El dominio de fibronectina tipo III es un dominio de proteína conservado evolutivamente que se encuentra ampliamente en proteínas animales. La proteína fibronectina en la que se identificó por primera vez este dominio contiene 16 copias de este dominio. El dominio tiene una longitud de aproximadamente 100 aminoácidos y posee una estructura de sándwich beta . De los tres dominios de tipo fibronectina, el tipo III es el único sin enlaces disulfuro presentes. Los dominios de fibronectina se encuentran en una amplia variedad de proteínas extracelulares. Se distribuyen ampliamente en especies animales, pero también se encuentran esporádicamente en proteínas de levadura, plantas y bacterias.
Dominio de fibronectina tipo III | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | fn3 | |||||||
Pfam | PF00041 | |||||||
Clan pfam | CL0159 | |||||||
InterPro | IPR003961 | |||||||
INTELIGENTE | FN3 | |||||||
PROSITE | PDOC00214 | |||||||
SCOP2 | 1ttf / SCOPe / SUPFAM | |||||||
CDD | cd00063 | |||||||
Membranome | 66 | |||||||
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Proteínas humanas que contienen este dominio
ABI3BP ; ANKFN1 ; ASTN2 ; AXL ; BOC ; BZRAP1 ; C20orf75 ; CDON ; CHL1 ; CMYA5 ; CNTFR ; CNTN1 ; CNTN2 ; CNTN3 ; CNTN4 ; CNTN5 ; CNTN6 ; COL12A1 ; COL14A1 ; COL20A1 ; COL7A1 ; CRLF1 ; CRLF3 ; CSF2RB ; CSF3R ; DCC ; DSCAM ; DSCAML1 ; EBI3 ; EGFLAM ; EPHA1 ; EPHA10 ; EPHA2 ; EPHA3 ; EPHA4 ; EPHA5 ; EPHA6 ; EPHA7 ; EPHA8 ; EPHB1 ; EPHB2 ; EPHB3 ; EPHB4 ; EPHB6 ; EPOR ; FANK1 ; FLRT1 ; FLRT2 ; FLRT3 ; FN1 ; FNDC1 ; FNDC3A ; FNDC3B ; FNDC4 ; FNDC5 ; FNDC7 ; FNDC8 ; FSD1 ; FSD1L ; FSD2 ; GHR ; HCFC1 ; HCFC2 ; HUGO ; IFNGR2 ; IGF1R ; IGSF22 ; IGSF9 ; IGSF9B ; IL4R ; IL11RA ; IL12B ; IL12RB1 ; IL12RB2 ; IL20RB ; IL23R ; IL27RA ; IL31RA ; IL6R ; IL6ST ; IL7R ; INSR ; INSRR ; ITGB4 ; KAL1 ; KALRN ; L1CAM ; LEPR ; LIFR ; LRFN2 ; LRFN3 ; LRFN4 ; LRFN5 ; LRIT1 ; LRRN1 ; LRRN3 ; MERTK ; MID1 ; MID2 ; MPL ; MYBPC1 ; MYBPC2 ; MYBPC3 ; MYBPH ; MYBPHL ; MYLK ; MYOM1 ; MYOM2 ; MYOM3 ; NCAM1 ; NCAM2 ; NEO1 ; NFASC ; NOPE ; NPHS1 ; NRCAM ; OBSCN ; OBSL1 ; OSMR ; PHYHIP ; PHYHIPL ; PRLR ; PRODH2 ; PTPRB ; PTPRC ; PTPRD ; PTPRF ; PTPRG ; PTPRH ; PTPRJ ; PTPRK ; PTPRM ; PTPRO ; PTPRS ; PTPRT ; PTPRU ; PTPRZ1 ; PTPsigma ; PUNC ; RIMBP2 ; ROBO1 ; ROBO2 ; ROBO3 ; ROBO4 ; ROS1 ; SDK1 ; SDK2 ; SNED1 ; SORL1 ; SPEG ; TEK ; TIE1 ; TNC ; TNN ; TNR ; TNXB ;TRIM36 ; TRIM42 ; TRIM46 ; TRIM67 ; TRIM9 ; TTN ; TYRO3 ; UMODL1 ; USH2A ; VASN ; VWA1 ; dJ34F7.1 ; fmi ;
Ver también
- Los monocuerpos son miméticos de anticuerpos modificados (sintéticos) basados en un dominio de fibronectina de tipo III (específicamente, el décimo dominio FN3 de la fibronectina humana). Los monocuerpos presentan bucles diversificados o hebras diversificadas de una superficie plana de hoja beta, que sirven como epítopos de interacción. Se han seleccionado aglutinantes monocuerpo de una amplia variedad de moléculas diana y se han expandido más allá del rango potencial de interfaces de unión observadas en anticuerpos tanto naturales como sintéticos.
Referencias
- Bazan JF (septiembre de 1990). "Diseño estructural y evolución molecular de una superfamilia de receptores de citocinas" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 87 (18): 6934–8. doi : 10.1073 / pnas.87.18.6934 . PMC 54656 . PMID 2169613 .
- Little E, Bork P, Doolittle RF (diciembre de 1994). "Seguimiento de la propagación de dominios de fibronectina tipo III en glicohidrolasas bacterianas". Revista de evolución molecular . 39 (6): 631–43. doi : 10.1007 / bf00160409 . PMID 7528812 . S2CID 11909704 .
- Kornblihtt AR, Umezawa K, Vibe-Pedersen K, Baralle FE (julio de 1985). "Estructura primaria de la fibronectina humana: el empalme diferencial puede generar al menos 10 polipéptidos de un solo gen" . El diario EMBO . 4 (7): 1755–9. doi : 10.1002 / j.1460-2075.1985.tb03847.x . PMC 554414 . PMID 2992939 .