Los dominios β-sándwich que constan de 80 a 350 aminoácidos se encuentran comúnmente en proteínas . Se caracterizan por dos láminas β antiparalelas opuestas . [1] El número de hebras que se encuentran en dichos dominios puede diferir de una proteína a otra. Los dominios β-sándwich se subdividen en una variedad de pliegues diferentes. El pliegue de tipo inmunoglobulina que se encuentra en los anticuerpos (pliegue de Ig) consiste en una disposición en sándwich de 7 y 9 hebras β antiparalelas dispuestas en dos láminas β con una topología de clave griega . [2] La topología de clave griega también se encuentra en la transtiretina humana . LaLa topología de jelly-roll se encuentra en proteínas de unión a carbohidratos como la concanavalina A y varias lectinas , en el dominio de unión de colágeno de Staphylococcus aureus Adhesin y en módulos que se unen a fibronectina como se encuentra en Tenascin (tercera repetición de fibronectina tipo III). El dominio de lectina de tipo L es una variación del pliegue del rollo de gelatina. El dominio C2 en su versión típica (PKC-C2) es un sándwich β compuesto por 8 cadenas β.
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Referencias
- ^ Kister, AE; Fokas, AS; Papatheodorou, TS; Gelfand, IM (2006). "Las reglas estrictas determinan la disposición de las hebras en las proteínas sándwich" . PNAS . 103 (11): 4107–4110. doi : 10.1073 / pnas.0510747103 . PMC 1449654 . PMID 16537492 .
- ^ Bokhove, Marcel; Jovine, Luca (1 de enero de 2018), Litscher, Eveline S .; Wassarman, Paul M. (eds.), "Capítulo trece - Estructura de las proteínas del módulo de Zona Pellucida" , Temas actuales en biología del desarrollo , Matriz extracelular y capas de huevo, Academic Press, 130 , págs. 413–442, doi : 10.1016 / bs .ctdb.2018.02.007 , consultado el 15 de diciembre de 2020