El hemo A (o hemo A ) es un hemo , un complejo de coordinación que consiste en un ligando macrocíclico llamado porfirina , quelante un átomo de hierro. El hemo A es una biomolécula y es producido naturalmente por muchos organismos. El hemo A, a menudo aparece un verde / rojo dicroico cuando está en solución, es un pariente estructural del hemo B , un componente de la hemoglobina , el pigmento rojo en la sangre.
Nombres | |||
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Otros nombres Hierro citoporfirina IX, formilporfirina | |||
Identificadores | |||
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Modelo 3D ( JSmol ) | |||
ChemSpider | |||
Malla | Hem + a | ||
PubChem CID | |||
Tablero CompTox ( EPA ) | |||
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Propiedades | |||
C 49 H 56 O 6 N 4 Fe | |||
Masa molar | 852.837 | ||
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). | |||
verificar ( ¿qué es ?) | |||
Referencias de Infobox | |||
Relación con otros hemes
El hemo A se diferencia del hemo B en que una cadena lateral de metilo en la posición 8 del anillo se oxida a un grupo formilo y un grupo hidroxietilfarnesilo , una cadena isoprenoide , se ha unido a la cadena lateral de vinilo en la posición 2 del anillo del hemo del tetrapirrol de hierro . El hemo A es similar al hemo o , en que ambos tienen esta adición de farnesilo en la posición 2, pero el hemo O no tiene el grupo formilo en la posición 8, que todavía contiene el grupo metilo. La estructura correcta del hemo A, basada en experimentos de RMN e IR de la forma reducida de Fe (II) del hemo, se publicó en 1975. [1] La estructura se confirmó mediante la síntesis del éster dimetílico de la forma libre de hierro. . [2]
Historia
El bioquímico alemán Otto Warburg aisló el hemo A por primera vez en 1951 y demostró que es el componente activo de la metaloproteína citocromo c oxidasa integral de la membrana . [3]
Estereoquímica
La cuestión estructural final de la configuración geométrica exacta sobre el primer carbono en la posición 3 del anillo I, el carbono unido al grupo hidroxilo, se ha publicado recientemente como configuración S quiral. [4]
Al igual que el hemo B, el hemo A a menudo se une a la apoproteína a través de un enlace coordinado entre el hierro hemo y una cadena lateral de aminoácidos conservada. En la importante proteína respiratoria citocromo c oxidasa (CCO), este ligando 5 para el hemo A en el centro de reacción del oxígeno es un grupo histidilo. [5] Este es un ligando común para muchas hemoproteínas, incluidas la hemoglobina y la mioglobina .
El hemo A en el citocromo, una porción de la citocromo c oxidasa, unida por dos residuos de histidina (mostrados en rosa) [6]
Un ejemplo de metaloproteína que contiene hemo A es la citocromo c oxidasa. Esta proteína muy complicada contiene hemo A en dos sitios diferentes, cada uno con una función diferente. El hierro del hemo A del citocromo a está hexacoordinado, es decir, unido a otros 6 átomos. El hierro del hemo A del citocromo a3 a veces está unido por otros 5 átomos dejando el sexto sitio disponible para unirse al dioxígeno ( oxígeno molecular ). [6] Además, esta enzima se une a 3 iones de cobre, magnesio, zinc y varios iones de potasio y sodio. Se cree que los dos grupos hemo A en CCO intercambian fácilmente electrones entre sí, los iones de cobre y la proteína citocromo c estrechamente asociada.
Se cree que tanto el grupo formilo como la cadena lateral isoprenoide juegan un papel importante en la conservación de la energía de reducción de oxígeno por la citocromo c oxidasa . Se cree que el CCO es responsable de conservar la energía de la reducción de dioxígeno al bombear protones al espacio mitocondrial entre membranas. Se cree que tanto los grupos formilo como hidroxietilfarnesilo del hemo A desempeñan papeles importantes en este proceso crítico, según lo publicado por el influyente grupo de S. Yoshikawa. [7]
Ver también
- Hemo
- Hemoproteína
- Citocromo c oxidasa (Complejo IV de la respiración celular )
Referencias
- ^ Caughey, WS; Smythe, GA; O'Keefe, DH; Maskasky, JE; Smith, ML (1975). "Hemo A de la citocromo c oxidasa" . Revista de Química Biológica . 250 (19): 7602–7622. doi : 10.1016 / S0021-9258 (19) 40860-0 . PMID 170266 .
- ^ Battersby, Alan R .; McDonald, Edward; Thompson, Mervyn; Chaudhry, Irshad A .; Clezy, Peter S .; Fookes, Christopher JR; Hai, Ton That (1985). "Aislamiento, cristalización y síntesis del éster dimetílico de la porfirina a, el grupo protésico libre de hierro de la citocromo c oxidasa". Revista de la Sociedad Química, Perkin Transactions 1 : 135. doi : 10.1039 / P19850000135 .
- ^ Warburg, O; Gewitz H S. (1951). "Cytohämin aus Herzmuskel". Zeitschrift für Physiologische Chemie . 288 (1): 1–4. doi : 10.1515 / bchm2.1951.288.1.1 . PMID 14860765 .
- ^ Yamashita E, Aoyama H, Yao M, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Yoshikawa S, Tsukihara T .; Aoyama; Yao; Muramoto; Shinzawa-Itoh; Yoshikawa; Tsukihara (2005). "Configuración absoluta del grupo hidroxifarnesiletilo del hemo A, determinada por análisis estructural de rayos X de la citocromo c oxidasa del corazón bovino utilizando métodos aplicables a una resolución de 2,8 Angstrom" . Acta Crystallographica D . 61 (10): 1373-1377. doi : 10.1107 / S0907444905023358 . PMID 16204889 .CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
- ^ Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H, Muramoto K, Aoyama H, Mochizuki M, Shinzawa-Itoh K, Yamashita E, Yao M, Ishimura Y, Yoshikawa S .; Shimokata; Katayama; Shimada; Muramoto; Aoyama; Mochizuki; Shinzawa-Itoh; Yamashita; Yao; Ishimura; Yoshikawa (2003). "El hemo de bajo espín de la citocromo c oxidasa como elemento impulsor del proceso de bombeo de protones" . PNAS . 100 (26): 15304-15309. Código bibliográfico : 2003PNAS..10015304T . doi : 10.1073 / pnas.2635097100 . PMC 307562 . PMID 14673090 .CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
- ^ a b Yoshikawa, S .; Shinzawa-Itoh, K .; Nakashima, R .; Yaono, R .; Yamashita, E .; Inoue, N .; Yao, M .; Fei, MJ; et al. (1998). "Cambios estructurales de cristales acoplados a redox en la citocromo c oxidasa del corazón bovino" . Ciencia . 280 (5370): 1723-1729. doi : 10.1126 / science.280.5370.1723 . PMID 9624044 . S2CID 37147458 .
- ^ Shimokata K, Katayama Y, Murayama H, Suematsu M, Tsukihara T, Muramoto K, Aoyama H, Yoshikawa S, Shimada H .; Katayama; Murayama; Suematsu; Tsukihara; Muramoto; Aoyama; Yoshikawa; Shimada (2007). "La vía de bombeo de protones de la citocromo c oxidasa del corazón bovino" . PNAS . 104 (10): 4200–4205. Código Bibliográfico : 2007PNAS..104.4200S . doi : 10.1073 / pnas.0611627104 . PMC 1820732 . PMID 17360500 .CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )