FBLN1 es el gen que codifica la fibulina-1 , una matriz extracelular y una proteína plasmática. [5] [6] [7]
FBLN1 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | FBLN1 , FBLN, FIBL1, fibulina 1 | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 135820 MGI : 95487 HomoloGene : 21295 GeneCards : FBLN1 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
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UniProt |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 22: 45,5 - 45,6 Mb | Crónicas 15: 85,21 - 85,29 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Función
La fibulina-1 es una glicoproteína secretada que se encuentra en asociación con estructuras de matriz extracelular que incluyen fibras que contienen fibronectina , fibras que contienen elastina y membranas basales . Fibulina-1 se une a un número de constituyentes de la matriz extracelular incluyendo la fibronectina , [7] nidogen-1 , y el proteoglicano , versicano . [7] [8] La fibulina-1 también es una proteína sanguínea capaz de unirse al fibrinógeno . [9]
Estructura
La fibulina-1 tiene una estructura de dominio modular e incluye una serie de nueve módulos similares al factor de crecimiento epidérmico seguidos de un módulo tipo fibulina , un módulo que se encuentra en todos los miembros de la familia de genes de la fibulina. [6]
El gen de la fibulina-1 humana, FBLN1, codifica cuatro variantes de corte y empalme denominadas fibulina-1A, B, C y D, que difieren en sus regiones carboxi terminales . En ratón, pollo y el nematodo C. elegans , solo se producen dos variantes de fibulina-1, fibulina-1C y fibulina-1D. [5]
Interacciones
Se ha demostrado que FBLN1 interactúa con:
- NOV / CCN3 , [10]
- proteína precursora de amiloide , [11]
- entactina , [12] [13] [14]
- fibrinógeno , [9] y
- fibronectina . [15]
Ver también
- Sinpolidactilia
Referencias
- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000077942 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000006369 - Ensembl , mayo de 2017
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- ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
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- ^ Timpl R, Sasaki T, Kostka G, Chu ML (junio de 2003). "Fibulinas: una familia versátil de proteínas de la matriz extracelular". Nature Reviews Biología celular molecular . 4 (6): 479–89. doi : 10.1038 / nrm1130 . PMID 12778127 .
- ^ a b Argraves WS, Tanaka A, Smith EP, Twal WO, Argraves KM, Fan D, Haudenschild CC (noviembre de 2009). "Fibulina-1 y fibrinógeno en lesiones ateroscleróticas humanas". Histoquímica y Biología Celular . 132 (5): 559–65. doi : 10.1007 / s00418-009-0628-7 . PMID 19693531 .
- ^ Perbal B, Martinerie C, Sainson R, Werner M, He B, Roizman B (febrero de 1999). "El dominio C-terminal de la proteína reguladora NOVH es suficiente para promover la interacción con la fibulina 1C: una pista para el papel de NOVH en la señalización de adhesión celular" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 96 (3): 869–74. doi : 10.1073 / pnas.96.3.869 . PMC 15317 . PMID 9927660 .
- ^ Ohsawa I, Takamura C, Kohsaka S (marzo de 2001). "La fibulina-1 se une a la cabeza amino-terminal de la proteína precursora beta-amiloide y modula su función fisiológica" . Revista de neuroquímica . 76 (5): 1411-20. doi : 10.1046 / j.1471-4159.2001.00144.x . PMID 11238726 .
- ^ Adam S, Göhring W, Wiedemann H, Chu ML, Timpl R, Kostka G (septiembre de 1997). "La unión de la fibulina-1 al nidogen depende de su dominio globular C-terminal y de una serie específica de módulos similares al factor de crecimiento epidérmico (EG) que se unen al calcio". Revista de Biología Molecular . 272 (2): 226–36. doi : 10.1006 / jmbi.1997.1244 . PMID 9299350 .
- ^ Tran H, VanDusen WJ, Argraves WS (septiembre de 1997). "Los sitios de autoasociación y unión a fibronectina de fibulina-1 se asignan a dominios similares al factor de crecimiento epidérmico de unión a calcio" . La revista de química biológica . 272 (36): 22600–6. doi : 10.1074 / jbc.272.36.22600 . PMID 9278415 .
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Otras lecturas
- Balbona K, Tran H, Godyna S, Ingham KC, Strickland DK, Argraves WS (octubre de 1992). "La fibulina se une a sí misma y a la región de unión a heparina carboxilo terminal de la fibronectina". La revista de química biológica . 267 (28): 20120–5. PMID 1400330 .
- Argraves WS, Tran H, Burgess WH, Dickerson K (diciembre de 1990). "La fibulina es una matriz extracelular y una glicoproteína plasmática con una estructura de dominio repetida" . The Journal of Cell Biology . 111 (6 Pt 2): 3155–64. doi : 10.1083 / jcb.111.6.3155 . PMC 2116371 . PMID 2269669 .
- Argraves WS, Dickerson K, Burgess WH, Ruoslahti E (agosto de 1989). "Fibulina, una nueva proteína que interactúa con el dominio citoplásmico de la subunidad beta del receptor de fibronectina". Celular . 58 (4): 623–9. doi : 10.1016 / 0092-8674 (89) 90097-4 . PMID 2527614 .
- Sasaki T, Göhring W, Pan TC, Chu ML, Timpl R (diciembre de 1995). "Unión de fibulina-2 de ratón y humano a ligandos de la matriz extracelular". Revista de Biología Molecular . 254 (5): 892–9. doi : 10.1006 / jmbi.1995.0664 . PMID 7500359 .
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