La proteína ácida fibrilar glial ( GFAP ) es una proteína codificada por el gen GFAP en humanos. [5] Es una proteína de filamento intermedio (IF) de tipo III que se expresa en numerosos tipos de células del sistema nervioso central (SNC), incluidos los astrocitos [6] y las células ependimarias durante el desarrollo. [7] También se ha encontrado que GFAP se expresa en glomérulos y fibroblastos peritubulares extraídos de riñones de rata, [8] Células de Leydig de los testículos en ambos hámsteres [9] y humanos, [10] queratinocitos humanos , [11] osteocitos y condrocitos humanos [12] y células estrelladas del páncreas e hígado en ratas. [13]
GFAP | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | GFAP , ALXDRD, proteína ácida fibrilar glial | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 137780 MGI : 95697 HomoloGene : 1554 GeneCards : GFAP | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 17: 44,9 - 44,92 Mb | Crónicas 11: 102,89 - 102,9 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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La GFAP está estrechamente relacionada con los otros tres miembros de la familia IF de tipo III no epiteliales , vimentina , desmina y periferina , que están todos involucrados en la estructura y función del citoesqueleto de la célula . Se cree que la GFAP ayuda a mantener la fuerza mecánica de los astrocitos [14] , así como la forma de las células, pero su función exacta sigue siendo poco conocida, a pesar de la cantidad de estudios que la utilizan como marcador celular . La proteína fue nombrada y aislada y caracterizada por primera vez por Lawrence F. Eng en 1969. [15] En los seres humanos, se encuentra en el brazo largo del cromosoma 17 . [dieciséis]
Estructura
Los filamentos intermedios de tipo III contienen tres dominios, denominados dominios de cabeza, bastón y cola. La secuencia de ADN específica para el dominio de barra puede diferir entre diferentes filamentos intermedios de tipo III, pero la estructura de la proteína está muy conservada. Este dominio de barra se enrolla alrededor del de otro filamento para formar un dímero , con el N-terminal y C-terminal de cada filamento alineados. Los filamentos de tipo III tales como GFAP son capaces de formar tanto homodímeros como heterodímeros ; GFAP puede polimerizar con otras proteínas de tipo III. [17] GFAP y otras proteínas IF de tipo III no pueden ensamblarse con queratinas , los filamentos intermedios de tipo I y II : en las células que expresan ambas proteínas, se forman dos redes de filamentos intermedios separados, [18] que pueden permitir la especialización y una mayor variabilidad.
Para formar redes, los dímeros GFAP iniciales se combinan para formar tetrámeros escalonados , [19] que son las subunidades básicas de un filamento intermedio . Dado que los dominios de bastón solos in vitro no forman filamentos, los dominios de cabeza y cola no helicoidales son necesarios para la formación de filamentos. [17] Las regiones de la cabeza y la cola tienen una mayor variabilidad de secuencia y estructura. A pesar de esta mayor variabilidad, la cabeza de GFAP contiene dos argininas conservadas y un residuo aromático que se ha demostrado que son necesarios para un ensamblaje adecuado. [20]
Función en el sistema nervioso central
GFAP se expresa en el sistema nervioso central en células de astrocitos. [6] [21] Está involucrado en muchos procesos importantes del SNC, incluida la comunicación celular y el funcionamiento de la barrera hematoencefálica .
Se ha demostrado que GFAP juega un papel en la mitosis al ajustar la red de filamentos presente en la célula. Durante la mitosis, hay un aumento en la cantidad de GFAP fosforilada y un movimiento de esta proteína modificada hacia el surco de escisión. [22] Hay diferentes conjuntos de quinasas en funcionamiento; La quinasa cdc2 actúa solo en la transición de fase G2 , mientras que otras quinasas GFAP son activas solo en el surco de escisión . Esta especificidad de ubicación permite una regulación precisa de la distribución de GFAP a las células hijas. Los estudios también han demostrado que los ratones knockout para GFAP experimentan múltiples procesos degenerativos que incluyen mielinización anormal , deterioro de la estructura de la sustancia blanca y deterioro funcional / estructural de la barrera hematoencefálica . [23] Estos datos sugieren que GFAP es necesario para muchas funciones críticas en el SNC .
Se propone que GFAP desempeñe un papel en las interacciones astrocitos - neuronas , así como en la comunicación célula-célula . In vitro , utilizando ARN antisentido , los astrocitos que carecen de GFAP no forman las extensiones habitualmente presentes en las neuronas. [24] Los estudios también han demostrado que las células de Purkinje en ratones knockout para GFAP no exhiben una estructura normal, y estos ratones demuestran déficits en experimentos de acondicionamiento como la tarea de parpadear. [25] Los estudios bioquímicos de GFAP han mostrado fosforilación dependiente de MgCl 2 y / o calcio / calmodulina en varios residuos de serina o treonina por PKC y PKA [26] que son dos quinasas que son importantes para la transducción citoplásmica de señales. Estos datos resaltan la importancia de GFAP para la comunicación célula-célula.
También se ha demostrado que GFAP es importante en la reparación después de una lesión del SNC. Más específicamente por su papel en la formación de cicatrices gliales en una multitud de ubicaciones en todo el SNC, incluido el ojo [27] y el cerebro . [28]
Astrocitopatía autoinmune por GFAP
En 2016 un trastorno inflamatorio del SNC asociado con anti-GFAP anticuerpos fue descrita. Los pacientes con astrocitopatía autoinmune por GFAP desarrollaron meningoencefalomielitis con inflamación de las meninges , el parénquima cerebral y la médula espinal . Aproximadamente un tercio de los casos se asociaron con varios cánceres y muchos también expresaron otros autoanticuerpos del SNC .
La meningoencefalitis es la presentación clínica predominante de la astrocitopatía autoinmune por GFAP en las series de casos publicadas. [29] También puede aparecer asociado con encefalomielitis y parkinsonismo. [30]
Estados de enfermedad
Existen múltiples trastornos asociados con una regulación inadecuada de GFAP, y las lesiones pueden hacer que las células gliales reaccionen de manera perjudicial. La cicatrización glial es una consecuencia de varias afecciones neurodegenerativas , así como una lesión que corta el material neural. La cicatriz está formada por astrocitos que interactúan con tejido fibroso para restablecer los márgenes gliales alrededor del núcleo central de la lesión [31] y está parcialmente causada por la regulación positiva de GFAP. [32]
Otra afección directamente relacionada con GFAP es la enfermedad de Alexander , un trastorno genético poco común. Sus síntomas incluyen retraso mental y físico, demencia , agrandamiento del cerebro y la cabeza, espasticidad (rigidez de brazos y / o piernas) y convulsiones . [33] El mecanismo celular de la enfermedad es la presencia de acumulaciones citoplasmáticas que contienen GFAP y proteínas de choque térmico , conocidas como fibras de Rosenthal . [34] Se ha demostrado que las mutaciones en la región codificante de GFAP contribuyen a la acumulación de fibras de Rosenthal. [35] Se ha propuesto que algunas de estas mutaciones son perjudiciales para la formación del citoesqueleto , así como un aumento en la actividad de la caspasa 3 , [36] lo que conduciría a un aumento de la apoptosis de las células con estas mutaciones. Por lo tanto, GFAP juega un papel importante en la patogenia de la enfermedad de Alexander.
En particular, se ha informado que la expresión de algunas isoformas de GFAP disminuye en respuesta a una infección aguda o neurodegeneración . [37] Además, también se informó una reducción en la expresión de GFAP en la encefalopatía de Wernicke . [38] La glicoproteína gp120 de la envoltura viral del VIH-1 puede inhibir directamente la fosforilación de GFAP y los niveles de GFAP pueden disminuir en respuesta a la infección crónica por VIH-1, [39] varicela zóster , [40] y pseudorrabia . [41] Se han informado disminuciones en la expresión de GFAP en el síndrome de Down , la esquizofrenia , el trastorno bipolar y la depresión . [37]
En un estudio de 22 pacientes infantiles sometidos a oxigenación de membrana extracorpórea ( ECMO ), los niños con niveles anormalmente altos de GFAP tenían 13 veces más probabilidades de morir y 11 veces más probabilidades de sufrir lesiones cerebrales que los niños con niveles normales de GFAP. [42] Los niveles de GFAP ya se utilizan como un marcador de daño neurológico en adultos que sufren accidentes cerebrovasculares y lesiones cerebrales traumáticas. [42]
Interacciones
Se ha demostrado que la proteína ácida fibrilar glial interactúa con MEN1 [43] y PSEN1 . [44]
Isoformas
Aunque GFAP alfa es la única isoforma que puede ensamblarse homoméricamente, GFAP tiene 8 isoformas diferentes que marcan distintas subpoblaciones de astrocitos en el cerebro humano y de roedor. Estas isoformas incluyen GFAP kappa, GFAP +1 y el delta de GFAP mejor investigado actualmente. El delta de GFAP parece estar relacionado con las células madre neurales (NSC) y puede estar involucrado en la migración. GFAP + 1 es un anticuerpo que marca dos isoformas. Aunque los astrocitos positivos para GFAP + 1 supuestamente no son astrocitos reactivos, tienen una amplia variedad de morfologías que incluyen procesos de hasta 0,95 mm (observados en el cerebro humano). La expresión de astrocitos positivos para GFAP + 1 está relacionada con la vejez y el inicio de la patología de la EA . [45]
Ver también
- Síndrome de microdeleción 17q21.31 ( síndrome de Koolen-de Vries)
- Tinción GFAP
Referencias
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Otras lecturas
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enlaces externos
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- Entradas de OMIM sobre la enfermedad de Alexander
- Proteína ácida fibrilar glial en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P14136 (proteína ácida fibrilar glial) en el PDBe-KB .