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La proteína quinasa quinasa quinasa 10 activada por mitógenos es una enzima que en humanos está codificada por el gen MAP3K10 . [5] [6] [7]

Función [ editar ]

La proteína codificada por este gen es miembro de la familia de las serina / treonina quinasas. Se ha demostrado que esta quinasa activa MAPK8 / JNK y MKK4 / SEK1, y esta quinasa misma puede fosforilarse y, por lo tanto, activarse por las quinasas JNK. Esta quinasa funciona preferentemente en la vía de señalización de JNK y se informa que está involucrada en la apoptosis neuronal inducida por el factor de crecimiento nervioso (NGF). [7]

Interacciones [ editar ]

Se ha demostrado que MAP3K10 interactúa con:

  • CDC42 , [8]
  • Huntingtin , [9]
  • KIF3A , [8]
  • MAPK8IP1 , [10]
  • MAPK8IP2 , [10] y
  • NEUROD1 . [11]

Referencias [ editar ]

  1. ^ a b c GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000130758 - Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000040390 - Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Dorow DS, Devereux L, Tu GF, Price G, Nicholl JK, Sutherland GR, Simpson RJ (febrero de 1996). "Secuencia de nucleótidos completa, expresión y localización cromosómica de quinasa 2 de linaje mixto humano" . Eur J Biochem . 234 (2): 492–500. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1995.492_b.x . PMID 8536694 . 
  6. ^ Katoh M, Hirai M, Sugimura T, Terada M (mayo de 1995). "Clonación y caracterización de MST, una nueva (putativo) serina / treonina quinasa con dominio SH3". Oncogén . 10 (7): 1447–51. PMID 7731697 . 
  7. ^ a b "Entrez Gene: MAP3K10 proteína quinasa quinasa quinasa quinasa 10 activada por mitógenos" .
  8. ↑ a b Nagata Ki, Puls A, Futter C, Aspenstrom P, Schaefer E, Nakata T, Hirokawa N, Hall A (enero de 1998). "La MAP quinasa quinasa quinasa MLK2 co-localiza con JNK activada a lo largo de los microtúbulos y se asocia con el motor de la superfamilia de quinesina KIF3" . EMBO J . 17 (1): 149–58. doi : 10.1093 / emboj / 17.1.149 . PMC 1170366 . PMID 9427749 .  
  9. ^ Liu YF, Dorow D, Marshall J (junio de 2000). "Activación de cascadas de señalización mediadas por MLK2 por huntingtina expandida con poliglutamina" . J. Biol. Chem . 275 (25): 19035–40. doi : 10.1074 / jbc.C000180200 . PMID 10801775 . 
  10. ↑ a b Yasuda J, Whitmarsh AJ, Cavanagh J, Sharma M, Davis RJ (octubre de 1999). "El grupo JIP de proteínas de andamio de proteína quinasa activadas por mitógenos" . Mol. Célula. Biol . 19 (10): 7245–54. doi : 10.1128 / mcb.19.10.7245 . PMC 84717 . PMID 10490659 .  
  11. ^ Marcora E, Gowan K, Lee JE (agosto de 2003). "Estimulación de la actividad de NeuroD por la huntingtina y las proteínas asociadas a la huntingtina HAP1 y MLK2" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 100 (16): 9578–83. doi : 10.1073 / pnas.1133382100 . PMC 170960 . PMID 12881483 .  

Lectura adicional [ editar ]

  • Gallo KA, Mark MR, Scadden DT, Wang Z, Gu Q, Godowski PJ (1994). "Identificación y caracterización de SPRK, una nueva quinasa rica en prolina que contiene el dominio src-homology 3 con actividad serina / treonina quinasa". J. Biol. Chem . 269 (21): 15092-100. PMID  8195146 .
  • Dorow DS, Devereux L, Dietzsch E, De Kretser T (1993). "Identificación de una nueva familia de proteínas quinasas epiteliales humanas que contienen dos dominios leucina / isoleucina-cremallera". EUR. J. Biochem . 213 (2): 701–10. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1993.tb17810.x . PMID  8477742 .
  • Hirai Si, Katoh M, Terada M, Kyriakis JM, Zon LI, Rana A, Avruch J, Ohno S (1997). "MST / MLK2, un miembro de la familia de quinasas de linaje mixto, fosforila y activa directamente SEK1, un activador de la quinasa c-Jun N-terminal / proteína quinasa activada por estrés" . J. Biol. Chem . 272 (24): 15167–73. doi : 10.1074 / jbc.272.24.15167 . PMID  9182538 .
  • Hirai Si, Noda K, Moriguchi T, Nishida E, Yamashita A, Deyama T, Fukuyama K, Ohno S (1998). "Activación diferencial de dos activadores de JNK, MKK7 y SEK1, por no receptor derivado de MKN28 serina / treonina quinasa / quinasa de linaje mixto 2" . J. Biol. Chem . 273 (13): 7406–12. doi : 10.1074 / jbc.273.13.7406 . PMID  9516438 .
  • Rasmussen RK, Ji H, Eddes JS, Moritz RL, Reid GE, Simpson RJ, Dorow DS (1998). "Análisis electroforético bidimensional de proteínas de unión al dominio N-terminal de quinasa 2 de linaje mixto". Electroforesis . 19 (5): 809-17. doi : 10.1002 / elps.1150190535 . PMID  9629920 . S2CID  21204230 .
  • Rasmussen RK, Rusak J, Price G, Robinson PJ, Simpson RJ, Dorow DS (1998). "El dominio quinasa 2-SH3 de linaje mixto se une a dinamina y mejora en gran medida la activación de GTPasa por fosfolípido" . Biochem. J . 335 (Parte 1): 119-24. doi : 10.1042 / bj3350119 . PMC  1219759 . PMID  9742220 .
  • Liu YF, Dorow D, Marshall J (2000). "Activación de cascadas de señalización mediadas por MLK2 por huntingtina expandida con poliglutamina" . J. Biol. Chem . 275 (25): 19035–40. doi : 10.1074 / jbc.C000180200 . PMID  10801775 .
  • Hartley JL, Temple GF, Brasch MA (2001). "Clonación de ADN mediante recombinación específica de sitio in vitro" . Genome Res . 10 (11): 1788–95. doi : 10.1101 / gr.143000 . PMC  310948 . PMID  11076863 .
  • Savinainen A, García EP, Dorow D, Marshall J, Liu YF (2001). "La activación del receptor de Kainato induce cascadas de señalización celular mediadas por quinasas de linaje mixto a través de la proteína de densidad 95 post-sináptica" . J. Biol. Chem . 276 (14): 11382–6. doi : 10.1074 / jbc.M100190200 . PMID  11152698 .
  • Xu Z, Maroney AC, Dobrzanski P, Kukekov NV, Greene LA (2001). "La familia MLK media la activación de la quinasa c-Jun N-terminal en la apoptosis neuronal" . Mol. Célula. Biol . 21 (14): 4713–24. doi : 10.1128 / MCB.21.14.4713-4724.2001 . PMC  87148 . PMID  11416147 .
  • Poy MN, Yang Y, Rezaei K, Fernström MA, Lee AD, Kido Y, Erickson SK, Najjar SM (2002). "CEACAM1 regula la depuración de insulina en el hígado". Nat. Genet . 30 (3): 270–6. doi : 10.1038 / ng840 . PMID  11850617 . S2CID  30473455 .
  • Akbarzadeh S, Ji H, Frecklington D, Marmy-Conus N, Mok YF, Bowes L, Devereux L, Linsenmeyer M, Simpson RJ, Dorow DS (2002). "La quinasa 2 de linaje mixto interactúa con la clatrina e influye en el tráfico de vesículas recubiertas de clatrina" . J. Biol. Chem . 277 (39): 36280–7. doi : 10.1074 / jbc.M204626200 . PMID  12105200 .
  • Figueroa C, Tarras S, Taylor J, Vojtek AB (2004). "Akt2 regula negativamente el montaje del complejo de señalización POSH-MLK-JNK" . J. Biol. Chem . 278 (48): 47922–7. doi : 10.1074 / jbc.M307357200 . PMID  14504284 .
  • Eckey M, Tenbaum SP, Muñoz A, Baniahmad A (2004). "La quinasa 2 de linaje mixto mejora la trans-represión de receptores alienígenas y nucleares". Mol. Célula. Endocrinol . 213 (1): 71–8. doi : 10.1016 / j.mce.2003.10.035 . PMID  15062575 . S2CID  38167719 .
  • Jaffe AB, Pabellón A, Schmidt A (2005). "Asociación de CNK1 con factores de intercambio de nucleótidos de guanina Rho controla la especificidad de señalización aguas abajo de Rho". Curr. Biol . 15 (5): 405-12. doi : 10.1016 / j.cub.2004.12.082 . PMID  15753034 . S2CID  16479940 .
  • Kollers S, Musilova P, Rubes J, Rocha D (2007). "El mapeo comparativo revela múltiples reordenamientos entre el cromosoma 6 del cerdo y el 19q13 humano". Anim. Genet . 37 (6): 595–6. doi : 10.1111 / j.1365-2052.2006.01516.x . PMID  17121608 .