Ferredoxina
Las ferredoxinas (del latín ferrum : hierro + redox , a menudo abreviado como "fd") son proteínas de hierro y azufre que median la transferencia de electrones en una variedad de reacciones metabólicas. El término "ferredoxina" fue acuñado por DC Wharton de DuPont Co. y se aplicó a la "proteína de hierro" purificada por primera vez en 1962 por Mortenson, Valentine y Carnahan a partir de la bacteria anaeróbica Clostridium pasteurianum . [1] [2]
Otra proteína redox, aislada de los cloroplastos de la espinaca , se denominó "ferredoxina del cloroplasto". [3] La ferredoxina del cloroplasto participa en las reacciones de fotofosforilación cíclica y no cíclica de la fotosíntesis . En la fotofosforilación no cíclica, la ferredoxina es el último aceptor de electrones reduciendo así la enzima NADP + reductasa. Acepta electrones producidos por la clorofila excitada por la luz solar y los transfiere a la enzima ferredoxina: NADP + oxidorreductasa EC 1.18.1.2 .
Las ferredoxinas son pequeñas proteínas que contienen átomos de hierro y azufre organizados como grupos de hierro y azufre . Estos " condensadores " biológicos pueden aceptar o descargar electrones, con el efecto de un cambio en el estado de oxidación de los átomos de hierro entre +2 y +3. De esta forma, la ferredoxina actúa como agente de transferencia de electrones en las reacciones redox biológicas .
Otros sistemas bioinorgánicos de transporte de electrones incluyen las rubredoxinas , los citocromos , las proteínas de cobre azul y las proteínas Rieske estructuralmente relacionadas .
Las ferredoxinas se pueden clasificar según la naturaleza de sus grupos de hierro-azufre y por similitud de secuencia.
Fd0
buey+ e - Fd −
rojo
