La proteína M es un factor de virulencia que pueden producir ciertas especies de Streptococcus . [1]
Gram_pos_anchor | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Gram_pos_anchor | |||||||
Pfam | PF00746 | |||||||
Clan pfam | CL0501 | |||||||
InterPro | IPR019948 | |||||||
PROSITE | PDOC00373 | |||||||
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Los virus, parásitos y bacterias están cubiertos de proteínas y moléculas de azúcar que les ayudan a entrar en un huésped al contrarrestar las defensas del huésped. Una de esas moléculas es la proteína M producida por ciertas bacterias estreptocócicas . En su extremo C-terminal dentro de la pared celular, las proteínas M incorporan un motivo que ahora se sabe que es compartido por muchas proteínas de superficie bacterianas Gram-positivas . El motivo incluye un pentapéptido LPXTG conservado , que precede a una membrana C-terminal hidrófoba dominio de extensión, que a su vez precede a un grupo de residuos básicos en el extremo C-terminal. [2] [3]
La proteína M es fuertemente antifagocítica y es el principal factor de virulencia de los estreptococos del grupo A ( Streptococcus pyogenes ). Se une al factor H sérico , destruyendo la C3-convertasa y previniendo la opsonización por C3b . Sin embargo, las células B plasmáticas pueden generar anticuerpos contra la proteína M que ayudarán en la opsonización y promoverán la destrucción del microorganismo por los macrófagos y neutrófilos. Se ha sugerido que la reactividad cruzada de los anticuerpos anti-proteína M con el músculo cardíaco está asociada de alguna manera con la fiebre reumática .
Fue identificado originalmente por Rebecca Lancefield , [4] quien también formuló el sistema de clasificación de Lancefield para bacterias estreptocócicas. Las bacterias como S. pyogenes, que poseen proteína M, se clasifican en el grupo A del sistema Lancefield.
Literatura
- Fischetti VA, Pancholi V, Schneewind O (septiembre de 1990). "Conservación de una secuencia de pentapéptidos en la región de anclaje de proteínas de superficie de cocos grampositivos". Mol. Microbiol . 4 (9): 1603–5. doi : 10.1111 / j.1365-2958.1990.tb02072.x . PMID 2287281 .
- Pierre R. Smeesters; David J. McMillan; Kadaba S. Sriprakash (junio de 2010). "La proteína M estreptocócica: una molécula de gran versatilidad". Tendencias en microbiología . 18 (6): 275-282. doi : 10.1016 / j.tim.2010.02.007 . PMID 20347595 .
Referencias
- ^ Chanter N, Talbot NC, Newton JR, Hewson D, Verheyen K (junio de 2000). "Streptococcus equi con proteínas M truncadas aisladas de caballos aparentemente sanos" . Microbiología . 146 (Pt 6): 1361–9. doi : 10.1099 / 00221287-146-6-1361 . PMID 10846214 .
- ^ Schneewind O, Jones KF, Fischetti VA (junio de 1990). "Secuencia y características estructurales de la proteína de superficie T6 resistente a tripsina de estreptococos del grupo A" . J. Bacteriol . 172 (6): 3310–7. PMC 209141 . PMID 2188957 .
- ^ Fischetti VA, Pancholi V, Schneewind O (septiembre de 1990). "Conservación de una secuencia de pentapéptidos en la región de anclaje de proteínas de superficie de cocos grampositivos". Mol. Microbiol . 4 (9): 1603–5. doi : 10.1111 / j.1365-2958.1990.tb02072.x . PMID 2287281 .
- ^ "Proteína M estreptocócica: diseño molecular y comportamiento biológico" . Consultado el 21 de junio de 2009 .