Aminoácido de cadena ramificada
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Un aminoácido de cadena ramificada ( BCAA ) es un aminoácido que tiene una cadena lateral alifática con una rama (un átomo de carbono central unido a tres o más átomos de carbono). Entre los aminoácidos proteinogénicos , hay tres BCAA: leucina , isoleucina y valina . [1] Los BCAA no proteinogénicos incluyen el ácido 2-aminoisobutírico .

Un diagrama de la estructura química de la leucina.
Leucina
Un diagrama de estructura química de isoleucina.
Isoleucina
Un diagrama de la estructura química de la valina.
Valina

Los tres BCAA proteinogénicos se encuentran entre los nueve aminoácidos esenciales para los seres humanos, que representan el 35% de los aminoácidos esenciales en las proteínas musculares y el 40% de los aminoácidos preformados requeridos por los mamíferos. [2] La síntesis de BCAA se produce en todas las ubicaciones de las plantas, dentro de los plástidos de la célula, según lo determinado por la presencia de ARNm que codifican enzimas en la vía metabólica. [3]

Los BCAA cumplen varias funciones metabólicas y fisiológicas. Metabólicamente, los BCAA promueven la síntesis y el recambio de proteínas, las vías de señalización y el metabolismo de la glucosa. [4] [5] La oxidación de los BCAA puede aumentar la oxidación de los ácidos grasos y desempeñar un papel en la obesidad. Fisiológicamente, los BCAA asumen funciones en el sistema inmunológico y en la función cerebral. Los BCAA se degradan eficazmente por las enzimas deshidrogenasa y descarboxilasa expresadas por las células inmunitarias, y son necesarios para el crecimiento y la proliferación de linfocitos y la actividad de los linfocitos T citotóxicos. [4] Por último, los BCAA comparten la misma proteína de transporte al cerebro con los aminoácidos aromáticos (Trp, Tyr y Phe). Una vez en el cerebro, los BCAA pueden tener un papel en la síntesis de proteínas, la síntesis de neurotransmisores y la producción de energía. [4]

Requisitos

La Junta de Alimentos y Nutrición (FNB) del Instituto de Medicina de EE. UU. Estableció las cantidades dietéticas recomendadas (RDA) de aminoácidos esenciales en 2002. Para leucina, para adultos de 19 años o más, 42 mg / kg de peso corporal / día; para isoleucina 19 mg / kg de peso corporal / día; para valina 24 mg / kg de peso corporal / día. [6] Para una persona de 70 kg (154 lb), esto equivale a 2,9, 1,3 y 1,7 g / día. Las dietas que cumplen o superan la dosis diaria recomendada de proteína total (0,8 g / kg / día; 56 gramos para una persona de 70 kg) cumplen o superan las dosis diarias recomendadas de aminoácidos de cadena ramificada.

Investigar

Los BCAA dietéticos se han utilizado en un intento de tratar algunos casos de encefalopatía hepática . [7] Pueden tener el efecto de aliviar los síntomas de la encefalopatía hepática, pero no hay evidencia de que beneficien las tasas de mortalidad, la nutrición o la calidad de vida en general, ya que se necesitan más investigaciones. [8]

Ciertos estudios sugirieron un posible vínculo entre una alta incidencia de esclerosis lateral amiotrófica (ELA) entre jugadores profesionales de fútbol americano y futbolistas italianos, y ciertos suplementos deportivos, incluidos los BCAA. [9] En estudios con ratones, se demostró que los BCAA causan una hiperexcitabilidad celular similar a la que generalmente se observa en los pacientes con ELA. El mecanismo subyacente propuesto es que la hiperexcitabilidad celular da como resultado una mayor absorción de calcio por parte de la célula y, por lo tanto, provoca la muerte celular, específicamente de las células neuronales que tienen capacidades tampón de calcio particularmente bajas. [9]Sin embargo, aún no se ha establecido por completo ningún vínculo entre los BCAA y la ELA. Si bien los BCAA pueden inducir una hiperexcitabilidad similar a la observada en ratones con ELA, el trabajo actual no muestra si una dieta enriquecida con BCAA, administrada durante un período prolongado, en realidad induce síntomas similares a los de la ELA. [9]

Los niveles sanguíneos de los BCAA están elevados en humanos obesos, resistentes a la insulina y en modelos de ratones y ratas de diabetes inducida por la dieta, lo que sugiere la posibilidad de que los BCAA contribuyan a la patogénesis de la obesidad y la diabetes. [10] [11] Las dietas restringidas en BCAA mejoran la tolerancia a la glucosa y promueven la delgadez en ratones de peso normal, [12] restaura la sensibilidad a la insulina y el peso corporal normal en ratones obesos [13] y promueve la sensibilidad a la insulina en ratas obesas. [14] En ratones delgados y obesos, estos beneficios de la restricción de BCAA están mediados por isoleucina y valina, y no por la restricción de leucina. [15]

En las moscas, la restricción de los BCAA en la dieta prolonga la vida útil, [16] mientras que la restricción de los BCAA en ratones prolonga la vida útil de los machos y disminuye la fragilidad, pero no prolonga la vida útil de las hembras. [17] En ratones, la suplementación dietética con BCAA solo reduce la esperanza de vida y promueve la obesidad. [18] Sin embargo, el consumo de un suplemento de aminoácidos esenciales enriquecido con BCAA extiende la vida útil de los ratones. [19]

Síntesis

Cinco enzimas juegan un papel importante en las vías de síntesis paralelas de isoleucina, valina y leucina: treonina deshidrogenasa, acetohidroxiácido sintasa, cetoácido reductoisomerasa, dihidroxiácido deshidrogenasa y aminotransferasa . [3]La treonina deshidrogenasa cataliza la desaminación y deshidratación de la treonina a 2-cetobutirato y amoníaco. La isoleucina forma un circuito de retroalimentación negativa con la treonina deshidrogenasa. La acetohidroxiácido sintasa es la primera enzima para la vía paralela que realiza la reacción de condensación en ambos pasos: condensación de piruvato a acetoacetato en la vía de la valina y condensación de piruvato y 2-cetobutirato para formar acetohidroxibtilrato en la vía de la isoleucina. La siguiente cetoácido reductisomerasa reduce los acetohidroxiácidos del paso anterior para producir dihidroxiácidos en las vías de la valina y la isoleucina. La dihidroxiácido deshidrogenasa convierte los dihidroxiácidos en el siguiente paso. El paso final de la ruta paralela lo lleva a cabo la aminotransferasa, que produce los productos finales de valina e isoleucina. [3]Una serie de cuatro enzimas más (isopropilmalato sintasa, isopropilmalato isomerasa, isopropilmalato deshidrogenasa y aminotransferasa) son necesarias para la formación de leucina a partir de 2-oxolsovalerato. [3]

Degradación

La degradación de leucina , isoleucina y valina . La metionina vía de degradación también se representa.

La degradación de los aminoácidos de cadena ramificada implica el complejo alfa-cetoácido deshidrogenasa de cadena ramificada (BCKDH). Una deficiencia de este complejo conduce a la acumulación de aminoácidos de cadena ramificada ( leucina , isoleucina y valina ) y sus subproductos tóxicos en la sangre y la orina, lo que le da a la afección el nombre de enfermedad urinaria de jarabe de arce .

El complejo BCKDH convierte los aminoácidos de cadena ramificada en derivados de acil-CoA , que después de reacciones posteriores se convierten en acetil-CoA o succinil-CoA que entran en el ciclo del ácido cítrico . [20]

Las enzimas implicadas son la aminotransferasa de cadena ramificada y la 3-metil-2-oxobutanoato deshidrogenasa .

Señal telefónica

Si bien la mayoría de los aminoácidos se oxidan en el hígado, los BCAA se oxidan principalmente en el músculo esquelético y otros tejidos periféricos. [4] Se probaron los efectos de la administración de BCAA sobre el crecimiento muscular en el diafragma de rata y se llegó a la conclusión de que no solo una mezcla de BCAA solo tiene el mismo efecto sobre el crecimiento que una mezcla completa de aminoácidos, sino que una mezcla de aminoácidos con todos menos Los BCAA no tienen ningún efecto sobre el crecimiento del músculo diafragma de rata. [21] La administración de isoleucina o valina sola no tuvo ningún efecto sobre el crecimiento muscular, aunque la administración de leucina sola parece ser casi tan efectiva como la mezcla completa de BCAA. La leucina activa indirectamente la quinasa p70 S6 y estimula el ensamblaje del complejo eIF4F, que son esenciales para la unión del ARNm en el inicio de la traducción. [21] La quinasa P70 S6 es parte de la vía de señalización del complejo de rapamicina (mTOR) en mamíferos y se ha demostrado que permite la hipertrofia adaptativa y la recuperación del músculo de rata. [22] En reposo, la infusión de proteínas estimula la síntesis de proteínas 30 minutos después del inicio de la infusión, y la síntesis de proteínas permanece elevada durante otros 90 minutos. [23] La infusión de leucina en reposo produce un efecto estimulante de seis horas y un aumento de la síntesis de proteínas mediante la fosforilación de la quinasa p70 S6 en los músculos esqueléticos. [23]Después del ejercicio de fuerza, sin la administración de BCAA, una sesión de ejercicio de fuerza no afecta la fosforilación de mTOR e incluso produce una disminución de la fosforilación de Akt. Se descubrió algo de fosforilación de la quinasa p70 S6. Cuando se administraron BCAA después de una sesión de entrenamiento, la fosforilación suficiente de la quinasa p70 S6 y S6 indicó la activación de la cascada de señalización. [23]

Papel en la diabetes mellitus tipo 2

Además de la señalización celular, la vía mTOR también desempeña un papel en el crecimiento de las células beta que conduce a la secreción de insulina . [24] La glucosa alta en la sangre inicia el proceso de la vía de señalización de mTOR, en la que la leucina juega un papel indirecto. [22] [25] La combinación de glucosa, leucina y otros activadores hace que mTOR comience a señalar la proliferación de células beta y la secreción de insulina. Las concentraciones más altas de leucina provocan hiperactividad en la vía mTOR y la cinasa S6 se activa, lo que lleva a la inhibición del sustrato del receptor de insulina a través de la fosforilación de la serina. [24] [25]En la célula, el aumento de la actividad del complejo mTOR provoca una eventual incapacidad de las células beta para liberar insulina y el efecto inhibidor de la quinasa S6 conduce a la resistencia a la insulina en las células, lo que contribuye al desarrollo de la diabetes tipo 2 . [24]

La metformina es capaz de activar la quinasa AMP que fosforila las proteínas implicadas en la vía de mTOR, así como también conduce a la progresión del complejo mTOR desde su estado inactivo a su estado activo. [24] Se sugiere que la metformina actúa como un inhibidor competitivo del aminoácido leucina en la vía mTOR.

Efectos de la suplementación con BCAA en el ejercicio

Los BCAA tienen un efecto similar a la insulina sobre la glucosa , provocando una reducción de los niveles de glucosa. Los BCAA que se ingieren antes del ejercicio pueden ser oxidados por el músculo esquelético y utilizados como energía durante el ejercicio, lo que reduce la necesidad de que el hígado aumente los niveles de glucogenólisis . Durante el ejercicio anaeróbico, las moléculas de piruvato que resultan del metabolismo de la glucosa se convierten en ácido láctico , cuya acumulación puede provocar acidosis metabólica con niveles de pH tan bajos como 6,4. [26]Los altos niveles de ácido láctico hacen que se detenga el metabolismo de la glucosa para reducir aún más la reducción del pH. Se ha demostrado que la suplementación con BCAA reduce los niveles de ácido láctico en el músculo, lo que permite que continúe el metabolismo de la glucosa. [27] Esto da como resultado tasas reducidas de glucogenólisis en el hígado y, en consecuencia, niveles más bajos de glucosa en plasma. Sin embargo, los estudios realizados con respecto a los efectos a largo plazo de los BCAA en los niveles de glucosa han demostrado que la suplementación constante de BCAA no tiene un efecto notable sobre los niveles de glucosa en sangre fuera del ejercicio. [27]

Estudios recientes también han demostrado que los BCAA reducen los niveles de ácidos grasos libres (FFA) circulantes en la sangre. [27] Los FFA compiten por los sitios de unión de la albúmina con el triptófano , y cuando los niveles de FFA en la sangre disminuyen, los niveles de triptófano libre también disminuyen a medida que más se une a la albúmina. Durante el ejercicio, aumentan los niveles de triptófano libre que ingresa al cerebro, lo que provoca un aumento de la 5-hidroxitriptamina (5-HT, también conocida como serotonina), que contribuye a la sensación de fatiga . A través de su reducción en los niveles de FFA en la sangre, los BCAA pueden ayudar a reducir los niveles de triptófano libre que ingresan al cerebro y ayudar a reducir la sensación de fatiga como resultado del esfuerzo.[28] La reducción en la captación de triptófano en el cerebro conduce a una reducción en la síntesis y liberación de serotonina (en ratas. [29] ) La reducción en serotonina puede ser tan grande como 90%; los niveles bajos de serotonina disminuyen la sensación de fatiga, pero también conduce a una falta de concentración, un mal control de los impulsos, un comportamiento agresivo y una mala planificación.

Los BCAA también inhiben la captación de tirosina en el cerebro (la tirosina es otro aminoácido aromático, como el triptófano); la captación reducida deprime la síntesis y liberación de catecolaminas en el cerebro. Las catecolaminas están asociadas con un mejor rendimiento físico. Las reducciones simultáneas de la síntesis de catecolaminas y serotonina pueden explicar el efecto relativamente neutro de los BCAA sobre el rendimiento físico. [29]

También se ha descubierto que los BCAA reducen el aumento de los niveles séricos de amoníaco que se produce durante el ejercicio. Esto se hace aumentando la cantidad de amoníaco utilizado en la síntesis de glutamina , evitando una acumulación excesiva de amoníaco en la sangre. [27] Los niveles elevados de amoníaco en el cerebro dan como resultado niveles más bajos de GABA y glutamato , lo que provoca un aumento de la fatiga central . El aumento de los niveles de amoníaco en el tejido muscular también aumenta la actividad de la fosfofructoquinasa (PFK), lo que lleva a un aumento del ácido láctico, uno de los principales contribuyentes a la fatiga muscular. [30]

Además, se ha demostrado que la suplementación con BCAA reduce los niveles de creatina quinasa en las células musculares después del ejercicio. La creatina quinasa es un indicador de daño muscular y es responsable de transferir un grupo fosfato del ATP para crear una molécula de fosfocreatina . [31] Se ha demostrado que la suplementación con BCAA disminuye los niveles de creatina quinasa, lo que lleva a niveles más altos de ATP intracelular y una menor sensación de fatiga. [32] Véase también DOMS .

Ver también

  • Complejo alfa-cetoácido deshidrogenasa de cadena ramificada
  • Enfermedad de la orina con jarabe de arce

Referencias

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enlaces externos

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  • Vía de degradación de aminoácidos de cadena ramificada
  • Vía sintética en la levadura (WikiPathways)
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