La plastocianina es una proteína que contiene cobre y que media la transferencia de electrones . Se encuentra en una variedad de plantas, donde participa en la fotosíntesis . La proteína es un prototipo de las proteínas de cobre azul , una familia de metaloproteínas de color azul intenso .
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Función
En la fotosíntesis , las funciones de plastocianina como un agente de transferencia de electrones entre el citocromo f del citocromo b 6 f complejo de fotosistema II y P700 + de fotosistema I . El complejo del citocromo b 6 f y P700 + son proteínas unidas a la membrana con residuos expuestos en el lado del lumen de la membrana tilacoide de los cloroplastos . El citocromo f actúa como donante de electrones, mientras que el P700 + acepta electrones de la plastocianina reducida. [1]
Estructura
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Plastocianina fue la primera de las proteínas azules de cobre a caracterizarse por cristalografía de rayos X . [2] [1] [3] Cuenta con un barril β antiparalelo de ocho hebras que contiene un centro de cobre . [2]
Las estructuras de la proteína de las plantas de álamo, algas , perejil , espinaca y frijol francés se han caracterizado cristalográficamente. [2] En todos los casos, el sitio de unión generalmente se conserva. Unidos al centro de cobre hay cuatro ligandos : los grupos imidazol de dos residuos de histidina (His37 e His87), el tiolato de Cys84 y el tioéter de Met92 . La geometría del sitio de unión del cobre se describe como una "piramidal trigonal distorsionada". El contacto Cu-S (cys) es mucho más corto (207 picómetros ) que el enlace Cu-S (met) (282 pm). El enlace Cu-tioéter alargado parece desestabilizar el estado de Cu II mejorando así su poder oxidante. El color azul ( absorción máxima de 597 nm ) se asigna a una transición de transferencia de carga de S pπ a Cu dx 2 -y 2 . [4]
En la forma reducida de plastocianina, His-87 se protona.
Si bien la superficie molecular de la proteína cerca del sitio de unión del cobre varía ligeramente, todas las plastocianinas tienen una superficie hidrófoba que rodea la histidina expuesta del sitio de unión del cobre. En las plastocianinas vegetales, los residuos ácidos se encuentran a ambos lados de la tirosina -83 altamente conservada . Las plastocianinas de algas y las de plantas vasculares de la familia Apiaceae contienen residuos ácidos similares, pero tienen una forma diferente a la de las plastocianinas vegetales: carecen de los residuos 57 y 58. En las cianobacterias , la distribución de los residuos cargados en la superficie es diferente a la de las plastocianinas eucariotas y las variaciones entre diferentes especies bacterianas son grandes. Muchas plastocianinas cianobacterianas tienen 107 aminoácidos. Aunque los parches ácidos no se conservan en bacterias, el parche hidrófobo siempre está presente. Se cree que estos parches hidrófobos y ácidos son los sitios de reconocimiento / unión para las otras proteínas involucradas en la transferencia de electrones.
Reacciones
La plastocianina (Cu 2+ Pc) se reduce (se agrega un electrón) por el citocromo f de acuerdo con la siguiente reacción:
- Cu 2+ Pc + e - → Cu + Pc
Después de la disociación, Cu + Pc se difunde a través del espacio de la luz hasta que se produce el reconocimiento / unión con P700 + , momento en el que P700 + oxida Cu + Pc de acuerdo con la siguiente reacción:
- Cu + Pc → Cu 2+ Pc + e -
El potencial redox es de aproximadamente 370 mV [5] y el pH isoeléctrico es de aproximadamente 4. [6]
Estado entático
La función de un catalizador es aumentar la velocidad de la reacción de transferencia de electrones ( redox ). Se cree que la plastocianina funciona menos como una enzima donde las enzimas disminuyen la energía de transición necesaria para transferir el electrón. La plastocianina funciona más sobre los principios de los estados entáticos donde aumenta la energía de los reactivos, disminuyendo la cantidad de energía necesaria para que ocurra la reacción redox. Otra fue reformular la función de la plastocianina y es que puede facilitar la reacción de transferencia de electrones al proporcionar una pequeña energía de reorganización , que se ha medido en aproximadamente 16-28 kcal / mol. [7]
Estudiar las propiedades de la reacción redox de la plastocianina, métodos como la mecánica cuántica / mecánica molecular (QM / MM) simulaciones de dinámica molecular . Este método se utilizó para determinar que la plastocianina tiene una energía de deformación entática de aproximadamente 10 kcal / mol. [7]
En el océano
Por lo general, la plastocianina se puede encontrar en organismos que contienen clorofila b y cianobacterias , así como las algas que contienen clorofila c . También se ha encontrado plastocianina en la diatomea , Thalassiosira oceanica , que se puede encontrar en ambientes oceánicos. Fue sorprendente encontrar estos organismos que contienen la proteína plastocianina porque la concentración de cobre disuelto en el océano suele ser baja (entre 0,4 y 50 nM). Sin embargo, la concentración de cobre en los océanos es comparativamente más alta en comparación con las concentraciones de otros metales como el zinc y el hierro . Otros organismos que viven en el océano, como el fitoplancton, se han adaptado a donde no necesitan estos metales de baja concentración (Fe y Zn) para facilitar la fotosíntesis y crecer. [8]
Referencias
- ↑ a b Redinbo MR, Yeates TO, Merchant S (febrero de 1994). "Plastocianina: análisis estructural y funcional". Revista de Bioenergética y Biomembranas . 26 (1): 49–66. doi : 10.1007 / BF00763219 . PMID 8027022 .
- ^ a b c Xue Y, Okvist M, Hansson O, Young S (octubre de 1998). "Estructura cristalina de la plastocianina de espinaca con una resolución de 1,7 A" . Ciencia de las proteínas . 7 (10): 2099–105. doi : 10.1002 / pro.5560071006 . PMC 2143848 . PMID 9792096 .
- ^ Freeman HC , Guss JM (2001). "Plastocianina". En Bode W, Messerschmidt A, Cygler M (eds.). Manual de metaloproteínas . 2 . Chichester: John Wiley & Sons. págs. 1153–69. ISBN 978-0-471-62743-2.
- ^ Gewirth AA, Solomon EI (junio de 1988). "Estructura electrónica de plastocianina: características espectrales de estado excitado". J Am Chem Soc . 110 (12): 3811–9. doi : 10.1021 / ja00220a015 .
- ^ Anderson GP, Sanderson DG, Lee CH, Durell S, Anderson LB, Gross EL (diciembre de 1987). "El efecto de la modificación química de etilendiamina de plastocianina sobre la tasa de oxidación del citocromo f y reducción de P-700 +". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 894 (3): 386–98. doi : 10.1016 / 0005-2728 (87) 90117-4 . PMID 3689779 .
- ^ Ratajczak R, Mitchell R, Haehnel W (1988). "Propiedades del sitio oxidante del Fotosistema I". Biochim. Biophys. Acta . 933 (2): 306–318. doi : 10.1016 / 0005-2728 (88) 90038-2 .
- ^ a b Hurd CA, Besley NA, Robinson D (junio de 2017). "Un estudio QM / MM de la naturaleza del estado entático en plastocianina" . Revista de Química Computacional . 38 (16): 1431-1437. doi : 10.1002 / jcc.24666 . PMC 5434870 . PMID 27859435 .
- ^ Peers G, Price NM (mayo de 2006). "Plastocianina que contiene cobre utilizada para el transporte de electrones por una diatomea oceánica". Naturaleza . 441 (7091): 341–4. Código Bibliográfico : 2006Natur.441..341P . doi : 10.1038 / nature04630 . PMID 16572122 .
Otras lecturas
- Berg JM, Lippard SJ (1994). "Proteínas de cobre azul". Principios de la química bioinorgánica . Sausalito, Calif: University Science Books. págs. 237–242. ISBN 978-0-935702-72-9.
- Sato K, Kohzuma T, Dennison C (febrero de 2003). "Estructura del sitio activo y reactividad de transferencia de electrones de las plastocianinas". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 125 (8): 2101–12. doi : 10.1021 / ja021005u . PMID 12590538 .