La matriz de Golgi es una colección de proteínas involucradas en la estructura y función del aparato de Golgi . [1] [2] [3] La matriz se aisló por primera vez en 1994 como una colección amorfa de 12 proteínas que permanecieron asociadas entre sí en presencia de detergente (que eliminó las membranas de Golgi) y NaCl 150 m M (que eliminó las proteínas débilmente asociadas) . [4] El tratamiento con una enzima proteasa eliminó la matriz, lo que confirmó la importancia de las proteínas para la estructura de la matriz. [4] Grabado por congelación moderno [5] Microscopía electrónica (EM) muestra claramente una malla que conecta las cisternas de Golgi y las vesículas asociadas . [6] [7] Más apoyo para la existencia de una matriz proviene de imágenes EM que muestran que los ribosomas están excluidos de las regiones entre y cerca de las cisternas de Golgi. [8] [9] [10] [11] [12] [13]
El primer componente de proteína individual de la matriz se identificó en 1995 como Golgin A2 (entonces llamado GM130). [14] Desde entonces, se ha encontrado que muchas otras proteínas de la familia Golgi se encuentran en la matriz de Golgi [2] y están asociadas con las membranas de Golgi en una variedad de formas. [15] [1] Por ejemplo, GMAP210 ( Proteína 210 asociada a microtúbulos de Golgi) tiene un motivo ALPS ( sensor de empaquetamiento de lípidos amfipáticos) en los 38 aminoácidos N-terminales y un dominio de unión a ARF1 llamado GRAB ( G rip- R elated Arf- B inding) en el C-terminal. [16] Por lo tanto, el dominio GRAB puede unirse indirectamente a las cisternas de Golgi y su motivo ALPS puede inmovilizar vesículas. [17] Los golgins tienen dominios enrollados y, por lo tanto, se prevé que tengan estructuras alargadas [2] de hasta 200 nm de longitud. [18] La mayoría son proteínas de membrana periférica unidas en un extremo a las membranas de Golgi. [2] Tienen regiones flexibles entre los dominios de bobina enrollada, lo que los convierte en candidatos ideales para mediar en el acoplamiento dinámico de vesículas a las cisternas de Golgi y la estructura dinámica del Golgi mismo. [2]
Las proteínas de apilamiento de reensamblaje de Golgi son una familia de proteínas conservada evolutivamente en la matriz de Golgi. [2] GRASP65 y GRASP55 son los 2 GRASP humanos. Estas proteínas recibieron su nombre debido a su requisito para un reensamblaje de Golgi preciso durante un ensayo in vitro , [2] pero también se ha demostrado que funcionan in vivo , como se muestra en la figura adjunta. [19] Los GRASP se asocian con las bicapas lipídicas porque están miristoilados y su residuo de ácido mirístico se intercala en la capa lipídica. [7] Su oligomerización trans está controlada por fosforilación [6]y se cree que explica la fragmentación del Golgi requerida durante la mitosis. [7]