECM). En condiciones reductoras (en el citoplasma, núcleo, etc.) predomina la cisteína. El enlace disulfuro se reduce fácilmente para dar la correspondiente tiol cisteína . Los tioles típicos para esta reacción son mercaptoetanol y ditiotreitol :
- (SCH 2 CH (NH 2 ) CO 2 H) 2 + 2 RSH → 2 HSCH 2 CH (NH 2 ) CO 2 H + RSSR
Debido a la facilidad del intercambio de tiol-disulfuro, los beneficios nutricionales y las fuentes de cistina son idénticos a los de la cisteína más común . Los enlaces disulfuro se escinden más rápidamente a temperaturas más altas. [4]
Trastornos basados en la cistina
La presencia de cistina en la orina suele indicar defectos de reabsorción de aminoácidos. Se ha notificado la aparición de cistinuria en perros. [5] En los seres humanos, la excreción de altos niveles de cristales de cistina puede ser indicativa de cistinosis , una enfermedad genética rara.
Transporte biológico
La cistina sirve como sustrato para el antiportador cistina-glutamato . Este sistema de transporte, altamente específico para la cistina y el glutamato, aumenta la concentración de cistina en el interior de la célula. En este sistema, la forma aniónica de la cistina se transporta a cambio de glutamato. La cistina se reduce rápidamente a cisteína. [ cita requerida ] Los profármacos de cisteína, por ejemplo, acetilcisteína , inducen la liberación de glutamato en el espacio extracelular.
Suplementos nutricionales de cistina para el cabello
Los suplementos de cisteína a veces se comercializan como productos antienvejecimiento que afirman mejorar la elasticidad de la piel. [ cita requerida ] El cuerpo absorbe más fácilmente la cisteína que la cistina, por lo que la mayoría de los suplementos contienen cisteína en lugar de cistina. La N-acetilcisteína (NAC) se absorbe mejor que otros suplementos de cisteína o cistina.
Ver también
- Lantionina , similar con enlace mono- sulfuro
- Estructura terciaria de proteínas
- Reacción de Sullivan
- Cistinosis
Referencias
- ^ Nelson, DL; Cox, MM (2000) Lehninger, Principios de bioquímica . 3ª Ed. Vale la pena publicar: Nueva York. ISBN 1-57259-153-6 .
- ^ "cistina" . Encyclopædia Britannica . 2007. Encyclopædia Britannica Online. 27 de julio de 2007
- ^ Gortner, RA; Hoffman, WF (1925). "l-cistina" . Síntesis orgánicas . 5 : 39.
- ^ Aslaksena, MA; Romarheima, OH; Storebakkena, T .; Skrede, A. (28 de junio de 2006). "Evaluación del contenido y digestibilidad de enlaces disulfuro y tioles libres en dietas extruidas y no extruidas que contienen harina de pescado y fuentes de proteína de soja". Ciencia y tecnología de la alimentación animal . 128 (3–4): 320–330. doi : 10.1016 / j.anifeedsci.2005.11.008 .
- ^ Gahl, William A .; Thoene, Jess G .; Schneider, Jerry A. (2002). "Cistinosis". Revista de Medicina de Nueva Inglaterra . 347 (2): 111–121. doi : 10.1056 / NEJMra020552 . PMID 12110740 .
enlaces externos
- Medios relacionados con la cistina en Wikimedia Commons