La fimbrina, también conocida como plastina 1, es una proteína que en humanos está codificada por el gen PLS1 . [5] La fimbrina es una proteína de entrecruzamiento de actina importante en la formación de filopodios .
PLS1 |
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Identificadores |
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Alias | PLS1 , Fimbrin, plastin 1, DFNA76 |
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Identificaciones externas | OMIM : 602734 MGI : 104809 HomoloGene : 68270 GeneCards : PLS1 |
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Ubicación de genes ( humanos ) |
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| Chr. | Cromosoma 3 (humano) [1] |
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| Banda | 3q23 | Comienzo | 142.596.393 pb [1] |
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Final | 142,713,664 pb [1] |
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Ubicación de genes ( ratón ) |
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| Chr. | Cromosoma 9 (ratón) [2] |
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| Banda | 9 | 9 E3.3 | Comienzo | 95,752,642 pb [2] |
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Final | 95,845,311 pb [2] |
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Ortólogos |
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Especies | Humano | Ratón |
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Entrez | | |
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Ensembl | | |
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UniProt | | |
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RefSeq (ARNm) | |
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NM_001145319 NM_001172312 NM_002670 |
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RefSeq (proteína) | |
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NP_001138791 NP_001165783 NP_002661 |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 3: 142,6 - 142,71 Mb | Crónicas 9: 95,75 - 95,85 Mb |
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Búsqueda en PubMed | [3] | [4] |
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Wikidata |
Ver / editar humano | Ver / Editar mouse |
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Fimbrin pertenece a la superfamilia del dominio de homología de calponina (CH) de proteínas de reticulación de actina. Como otros miembros de esta superfamilia, que incluyen α-actinina , β- espectrina , distrofina , ABP-120 y filamina , tiene un dominio de unión a actina de 27 kDa conservado que contiene una duplicación en tándem de una secuencia que es homóloga a la calponina. Además de reticular los filamentos de actina en haces y redes, los dominios CH también unen filamentos intermedios y algunas proteínas de transducción de señales al citoesqueleto de actina . La comparación estructural de los filamentos de actina y los filamentos de actina decorados con el dominio CH de fimbrina ha revelado cambios en la estructura de la actina debido a la reticulación mediada por la fimbrina que pueden afectar la afinidad de los filamentos de actina por otras proteínas de unión a actina y pueden ser parte de la regulación de el propio citoesqueleto. [6]
En los seres humanos, se han identificado tres isoformas altamente homólogas, estrictamente específicas de tejidos y localizaciones : I-, T- y L-fimbrina. [6] La L-fimbrina se encuentra solo en leucocitos normales o transformados donde se fosforila en respuesta a otros factores como la interleucina-1 . La I-fimbrina es expresada por células epiteliales de riñón e intestino. [7] La T-fimbrina se encuentra en células epiteliales y mesenquimales derivadas de tejido sólido donde no se fosforila. Las diferencias en la expresión, secuencia y fosforilación entre las diversas isoformas de fimbrina sugieren la probabilidad de diferencias funcionales. [7]
La fimbrina está presente en varias estructuras distintas en diferentes tipos de células, que incluyen microvellosidades intestinales , estereocilios de células ciliadas y filopodios de fibroblastos . [7] Por lo general, se asocia con filamentos de actina polarizados en volantes de membrana , filopodios, estereocilios y placas de adhesión . La homología de secuencia y las propiedades bioquímicas muestran que la fimbrina está altamente conservada desde la levadura hasta los seres humanos. Los mutantes de levadura que carecen de fimbrina tienen defectos de morfogénesis y endocitosis . [6]
Debido a la proximidad de sus dominios de unión a actina en tándem, la fimbrina dirige la formación de filamentos de actina estrechamente agrupados que participan en procesos dinámicos, incluida la citocinesis en levaduras y la invasión de células huésped por bacterias enteropáticas . Aunque la participación de fimbrin en procesos como estos, así como su papel en el ensamblaje y regulación de redes de microfilamentos están bien documentados, hay menos datos experimentales que describen la organización general del dominio de la molécula. Klein y col. (2004) detallaron la estructura cristalina de los núcleos de fimbrina de Arabidopsis thaliana y Schizosaccharomyces pombe en un intento de resaltar la organización compacta y claramente asimétrica de la molécula de fimbrina. Este estudio estructural del núcleo de fimbrina representa la primera descripción estructural detallada de una proteína de entrecruzamiento de actina funcional. [8]