La proteína básica principal de eosinófilos , a menudo abreviada como proteína básica principal (MBP; también llamada Proteoglicano 2 (PRG2)) está codificada en humanos por el gen PRG2 . [5]
La proteína codificada por este gen es el constituyente predominante del núcleo cristalino del gránulo de eosinófilos . Los altos niveles de la proforma de esta proteína también están presentes en la placenta y el suero del embarazo, donde existe como un complejo con varias otras proteínas, incluida la proteína plasmática A asociada al embarazo ( PAPPA ), el angiotensinógeno ( AGT ) y C3dg. Esta proteína puede estar implicada en los mecanismos de defensa antiparasitarios como citotoxina y helmintotoxina , y en reacciones de hipersensibilidad inmunitaria. Está directamente implicado en el daño de las células epiteliales, la exfoliación y el broncoespasmo en las enfermedades alérgicas. [5]
PRG2 es una proteína de 117 residuos que predomina en los gránulos de eosinófilos . Es una potente enzima contra los helmintos y es tóxica para las bacterias y las células de los mamíferos in vitro . La principal proteína básica de los eosinófilos también provoca la liberación de histamina de los mastocitos y los basófilos , y activa los neutrófilos y los macrófagos alveolares .
Estructuralmente, la proteína básica principal (MBP) es similar a las lectinas (proteínas de unión a azúcar) y tiene un pliegue similar al observado en las lectinas de tipo C. Sin embargo, a diferencia de otras lectinas tipo C (aquellas que se unen a varios carbohidratos en presencia de calcio ), la MBP no se une ni al calcio ni a ninguno de los otros carbohidratos que reconoce esta familia.
En cambio, MBP reconoce los proteoglicanos de sulfato de heparán . Se han determinado dos estructuras cristalográficas de MBP. [6] [7]
Se ha demostrado que la proteína básica principal interactúa con la proteína A plasmática asociada al embarazo . [8] [9] [10]