• respuesta a la interleucina-1 • regulación negativa de ADN de unión a factor de transcripción actividad • toll-like ruta de señalización de receptor • proteína fosforilación • JNK cascada • regulación positiva de la actividad del factor de transcripción NF-kappaB • toll-like receptor vía 9 de señalización • regulación negativa de la actividad del factor de transcripción NF-kappaB • de nucleótidos de unión a dominio de oligomerización contiene vía de señalización • lipopolisacárido mediada vía de señalización • transducción de señales • regulación de la vía de señalización mediada por citocinas • I-kappaB cinasa / señalización de NF-kappaB • respuesta inflamatoria • dependiente de MyD88 de tipo toll ruta de señalización de receptor • GO: 0007243 señal intracelular de transducción • vía de señalización mediada por interleuquina-1 • vía de señalización mediada por citoquinas
Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies
Humano
Ratón
Entrez
3656
108960
Ensembl
ENSG00000134070
ENSMUSG00000060477
UniProt
O43187
Q8CFA1
RefSeq (ARNm)
NM_001570
NM_001113553 NM_172161
RefSeq (proteína)
NP_001561
NP_001107025 NP_751893
Ubicación (UCSC)
Crónicas 3: 10,16 - 10,24 Mb
Crónicas 6: 113,64 - 113,7 Mb
Búsqueda en PubMed
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Wikidata
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La cinasa tipo 2 asociada al receptor de interleucina-1 es una enzima que en los seres humanos está codificada por el gen IRAK2 . [5] [6]
Contenido
1 función
2 Interacciones
3 referencias
4 Lecturas adicionales
Función
IRAK2 codifica la quinasa 2 asociada al receptor de interleucina-1, una de las dos serina / treonina quinasas putativas que se asocian con el receptor de interleucina-1 (IL1R) tras la estimulación. Se informa que IRAK2 participa en la regulación al alza inducida por IL1 de NF-kappaB. [6]
Interacciones
Se ha demostrado que IRAK2 interactúa con TRAF6 [5] [7] y Myd88 . [5] [7] [8]
Referencias
^ a b c GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000134070 - Ensembl , mayo de 2017
^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000060477 - Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
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Otras lecturas
Auron PE (1999). "El receptor de interleucina 1: interacciones ligando y transducción de señales". Reseñas de citocinas y factores de crecimiento . 9 (3–4): 221–37. doi : 10.1016 / S1359-6101 (98) 00018-5 . PMID 9918122 .
Maschera B, Ray K, Burns K, Volpe F (abril de 1999). "La sobreexpresión de una quinasa asociada al receptor de interleucina 1 enzimáticamente inactiva activa el factor nuclear kappaB" . La revista bioquímica . 339 (Parte 2) (2): 227–31. doi : 10.1042 / 0264-6021: 3390227 . PMC 1220149 . PMID 10191251 .
Wesche H, Gao X, Li X, Kirschning CJ, Stark GR, Cao Z (julio de 1999). "IRAK-M es un miembro nuevo de la familia de quinasas asociadas al receptor de Pelle / interleucina-1 (IRAK)" . La Revista de Química Biológica . 274 (27): 19403–10. doi : 10.1074 / jbc.274.27.19403 . PMID 10383454 .
Fitzgerald KA, Palsson-McDermott EM, Bowie AG, Jefferies CA, Mansell AS, Brady G, Brint E, Dunne A, Gray P, Harte MT, McMurray D, Smith DE, Sims JE, Bird TA, O'Neill LA (septiembre 2001). "Se requiere Mal (tipo adaptador MyD88) para la transducción de señales del receptor 4 tipo Toll". Naturaleza . 413 (6851): 78–83. Código Bibliográfico : 2001Natur.413 ... 78F . doi : 10.1038 / 35092578 . PMID 11544529 . S2CID 4333764 .
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Shin BK, Wang H, Yim AM, Le Naour F, Brichory F, Jang JH, Zhao R, Puravs E, Tra J, Michael CW, Misek DE, Hanash SM (febrero de 2003). "El perfil global del proteoma de la superficie celular de las células cancerosas descubre una gran cantidad de proteínas con función de chaperona" . La Revista de Química Biológica . 278 (9): 7607–16. doi : 10.1074 / jbc.M210455200 . PMID 12493773 .
Bin LH, Xu LG, Shu HB (julio de 2003). "TIRP, una nueva proteína adaptadora que contiene el dominio del receptor de Toll / interleucina-1 (TIR) involucrada en la señalización de TIR" . La Revista de Química Biológica . 278 (27): 24526–32. doi : 10.1074 / jbc.M303451200 . PMID 12721283 .
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vtmiEnzimas
Actividad
Sitio activo
Sitio de unión
Tríada catalítica
Agujero de oxianión
Promiscuidad enzimática
Enzima catalíticamente perfecta
Coenzima
Cofactor
Catálisis enzimática
Regulación
Regulación alostérica
Cooperatividad
Inhibidor de enzimas
Activador de enzimas
Clasificación
Número CE
Superfamilia de enzimas
Familia de enzimas
Lista de enzimas
Cinética
La cinética de enzimas
Diagrama de Eadie-Hofstee
Parcela de Hanes-Woolf
Gráfico de Lineweaver-Burk
Cinética de Michaelis-Menten
Tipos
EC1 Oxidoreductasas ( lista )
Transferasas EC2 ( lista )
Hidrolasas EC3 ( lista )
Liasas EC4 ( lista )
Isomerasas EC5 ( lista )
CE6 ligasas ( lista )
Translocases EC7 ( lista )
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v
t
mi
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