Una cadena J es un componente proteico de los anticuerpos IgM e IgA . [4] Es un polipéptido de 137 residuos , [5] codificado por el gen IGJ . [6] [7] [8]
El peso molecular de la cadena J es de aproximadamente 15 kDa. Presenta una estructura de plegado de inmunoglobulina estándar de dos hojas plisadas β de cuatro cintas dobladas una contra la otra. Tiene 8 residuos de cistina . Dos de estos residuos unen las cadenas α de IgA o las cadenas µ de IgM a través de puentes disulfuro , sirviendo efectivamente como el "pegamento" entre dos regiones Fc del anticuerpo. [9]
La cadena J muestra un alto grado de homología entre las especies aviar y humana, lo que sugiere que cumple una función importante. [9]
La cadena J es necesaria para que IgM o IgA se secreten en la mucosa. [5] Como parte de una inmunoglobulina polimérica (pIg), la cadena J es esencial para la unión de pIg al pIgR , que forma el componente secretor tras la excreción del pIg secretor por las células epiteliales. [10] Esta unión facilita el transporte de las moléculas pIg positivas de la cadena J desde el lado basal al apical de las células epiteliales.
Debido a que la IgM y la IgA son los únicos dos tipos de anticuerpos que polimerizan , las hipótesis iniciales establecían que la cadena J era necesaria para la polimerización. Sin embargo, se encontró posteriormente que la IgM es capaz de polimerizar en ausencia de la cadena J como pentámero y hexámero , sin embargo, ambos existen en menor número en organismos que carecen de cadenas J. En tales casos, también hay menos dímeros de IgA. [5]
La cadena J también juega un papel en la activación del complemento. Los hexámeros de IgM negativos de cadena J son de 15 a 20 veces más efectivos para activar el complemento que los pentámeros de IgM positivos de cadena J. [10] Una consecuencia de esta falta de activación del complemento es que permite que la pIgM positiva de la cadena J se una a los antígenos sin causar un daño excesivo a las membranas epiteliales a través de la activación del complemento.