La fibulina (FY-beau-lin) (ahora conocida como Fibulin-1 FBLN1 ) es el miembro prototípico de una familia multigénica, actualmente con siete miembros. La fibulina-1 es una glicoproteína que se une al calcio . En los vertebrados , la fibulina-1 se encuentra en la sangre y en las matrices extracelulares . En la matriz extracelular, la fibulina-1 se asocia con las membranas basales y las fibras elásticas . La asociación con estas estructuras de la matriz está mediada por su capacidad para interactuar con numerosos constituyentes de la matriz extracelular, incluidos fibronectina , proteoglicanos , lamininas ytropoelastina . En la sangre, la fibulina-1 se une al fibrinógeno y se incorpora a los coágulos.
Las fibulinas son glicoproteínas secretadas que se incorporan a una matriz extracelular fibrilar cuando se expresan en células cultivadas o se añaden exógenamente a las monocapas celulares. [2] [3] Los cinco miembros conocidos de la familia comparten una estructura alargada y muchos sitios de unión al calcio, debido a la presencia de matrices en tándem de dominios similares al factor de crecimiento epidérmico. Tienen sitios de unión superpuestos para varias proteínas de la membrana basal, tropoelastina, fibrilina, fibronectina y proteoglicanos, y participan en diversas estructuras supramoleculares. El dominio I amino-terminal de fibulin consta de tres anaphylatoxin-Módulos similares a (AT), cada uno de aproximadamente 40 residuos de largo y contiene cuatro o seis cisteínas. Se determinó la estructura de un módulo AT para la anafilatoxina C3a derivada del complemento, y se encontró que era un pliegue alfa helicoidal compacto que está estabilizado por tres puentes disulfuro en el patrón Cys14, Cys25 y Cys36 (donde Cys es cisteína). La mayor parte de la porción restante de la molécula de fibulina es una serie de nueve repeticiones similares a EGF. [4]