La isomaltasa ( EC 3.2.1.10 ) es una enzima que rompe los enlaces que unen a los sacáridos , que no pueden romperse con amilasa o maltasa . Digiere polisacáridos en los enlaces alfa 1-6. Su sustrato, la dextrina de límite alfa, es un producto de la digestión con amilopectina que conserva su enlace 1-6 (sus enlaces alfa 1-4 ya han sido degradados por la amilasa). El producto de la digestión enzimática de la dextrina de límite alfa por la isomaltasa es la maltosa .
Oligo-1,6-glucosidasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 3.2.1.10 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
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La isomaltasa ayuda a la amilasa a digerir la dextrina de límite alfa para producir maltosa. La sacarasa-isomaltasa humana es una enzima de función dual con dos dominios GH31, uno que actúa como isomaltasa y el otro como sacarosa alfa-glucosidasa .
Nomenclatura
El nombre sistemático de sacarasa-isomaltasa es oligosacárido 6-alfa-glucohidrolasa. Esta enzima también se conoce como:
- Sacarasa-alfa-dextrinasa
- oligo-1,6-glucosidasa,
- limitar la dextrina,
- tan maltasa,
- exo-oligo-1,6-glucosidasa,
- dextrina 6 alfa-glucanohidrolasa,
- dextrina de límite alfa,
- dextrina 6-glucanohidrolasa, y
- oligosacárido alfa-1,6-glucohidrolasa.
Mecanismo
![](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/commons/thumb/e/ec/Sucrase-Isomaltase_Mechanism.png/620px-Sucrase-Isomaltase_Mechanism.png)
Esta enzima cataliza la siguiente reacción química
- Hidrólisis de enlaces (1-> 6) -alfa-D-glucosídicos en algunos oligosacáridos producidos a partir de almidón y glucógeno por la enzima EC 3.2.1.1 .
La hidrólisis usa agua para romper los enlaces químicos. El mecanismo de sacarasa-isomaltasa da como resultado una retención neta de la configuración en el centro anomérico. [1]
enlaces externos
- Isomaltasa en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
Referencias
- ^ Sim L, Willemsma C, Mohan S, Naim HY, Pinto BM, Rose DR (junio de 2010). "Base estructural para la selectividad de sustrato en dominios N-terminales de maltasa-glucoamilasa y sacarasa-isomaltasa humana" . La revista de química biológica . 285 (23): 17763–70. doi : 10.1074 / jbc.M109.078980 . PMC 2878540 . PMID 20356844 .