dímero de proteína
En bioquímica , un dímero de proteína es un complejo macromolecular formado por dos monómeros de proteína, o proteínas individuales, que generalmente no están unidas covalentemente . Muchas macromoléculas , como proteínas o ácidos nucleicos , forman dímeros. La palabra dímero tiene raíces que significan "dos partes", dí- + -mer . Un dímero de proteína es un tipo de estructura cuaternaria de proteína .
Un homodímero de proteína está formado por dos proteínas idénticas . Un heterodímero de proteína está formado por dos proteínas diferentes.
La mayoría de los dímeros de proteínas en bioquímica no están conectados por enlaces covalentes . Un ejemplo de un heterodímero no covalente es la enzima transcriptasa inversa , que se compone de dos cadenas de aminoácidos diferentes. [1] Una excepción son los dímeros que están unidos por puentes disulfuro , como la proteína homodimérica NEMO . [2]
Algunas proteínas contienen dominios especializados para garantizar la dimerización (dominios de dimerización) y la especificidad. [3]
La fosfatasa alcalina de E. coli , una enzima dímera, exhibe complementación intragénica . [4] Es decir, cuando se combinaron versiones mutantes particulares de la fosfatasa alcalina, las enzimas heterodiméricas formadas como resultado exhibieron un nivel de actividad más alto de lo esperado en base a las actividades relativas de las enzimas originales. Estos hallazgos indicaron que la estructura de dímero de la fosfatasa alcalina de E. coli permite interacciones cooperativas entre los monómeros mutantes constituyentes que pueden generar una forma más funcional de la holoenzima .
