Inmunoglobulina de cadena pesada
La cadena pesada de inmunoglobulina ( IgH ) es la subunidad polipeptídica grande de un anticuerpo (inmunoglobulina). En el genoma humano, los loci del gen IgH se encuentran en el cromosoma 14.
Un anticuerpo típico está compuesto por dos cadenas pesadas de inmunoglobulina (Ig) y dos cadenas ligeras de Ig . Existen varios tipos diferentes de cadena pesada que definen la clase o isotipo de un anticuerpo. Estos tipos de cadenas pesadas varían entre diferentes animales. Todas las cadenas pesadas contienen una serie de dominios de inmunoglobulina , generalmente con un dominio variable (V H ) que es importante para la unión del antígeno y varios dominios constantes (C H 1, C H2, etc.). La producción de una cadena pesada viable es un paso clave en la maduración de las células B. Si la cadena pesada puede unirse a una cadena ligera sustituta y moverse a la membrana plasmática, entonces la célula B en desarrollo puede comenzar a producir su cadena ligera. [2]
La cadena pesada no siempre tiene que unirse a una cadena ligera. Los linfocitos pre-B pueden sintetizar cadenas pesadas en ausencia de cadenas ligeras, que luego pueden permitir que la cadena pesada se una a una proteína de unión a cadena pesada. [3]
Hay cinco tipos de cadena pesada de inmunoglobulina de mamíferos: γ, δ, α, μ y ε. [4] Definen clases de inmunoglobulinas: IgG , IgD , IgA , IgM e IgE , respectivamente.
Las vacas, específicamente Bos taurus , muestran una variación en el tema general de los mamíferos en la que la región CDR H3 de la cadena pesada se ha adaptado para producir un repertorio divergente de anticuerpos que presentan una superficie de interacción de antígeno de "tallo y perilla" en lugar de la superficie de la punta bivalente más familiar. . [7] La CDR bovina es inusualmente larga y contiene atributos de secuencia únicos que apoyan la producción de residuos de cisteína emparejados durante la hipermutación somática . [7] Por lo tanto, donde en los seres humanos el paso de hipermutación somática se dirige al proceso de recombinación V (D) J , el objetivo en las vacas es la creación de diversos enlaces disulfuro.y la generación de conjuntos únicos de bucles que interactúan con el antígeno. [7] Un impulsor evolutivo especulado de esta variación es la presencia de un entorno microbiano mucho más diverso en el sistema digestivo de la vaca como consecuencia de ser rumiantes . [7]
Los peces con mandíbulas parecen ser los animales más primitivos que pueden producir anticuerpos como los descritos para los mamíferos. [8] Sin embargo, los peces no tienen el mismo repertorio de anticuerpos que poseen los mamíferos. [9] Hasta ahora se han identificado tres cadenas pesadas de Ig distintas en peces óseos .
