En enzimología , una isovaleril-CoA deshidrogenasa ( EC 1.3.8.4 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
isovaleril-CoA deshidrogenasa | ||||||||
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![]() Tetrámero de isovaleril-CoA deshidrogenasa, humano | ||||||||
Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.3.8.4 | |||||||
No CAS. | 37274-61-6 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- Aceptador 3-metilbutanoil-CoA + 3-metilbut-2-enoil-CoA + aceptor reducido
Así, los dos sustratos de esta enzima son 3-metilbutanoil-CoA y aceptor , mientras que sus dos productos son 3-metilbut-2-enoil-CoA y aceptor reducido .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre el grupo CH-CH del donante con otros aceptores. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 3-metilbutanoil-CoA: aceptor oxidorreductasa . Otros nombres de uso común incluyen isovaleril-coenzima A deshidrogenasa , isovaleroil-coenzima A deshidrogenasa y 3-metilbutanoil-CoA: (aceptor) oxidorreductasa . Esta enzima participa en la degradación de valina, leucina e isoleucina . Emplea un cofactor , FAD .
Estudios estructurales
A finales de 2007, solo se ha resuelto una estructura para esta clase de enzimas, con el código de acceso PDB 1IVH . Fue creado por un grupo que incluía a KATiffany, DLRoberts, M.Wang, R.Paschke, A.-WAMohsen, J.Vockley y JJPKim. La estructura fue lanzada el 20 de mayo de 1998. Doe. "Entrada PDBsum: 1ivh" . Consultado el 25 de noviembre de 2019 .
Metabolismo de la leucina
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Referencias
- ^ a b Wilson JM, Fitschen PJ, Campbell B, Wilson GJ, Zanchi N, Taylor L, Wilborn C, Kalman DS, Stout JR, Hoffman JR, Ziegenfuss TN, Lopez HL, Kreider RB, Smith-Ryan AE, Antonio J (febrero de 2013) . "Stand de posición de la sociedad internacional de nutrición deportiva: beta-hidroxi-beta-metilbutirato (HMB)" . Revista de la Sociedad Internacional de Nutrición Deportiva . 10 (1): 6. doi : 10.1186 / 1550-2783-10-6 . PMC 3568064 . PMID 23374455 .
- ^ a b Kohlmeier M (mayo de 2015). "Leucina" . Metabolismo de nutrientes: estructuras, funciones y genes (2ª ed.). Prensa académica. págs. 385–388. ISBN 978-0-12-387784-0. Consultado el 6 de junio de 2016 .
Combustible energético: con el tiempo, la mayoría de los leu se descomponen, proporcionando aproximadamente 6,0 kcal / g. Aproximadamente el 60% del Leu ingerido se oxida en unas pocas horas ... Cetogénesis: una proporción significativa (40% de una dosis ingerida) se convierte en acetil-CoA y, por lo tanto, contribuye a la síntesis de cetonas, esteroides, ácidos grasos y otros compuestos
Figura 8.57: Metabolismo de L- leucina
- BACHHAWAT BK, ROBINSON WG, COON MJ (1956). "Carboxilación enzimática de beta-hidroxiisovaleril coenzima A". J. Biol. Chem . 219 (2): 539–50. PMID 13319276 .
- Ikeda Y, Tanaka K (1983). "Purificación y caracterización de isovaleril coenzima A deshidrogenasa de mitocondrias de hígado de rata". J. Biol. Chem . 258 (2): 1077–85. PMID 6401713 .
- Tanaka K, Budd MA, Efron ML, Isselbacher KJ (1966). "Acidemia isovalérica: un nuevo defecto genético del metabolismo de la leucina" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 56 (1): 236–42. Código Bibliográfico : 1966PNAS ... 56..236T . doi : 10.1073 / pnas.56.1.236 . PMC 285701 . PMID 5229850 .