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E = espacio extracelular ; P = membrana plasmática ; I = espacio intracelular

Una proteína de membrana integral ( IMP ) es un tipo de proteína de membrana que está unida permanentemente a la membrana biológica . Todas las proteínas transmembrana son IMP, pero no todas las IMP son proteínas transmembrana. [1] Los IMP comprenden una fracción significativa de las proteínas codificadas en el genoma de un organismo . [2] Las proteínas que atraviesan la membrana están rodeadas por lípidos anulares , que se definen como lípidos que están en contacto directo con una proteína de membrana. Tales proteínas solo pueden separarse de las membranas mediante el uso de detergentes , disolventes no polares, o en ocasiones agentes desnaturalizantes .

Estructura [ editar ]

Las estructuras tridimensionales de ~ 160 proteínas integrales de membrana diferentes se han determinado a resolución atómica mediante cristalografía de rayos X o espectroscopia de resonancia magnética nuclear . Son temas desafiantes de estudio debido a las dificultades asociadas con la extracción y cristalización . Además, las estructuras de muchos de agua - solubles dominios de la proteína de PIM están disponibles en el Protein Data Bank . Sus hélices α de anclaje a la membrana se han eliminado para facilitar la extracción y cristalización . Buscar proteínas integrales de membrana en el PDB (basado en la clasificación de ontología genética )

Los IMP se pueden dividir en dos grupos:

  1. Proteínas politópicas integrales (proteínas transmembrana)
  2. Proteínas monotópicas integrales

Proteína politópica integral [ editar ]

Artículo principal: proteína transmembrana

El tipo más común de IMP es la proteína transmembrana (TM), que se extiende por toda la membrana biológica . Las proteínas de membrana de un solo paso cruzan la membrana solo una vez, mientras que las proteínas de membrana de múltiples pasos se entrelazan y se cruzan varias veces. Las proteínas TM de un solo paso se pueden clasificar como Tipo I, que se colocan de manera que su extremo carboxilo-terminal esté hacia el citosol., o Tipo II, que tienen su extremo amino hacia el citosol. Las proteínas de tipo III tienen múltiples dominios transmembrana en un solo polipéptido, mientras que el tipo IV consta de varios polipéptidos diferentes ensamblados juntos en un canal a través de la membrana. Las proteínas de tipo V están ancladas a la bicapa lipídica a través de lípidos unidos covalentemente. Finalmente, las proteínas de tipo VI tienen dominios transmembrana y anclajes lipídicos. [3]

Las proteínas transmembrana de los grupos I y II tienen orientaciones opuestas. Las proteínas del grupo I tienen el terminal N en el lado opuesto y el terminal C en el lado citosólico. Las proteínas del grupo II tienen el terminal C en el lado opuesto y el terminal N en el citosol.

Proteínas monotópicas integrales [ editar ]

Artículo principal: proteína monotópica integral

Las proteínas monotópicas integrales están asociadas con la membrana desde un lado pero no atraviesan la bicapa lipídica por completo.

Determinación de la estructura de la proteína [ editar ]

La Protein Structure Initiative (PSI), financiada por el Instituto Nacional de Ciencias Médicas Generales (NIGMS) de EE. UU., Parte de los Institutos Nacionales de Salud (NIH), tiene entre sus objetivos determinar estructuras proteicas tridimensionales y desarrollar técnicas de uso. en biología estructural , incluidas las proteínas de membrana. El modelado de homología puede usarse para construir un modelo de resolución atómica de la proteína integral "diana" a partir de su secuencia de aminoácidos y una estructura tridimensional experimental de una proteína homóloga relacionada. Este procedimiento se ha utilizado ampliamente para ligando - receptores acoplados a proteína G (GPCR) y sus complejos. [4]

Función [ editar ]

Los IMP incluyen transportadores , enlazadores, canales , receptores , enzimas , dominios de anclaje de membrana estructural, proteínas involucradas en la acumulación y transducción de energía y proteínas responsables de la adhesión celular . La clasificación de transportadores se puede encontrar en la Base de datos de clasificación de transportadores . [5]

Como ejemplo de la relación entre el IMP (en este caso el pigmento de fototrapeo bacteriano, bacteriorrodopsina) y la membrana formada por la bicapa de fosfolípidos se ilustra a continuación. En este caso, la proteína de membrana integral atraviesa la bicapa de fosfolípidos siete veces. La parte de la proteína que está incrustada en las regiones hidrófobas de la bicapa son de hélice alfa y están compuestas predominantemente de aminoácidos hidrófobos. El extremo C terminal de la proteína está en el citosol, mientras que la región N terminal está en el exterior de la célula. Una membrana que contiene esta proteína en particular puede funcionar en la fotosíntesis. [6]

Ejemplos [ editar ]

Ejemplos de proteínas integrales de membrana:

  • Receptor de insulina
  • Algunos tipos de proteínas de adhesión celular o moléculas de adhesión celular (CAM) como integrinas , cadherinas , NCAM o selectinas
  • Algunos tipos de proteínas receptoras
  • Glicoforina
  • Rodopsina
  • Banda 3
  • CD36
  • Permeasa de glucosa
  • Canales de iones y puertas
  • Proteínas de la unión gap
  • Receptores acoplados a proteína G (p. Ej., Receptor beta-adrenérgico )
  • Seipin

Ver también [ editar ]

  • Proteína de membrana
  • Proteína transmembrana
  • Proteína de membrana periférica
  • Concha lipídica anular
  • Gráfico de hidrofilicidad
  • Proteína de la membrana nuclear interna

Referencias [ editar ]

  1. ^ Steven R. Goodman (2008). Biología celular médica . Prensa académica. págs. 37–. ISBN 978-0-12-370458-0. Consultado el 24 de noviembre de 2010 .
  2. ^ Wallin E, von Heijne G (1998). "Análisis de todo el genoma de proteínas integrales de membrana de organismos eubacterianos, arqueos y eucariotas" . Ciencia de las proteínas . 7 (4): 1029–38. doi : 10.1002 / pro.5560070420 . PMC 2143985 . PMID 9568909 .  
  3. ^ Nelson, DL y Cox, MM (2008). Principios de bioquímica (5ª ed., P. 377). Nueva York, NY: WH Freeman and Company.
  4. ^ Fruchart-Marquer C, Fruchart-Gaillard C, Letellier G, Marcon E, Mourier G, Zinn-Justin S, Ménez A, Servent D, Gilquin B (septiembre de 2011). "Modelo estructural del complejo ligando-receptor acoplado a proteína G (GPCR) basado en datos experimentales de doble ciclo mutante: toxina de serpiente MT7 unida al receptor muscarínico dimérico hM1" . J Biol Chem . 286 (36): 31661–75. doi : 10.1074 / jbc.M111.261404 . PMC 3173127 . PMID 21685390 .  
  5. ^ Saier MH, Yen MR, Noto K, Tamang DG, Elkan C (enero de 2009). "La base de datos de clasificación de transportadores: avances recientes" . Ácidos nucleicos Res . 37 (Problema de la base de datos): D274–8. doi : 10.1093 / nar / gkn862 . PMC 2686586 . PMID 19022853 .  
  6. ^ "Proteínas integrales de membrana" . academic.brooklyn.cuny.edu . Archivado desde el original el 1 de febrero de 2015 . Consultado el 29 de enero de 2015 .