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El miembro 1 de la subfamilia B del homólogo de DnaJ es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen DNAJB1 . [5] [6] [7]

Interacciones

Se ha demostrado que DNAJB1 interactúa con:

  • HSPA4 , [8] y
  • STUB1 [9]

Referencias

  1. ^ a b c GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000132002 - Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000005483 - Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Hata M, Okumura K, Seto M, Ohtsuka K (marzo de 1997). "Clonación genómica de un gen de la proteína de choque térmico humano 40 (Hsp40) (HSPF1) y su localización cromosómica en 19p13.2". Genómica . 38 (3): 446–9. doi : 10.1006 / geno.1996.0653 . PMID 8975727 . 
  6. ^ Ohtsuka K (enero de 1994). "Clonación de un cDNA para la proteína de choque térmico hsp40, un homólogo humano de DnaJ bacteriano". Biochem Biophys Res Commun . 197 (1): 235–40. doi : 10.1006 / bbrc.1993.2466 . PMID 8250930 . 
  7. ^ "Gen Entrez: homólogo de DNAJB1 DnaJ (Hsp40), subfamilia B, miembro 1" .
  8. ^ Oh WK, Song J (agosto de 2003). "La interacción cooperativa de Hsp40 y TPR1 con Hsp70 invierte la formación del complejo Hsp70-HspBp1". Mol. Celdas . 16 (1): 84–91. PMID 14503850 . 
  9. ^ Ballinger CA, Connell P, Wu Y, Hu Z, Thompson LJ, Yin LY, Patterson C (junio de 1999). "Identificación de CHIP, una nueva proteína que contiene repetición tetratricopeptide que interactúa con proteínas de choque térmico y regula negativamente las funciones de chaperona" . Mol. Celda. Biol . 19 (6): 4535–45. doi : 10.1128 / mcb.19.6.4535 . PMC 104411 . PMID 10330192 .  

Lectura adicional

  • Hattori H, Liu YC, Tohnai I y col. (1992). "Localización intracelular y secuencia parcial de aminoácidos de una proteína de 40 kDa inducible por estrés en células HeLa". Estructura celular. Funct . 17 (1): 77–86. doi : 10.1247 / csf.17.77 . PMID  1586970 .
  • Raabe T, Manley JL (1992). "Un homólogo humano de la proteína de choque térmico DnaJ de Escherichia coli" . Ácidos nucleicos Res . 19 (23): 6645. doi : 10.1093 / nar / 19.23.6645 . PMC  329243 . PMID  1754405 .
  • Freeman BC, Morimoto RI (1996). "Las chaperonas moleculares citosólicas humanas hsp90, hsp70 (hsc70) y hdj-1 tienen funciones distintas en el reconocimiento de una proteína no nativa y replegamiento de proteínas" . EMBO J . 15 (12): 2969–79. doi : 10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00660.x . PMC  450238 . PMID  8670798 .
  • Qian YQ, Patel D, Hartl FU, McColl DJ (1996). "Estructura de la solución de resonancia magnética nuclear del dominio J humano Hsp40 (HDJ-1)". J. Mol. Biol . 260 (2): 224–35. doi : 10.1006 / jmbi.1996.0394 . PMID  8764402 .
  • Shi Y, Mosser DD, Morimoto RI (1998). "Chaperonas moleculares como represores transcripcionales específicos de HSF1" . Genes Dev . 12 (5): 654–66. doi : 10.1101 / gad.12.5.654 . PMC  316571 . PMID  9499401 .
  • Hata M, Ohtsuka K (1998). "Caracterización de secuencias de HSE en el gen Hsp40 humano: análisis estructural y promotor". Biochim. Biophys. Acta . 1397 (1): 43–55. doi : 10.1016 / S0167-4781 (97) 00208-X . PMID  9545528 .
  • Zou J, Guo Y, Guettouche T y col. (1998). "Represión de la activación del factor de transcripción de choque térmico HSF1 por HSP90 (complejo HSP90) que forma un complejo sensible al estrés con HSF1" . Celular . 94 (4): 471–80. doi : 10.1016 / S0092-8674 (00) 81588-3 . PMID  9727490 . S2CID  9234420 .
  • Melville MW, Tan SL, Wambach M y col. (1999). "El inhibidor celular de la proteína quinasa PKR, P58 (IPK), es una co-chaperona activada por el virus de la influenza que modula la actividad de la proteína 70 de choque térmico" . J. Biol. Chem . 274 (6): 3797–803. doi : 10.1074 / jbc.274.6.3797 . PMID  9920933 .
  • Ballinger CA, Connell P, Wu Y, et al. (1999). "Identificación de CHIP, una nueva proteína que contiene repetición tetratricopeptide que interactúa con proteínas de choque térmico y regula negativamente las funciones de chaperona" . Mol. Celda. Biol . 19 (6): 4535–45. doi : 10.1128 / mcb.19.6.4535 . PMC  104411 . PMID  10330192 .
  • Michels AA, Kanon B, Bensaude O, Kampinga HH (2000). "Los mutantes de la proteína de choque térmico (Hsp) 40 inhiben Hsp70 en células de mamíferos" . J. Biol. Chem . 274 (51): 36757–63. doi : 10.1074 / jbc.274.51.36757 . PMID  10593983 .
  • Terada K, Mori M (2000). "Los homólogos humanos de DnaJ dj2 y dj3, y bag-1 son cochaperonas positivas de hsc70" . J. Biol. Chem . 275 (32): 24728–34. doi : 10.1074 / jbc.M002021200 . PMID  10816573 .
  • Ohtsuka K, Hata M (2001). "Homólogos de mamíferos HSP40 / DNAJ: clonación de nuevos cDNA y una propuesta para su clasificación y nomenclatura" . Chaperones de estrés celular . 5 (2): 98-112. doi : 10.1379 / 1466-1268 (2000) 005 <0098: MHDHCO> 2.0.CO; 2 . PMC  312896 . PMID  11147971 .
  • Kuncewicz T, Balakrishnan P, Snuggs MB, Kone BC (2001). "Asociación específica de óxido nítrico sintasa-2 con isoformas Rac en macrófagos murinos activados". Soy. J. Physiol. Renal Physiol . 281 (2): F326–36. doi : 10.1152 / ajprenal.2001.281.2.F326 . PMID  11457725 .
  • Pang Q, Keeble W, Christianson TA, et al. (2001). "FANCC interactúa con Hsp70 para proteger las células hematopoyéticas de la citotoxicidad mediada por IFN-gamma / TNF-alfa" . EMBO J . 20 (16): 4478–89. doi : 10.1093 / emboj / 20.16.4478 . PMC  125562 . PMID  11500375 .
  • Hernández MP, Chadli A, Toft DO (2002). "La unión de HSP40 es el primer paso en la vía de acompañamiento de HSP90 para el receptor de progesterona" . J. Biol. Chem . 277 (14): 11873–81. doi : 10.1074 / jbc.M111445200 . PMID  11809754 .
  • Anwar A, Siegel D, Kepa JK, Ross D (2002). "Interacción de la chaperona molecular Hsp70 con NAD (P) H humano: quinona oxidorreductasa 1" . J. Biol. Chem . 277 (16): 14060–7. doi : 10.1074 / jbc.M111576200 . PMID  11821413 .
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH y col. (2003). "Generación y análisis inicial de más de 15.000 secuencias de ADNc humano y de ratón de longitud completa" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 99 (26): 16899–903. doi : 10.1073 / pnas.242603899 . PMC  139241 . PMID  12477932 .
  • Reuter TY, Medhurst AL, Waisfisz Q, et al. (2003). "Las pantallas de levadura de dos híbridos implican la participación de las proteínas de la anemia de Fanconi en la regulación de la transcripción, la señalización celular, el metabolismo oxidativo y el transporte celular". Exp. Cell Res . 289 (2): 211-21. doi : 10.1016 / S0014-4827 (03) 00261-1 . PMID  14499622 .
  • Honeyman, Joshua N; Simon E; Robine N; et al. (2014). "Detección de un transcrito quimérico de DNAJB1-PRKACA recurrente en carcinoma hepatocelular fibrolamelar" . Ciencia . 343 (6174): 1010–1014. doi : 10.1126 / science.1249484 . PMC  4286414 . PMID  24578576 .