En las estructuras de proteínas, un barril beta es una hoja beta compuesta de repeticiones en tándem que se retuerce y se enrolla para formar una estructura toroidal cerrada en la que la primera hebra se une a la última hebra ( enlace de hidrógeno ). Las hebras beta de muchos barriles beta están dispuestas de forma antiparalela . Las estructuras de barriles beta reciben su nombre por su parecido con los barriles que se utilizan para contener líquidos. La mayoría de ellas son proteínas solubles en agua y con frecuencia se unen a ligandos hidrófobos en el centro del cilindro, como en las lipocalinas . Otros atraviesan las membranas celulares y se encuentran comúnmente en las porinas.. Las estructuras de barril similares a las porinas están codificadas por hasta un 2-3% de los genes de las bacterias gramnegativas . [1]
En muchos casos, las hebras contienen aminoácidos alternantes polares y no polares ( hidrófilos e hidrófobos ) , de modo que los residuos hidrófobos se orientan hacia el interior del cilindro para formar un núcleo hidrófobo y los residuos polares se orientan hacia el exterior del cilindro. barril sobre la superficie expuesta al disolvente. Las porinas y otras proteínas de membrana que contienen barriles beta invierten este patrón, con residuos hidrófobos orientados hacia el exterior donde entran en contacto con los lípidos circundantes , y residuos hidrófilos orientados hacia el poro interior acuoso.
Todos los barriles beta se pueden clasificar en términos de dos parámetros enteros: el número de hebras en la hoja beta, n, y el "número de corte", S , una medida del escalonamiento de las hebras en la hoja beta. [2] Estos dos parámetros (ny S) están relacionados con el ángulo de inclinación de las hebras beta con respecto al eje del cañón. [3] [4] [5]
Tipos
Arriba y abajo
Los barriles hacia arriba y hacia abajo son la topología de barril más simple y consisten en una serie de hebras beta, cada una de las cuales está unida por hidrógeno a las hebras inmediatamente antes y después en la secuencia primaria .
Rollo de gelatina
El doblez o barril del rollo de gelatina , también conocido como rollo suizo, generalmente comprende ocho hebras beta dispuestas en dos hojas de cuatro hebras. Las hebras adyacentes a lo largo de la secuencia se alternan entre las dos hojas, de modo que están "envueltas" en tres dimensiones para formar una forma de barril.
Ejemplos de
Porinas
Las estructuras de barril beta ascendentes y descendentes de dieciséis o dieciocho hebras se encuentran en las porinas, que funcionan como transportadores de iones y moléculas pequeñas que no pueden difundirse a través de una membrana celular. Tales estructuras aparecen en las membranas externas de bacterias gramnegativas , cloroplastos y mitocondrias . El poro central de la proteína, a veces conocido como ojal , está revestido con residuos cargados dispuestos de modo que las cargas positivas y negativas aparezcan en lados opuestos del poro. Un bucle largo entre dos hebras beta ocluye parcialmente el canal central; el tamaño exacto y la conformación del bucle ayudan a discriminar entre las moléculas que pasan por el transportador.
Translocasas de preproteínas
Los barriles beta también funcionan dentro de orgánulos derivados del endosimbionte, como las mitocondrias y los cloroplastos, para transportar proteínas. [7] Dentro de la mitocondria existen dos complejos con barriles beta que sirven como subunidad formadora de poros, Tom40 de la Translocase de la membrana externa y Sam50 de la maquinaria de clasificación y ensamblaje . El cloroplasto también tiene complejos que contienen barril beta funcionalmente similares, el mejor caracterizado de los cuales es Toc75 del complejo TOC (Translocon en la membrana de la envoltura externa de los cloroplastos).
Lipocalinas
Las lipocalinas son típicamente proteínas de barril beta ascendentes y descendentes de ocho hebras que se secretan en el entorno extracelular. Una característica distintiva es su capacidad para unir y transportar pequeñas moléculas hidrófobas en el cáliz del cilindro . Los ejemplos de la familia incluyen proteínas de unión al retinol (RBP) y proteínas urinarias principales (Mups). RBP se une y transporta retinol (vitamina A), mientras que Mups se une a varias feromonas orgánicas pequeñas, incluido el 2-sec-butil-4,5-dihidrotiazol (abreviado como SBT o DHT), 6-hidroxi-6-metil-3 -heptanona (HMH) y 2,3 dihidro-exo-brevicomina (DHB). [8] [9] [10]
Número de corte
Se puede formar un cilindro con una hoja de papel juntando los lados opuestos. Los dos bordes se unen para formar una línea. El corte se puede crear deslizando los dos bordes paralelos a esa línea. Asimismo, se puede formar un barril beta juntando los bordes de una hoja beta para formar un cilindro. Si esos bordes se desplazan, se crea un cortante.
Una definición similar se encuentra en geología, donde cortante se refiere a un desplazamiento dentro de la roca perpendicular a la superficie de la roca. En física, la cantidad de desplazamiento se conoce como deformación cortante , que tiene unidades de longitud. Para el número de corte en barriles, el desplazamiento se mide en unidades de residuos de aminoácidos.
La determinación del número de cizallamiento requiere la suposición de que cada aminoácido en una hebra de una hoja beta es adyacente a un solo aminoácido en la hebra vecina (esta suposición puede no ser válida si, por ejemplo, hay una protuberancia beta ). [11] Para ilustrar, S se calculará para la proteína verde fluorescente . Se eligió esta proteína porque el barril beta contiene hebras paralelas y antiparalelas. Para determinar qué residuos de aminoácidos son adyacentes en las cadenas beta, se determina la ubicación de los enlaces de hidrógeno.
Los enlaces de hidrógeno entre cadenas se pueden resumir en una tabla. Cada columna contiene los residuos en una hebra (la hebra 1 se repite en la última columna). Las flechas indican los enlaces de hidrógeno que se identificaron en las figuras. La dirección relativa de cada hebra se indica con "+" y "-" en la parte inferior de la tabla. A excepción de las hebras 1 y 6, todas las hebras son antiparalelas. La interacción paralela entre las cadenas 1 y 6 explica la apariencia diferente del patrón de enlace de hidrógeno. (Faltan algunas flechas porque no se identificaron todos los enlaces de hidrógeno esperados. Los aminoácidos no estándar se indican con "?") Las cadenas laterales que apuntan al exterior del cilindro están en negrita.
Si no hubo cizallamiento presente en este barril, entonces el residuo de 12 V, digamos, en la hebra 1 debería terminar en la última hebra al mismo nivel en el que comenzó. Sin embargo, debido al cizallamiento, 12 V no está al mismo nivel: es 14 residuos más alto de lo que comenzó, por lo que su número de cizallamiento, S , es 14.
Funciones dinámicas
Los barriles beta en las proteínas pueden realizar movimientos similares a los de la respiración de baja frecuencia, como se observa en la espectroscopía Raman [12] y se analiza con el modelo cuasi-continuo. [13] Para obtener más información sobre los movimientos colectivos de baja frecuencia en biomacromoléculas y su función biológica, consulte Movimiento colectivo de baja frecuencia en proteínas y ADN .
Referencias
- ^ Wimley WC (agosto de 2003). "La proteína de membrana de barril beta versátil". Opinión actual en biología estructural . 13 (4): 404-11. doi : 10.1016 / S0959-440X (03) 00099-X . PMID 12948769 .
- ^ Murzin AG, Lesk AM, Chothia C (marzo de 1994). "Principios que determinan la estructura de barriles de lámina beta en proteínas. I. Un análisis teórico". Revista de Biología Molecular . 236 (5): 1369–81. doi : 10.1016 / 0022-2836 (94) 90064-7 . PMID 8126726 .
- ^ Murzin AG, Lesk AM, Chothia C (marzo de 1994). "Principios que determinan la estructura de barriles de lámina beta en proteínas. II. Las estructuras observadas". Revista de Biología Molecular . 236 (5): 1382–400. doi : 10.1016 / 0022-2836 (94) 90065-5 . PMID 8126727 .
- ^ Liu WM (enero de 1998). "Cizalla números de barriles beta de proteína: refinamientos de definición y estadísticas". Revista de Biología Molecular . 275 (4): 541–5. doi : 10.1006 / jmbi.1997.1501 . PMID 9466929 .
- ^ Hayward S, Milner-White EJ (octubre de 2017). "Principios geométricos de β-barriles y β-hélices homoméricos: aplicación al modelado de protofilamentos amiloides" (PDF) . Las proteínas . 85 (10): 1866–1881. doi : 10.1002 / prot.25341 . PMID 28646497 .
- ^ Böcskei Z, Groom CR, Flower DR, Wright CE, Phillips SE, Cavaggioni A, Findlay JB, North AC (noviembre de 1992). "Unión de feromonas a dos proteínas urinarias de roedores reveladas por cristalografía de rayos X". Naturaleza . 360 (6400): 186–8. Código Bibliográfico : 1992Natur.360..186B . doi : 10.1038 / 360186a0 . PMID 1279439 . S2CID 4362015 .
- ^ Schleiff E, Soll J (noviembre de 2005). "Inserción de proteínas de membrana: mezcla de conceptos eucariotas y procariotas" . Informes EMBO . 6 (11): 1023–7. doi : 10.1038 / sj.embor.7400563 . PMC 1371041 . PMID 16264426 .
- ^ Halpern M, Martínez-Marcos A (junio de 2003). "Estructura y función del sistema vomeronasal: una actualización". Avances en neurobiología . 70 (3): 245–318. doi : 10.1016 / S0301-0082 (03) 00103-5 . PMID 12951145 . S2CID 31122845 .
- ^ Timm DE, Baker LJ, Mueller H, Zidek L, Novotny MV (mayo de 2001). "Base estructural de la unión de feromonas a la proteína urinaria principal de ratón (MUP-I)" . Ciencia de las proteínas . 10 (5): 997–1004. doi : 10.1110 / ps.52201 . PMC 2374202 . PMID 11316880 .
- ^ Armstrong SD, Robertson DH, Cheetham SA, Hurst JL, Beynon RJ (octubre de 2005). "Diferencias estructurales y funcionales en las isoformas de las principales proteínas urinarias de ratón: una proteína masculina específica que se une preferentemente a una feromona masculina" . La revista bioquímica . 391 (Parte 2): 343–50. doi : 10.1042 / BJ20050404 . PMC 1276933 . PMID 15934926 .
- ^ Nagano N, Hutchinson EG, Thornton JM (octubre de 1999). "Estructuras de barriles en proteínas: identificación y clasificación automática que incluye un análisis de secuencia de barriles TIM" . Ciencia de las proteínas . 8 (10): 2072–84. doi : 10.1110 / ps.8.10.2072 . PMC 2144152 . PMID 10548053 .
- ^ Painter PC, Mosher LE, Rhoads C (julio de 1982). "Modos de baja frecuencia en los espectros Raman de proteínas" . Biopolímeros . 21 (7): 1469–72. doi : 10.1002 / bip.360210715 . PMID 7115900 .
- ^ Chou, KC (1 de agosto de 1985). "Movimientos de baja frecuencia en moléculas de proteínas. Beta-sheet y beta-barril" . Revista biofísica . 48 (2): 289-297. Código bibliográfico : 1985BpJ .... 48..289C . doi : 10.1016 / S0006-3495 (85) 83782-6 . ISSN 0006-3495 . PMC 1329320 . PMID 4052563 .
Otras lecturas
- Branden C, Tooze J (1999). Introducción a la estructura de las proteínas (2ª ed.). Nueva York: Garland Pub. ISBN 978-0-8153-2304-4.
- Michalik M, Orwick-Rydmark M, Habeck M, Alva V, Arnold T, Linke D (2017). "Un motivo de glicina-tirosina conservado evolutivamente forma un núcleo de plegado en las proteínas de la membrana externa" . PLOS ONE . 12 (8): e0182016. Código bibliográfico : 2017PLoSO..1282016M . doi : 10.1371 / journal.pone.0182016 . PMC 5542473 . PMID 28771529 .
- Hayward S, Milner-White EJ (octubre de 2017). "Principios geométricos de β-barriles y β-hélices homoméricos: aplicación al modelado de protofilamentos amiloides" (PDF) . Las proteínas . 85 (10): 1866–1881. doi : 10.1002 / prot.25341 . PMID 28646497 .
enlaces externos
- Explicación de las topologías totalmente beta : los " sándwiches beta ortogonales " son barriles beta (como se define en este artículo); Los beta-sándwiches "alineados" corresponden a los pliegues beta-sándwich en la clasificación SCOP .
- todos los pliegues beta en la base de datos SCOP (los pliegues 54 a 100 son barriles beta solubles en agua).
- Base de datos CATH: pliegues y superfamilias homólogas dentro de la arquitectura de barril beta.
- Clasificación general e imágenes de estructuras de proteínas del laboratorio Jane Richardson
- Imágenes y ejemplos de barriles beta transmembrana
- Revisión del Centro de Bioinformática de Estocolmo sobre proteínas transmembrana
- El sitio web de Lipocalin
- La base de datos OMPdb para proteínas de barril beta