• componente integral de la membrana • membrana • membrana plasmática • componente integral de la membrana plasmática • región extracelular • estructura anatómica intracelular • espacio extracelular • membrana de la vesícula revestidas de clatrina
Proceso biológico
• vía de señalización de la hormona luteinizante • regulación positiva de la actividad del receptor activado por el factor de crecimiento epidérmico • diferenciación celular • expansión del cúmulo ovárico • regulación negativa de la diferenciación de las células del músculo liso • regulación positiva de la producción de citocinas • vía de señalización mediada por citocinas • regulación positiva de la proliferación de fibroblastos • señalización célula-célula • estructura anatómica morfogénesis • respuesta a la hormona peptídica • cicatrización de heridas • transcripción de ARNm • división nuclear meiótica femenina • etapa de folículo primario • diferenciación de queratinocitos • cascada de MAPK • desarrollo de organismos multicelulares • regulación positiva de la replicación del ADN • proliferación de queratinocitos • maduración de ovocitos • angiogénesis • regulación positiva de la proliferación de la población celular • regulación positiva de la respuesta inmune innata • regulación negativa de la proliferación de células epiteliales • morfogénesis de órganos animales • regulación positiva de la fosforilación • regulación negativa de la transcripción , Plantilla de ADN • regulación positiva de la división nuclear mitótica • ovulación • regulación positiva de la división celular • regulación negativa de la proliferación de la población celular • regulación positiva de la proliferación celular del músculo liso • regulación positiva de la actividad de la proteína quinasa • vía de señalización ERBB2 • regulación de la motilidad celular • receptor del factor de crecimiento epidérmico vía de señalización • peptidil tirosina-fosforilación • fosfatidilinositol fosfato proceso biosintético • regulación positiva de la señalización de la proteína quinasa B • transducción de señales • regulación negativa del receptor del factor de crecimiento epidérmico vía de señalización • organización de la membrana
Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies
Humano
Ratón
Entrez
2069
13874
Ensembl
ENSG00000124882
ENSMUSG00000029377
UniProt
O14944
Q61521
RefSeq (ARNm)
NM_001432
NM_007950
RefSeq (proteína)
NP_001423
NP_031976
Ubicación (UCSC)
Crónicas 4: 74,37 - 74,39 Mb
Crónicas 5: 91,07 - 91,09 Mb
Búsqueda en PubMed
[3]
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Wikidata
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Estructura
La epirregulina consta de 46 residuos de aminoácidos. Su estructura secundaria contiene aproximadamente un 30 por ciento de hoja β en la hebra. [7] Algunos de los residuos forman bucles y giros debido al enlace de hidrógeno . [7] El porcentaje de hoja β en la epirregulina depende del dominio y las estructuras secundarias que ocupan. Las moléculas poliméricas de epirregulina tienen un peso de fórmula de 5280,1 g / mol con un polipéptido (L), un tipo de polímero. [7]
Los motivos estructurales en la mayoría de las proteínas tienen conexiones típicas en un motivo totalmente β. Lo que significa que las cadenas polipeptídicas no hacen una conexión cruzada o en la medida en que no se ha observado este tipo de conexión. La epirregulina es una de las proteínas que ocupa una conexión típica en todos los motivos β. Además, como la estructura de la epirregulina forma una cadena en un motivo completamente β, también forma un motivo estructural de horquilla β . Una horquilla β es cuando las dos hebras β adyacentes antiparalelas conectadas por un giro β.
Función
La epirregulina es un miembro de la familia de factores de crecimiento epidérmico . La epirregulina puede funcionar como un ligando del receptor del factor de crecimiento epidérmico (EGFR), así como un ligando de la mayoría de los miembros de la familia ERBB (homólogo del oncogén v-erb-b2) de receptores de tirosina-quinasa . [6] La estructura secundaria en el extremo C de la epirregulina es diferente de otros ligandos de la familia del factor de crecimiento epidérmico debido a la falta de enlaces de hidrógeno. La diferencia estructural en el extremo C-terminal puede proporcionar una explicación de la afinidad de unión reducida de la epirregulina a los receptores ERBB. [7]
Referencias
^ a b c GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000124882 - Ensembl , mayo de 2017
^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000029377 - Ensembl , mayo de 2017
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Otras lecturas
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Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .
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