Las lectinas son proteínas de unión a carbohidratos que son altamente específicas para los grupos de azúcar que forman parte de otras moléculas, por lo que provocan la aglutinación de determinadas células o la precipitación de glicoconjugados y polisacáridos . Las lectinas tienen un papel en el reconocimiento a nivel celular y molecular y juegan numerosos papeles en los fenómenos de reconocimiento biológico que involucran células, carbohidratos y proteínas. [1] [2] Las lectinas también median la unión y unión de bacterias , virus y hongos a sus objetivos previstos.
Las lectinas son de naturaleza ubicua y se encuentran en muchos alimentos. Algunos alimentos, como los frijoles y los cereales, deben cocinarse o fermentarse para reducir el contenido de lectina. Algunas lectinas son beneficiosas, como CLEC11A , que promueve el crecimiento óseo, mientras que otras pueden ser toxinas poderosas como la ricina . [3]
Las lectinas pueden quedar inhabilitadas por mono y oligosacáridos específicos , que se unen a las lectinas ingeridas de cereales, legumbres, plantas de solanáceas y productos lácteos; la unión puede prevenir su unión a los carbohidratos dentro de la membrana celular. La selectividad de las lectinas significa que son útiles para analizar el tipo de sangre y se han investigado para su uso potencial en cultivos modificados genéticamente para transferir la resistencia a las plagas.
Etimología
Tabla de las principales lectinas vegetales [4] | |||||
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Símbolo de lectina | Nombre de la lectina | Fuente | Motivo de ligando | ||
Lectinas que se unen a manosa | |||||
ConA | Concanavalina A | Canavalia ensiformis | Residuos α-D-manosilo y α-D-glucosilo estructuras α-manosídicas ramificadas (N-glicanos de tipo alto en α-manosa, o tipo híbrido y tipo complejo biantenario) | ||
HCL | Lectina de lentejas | Lens culinaris | Región central fucosilada de N-glicanos de tipo complejo bi y triantenario | ||
GNA | Lectina campanilla de invierno | Galanthus nivalis | Estructuras con alto contenido de manosa enlazadas α 1-3 y α 1-6 | ||
Lectinas de unión a galactosa / N-acetilgalactosamina | |||||
RCA | Ricina , aglutinina de Ricinus communis , RCA120 | Ricinus communis | Galβ1-4GalNAcβ1-R | ||
PNA | Aglutinina de maní | Arachis hypogaea | Galβ1-3GalNAcα1-Ser / Thr (Antígeno T) | ||
AFLIGIR | Jacalin | Artocarpus integrifolia | (Sia) Galβ1-3GalNAcα1-Ser / Thr (Antígeno T) | ||
VVL | Lectina de veza peluda | Vicia villosa | GalNAcα-Ser / Thr (Tn-Antígeno) | ||
Lectinas de unión a N-acetilglucosamina | |||||
WGA | Aglutinina de germen de trigo | Triticum vulgaris | GlcNAcβ1-4GlcNAcβ1-4GlcNAc, Neu5Ac (ácido siálico) | ||
Lectinas fijadoras de ácido N-acetilneuramínico | |||||
ARS | Lectina de saúco | Sambucus nigra | Neu5Acα2-6Gal (NAc) -R | ||
MAL | Maackia amurensis leucoaglutinina | Maackia amurensis | Neu5Ac / Gcα2,3Galβ1,4Glc (NAc) | ||
MAH | Hemoaglutinina de Maackia amurensis | Maackia amurensis | Neu5Ac / Gcα2,3Galβ1,3 (Neu5Acα2,6) GalNac | ||
Lectinas de unión a fucosa | |||||
UEA | Aglutinina de Ulex europaeus | Ulex europaeus | Fucα1-2Gal-R | ||
AAL | Lectina Aleuria aurantia | Aleuria aurantia | Fucα1-2Galβ1-4 (Fucα1-3 / 4) Galβ1-4GlcNAc, R2-GlcNAcβ1-4 (Fucα1-6) GlcNAc-R1 |
William C. Boyd solo y luego junto con Elizabeth Shapleigh [5] introdujo el término "lectina" en 1954 de la palabra latina lego- , "elegido" (del verbo legere , elegir o escoger). [6]
Funciones biologicas
Las lectinas se encuentran de forma ubicua en la naturaleza. Pueden unirse a un carbohidrato soluble o a un resto de carbohidrato que es parte de una glicoproteína o glicolípido . Por lo general, aglutinan ciertas células animales y / o precipitan glicoconjugados . La mayoría de las lectinas no poseen actividad enzimática .
Animales
Las lectinas tienen estas funciones en los animales:
- La regulación de la adhesión celular.
- La regulación de la síntesis de glicoproteínas.
- La regulación de los niveles de proteínas en sangre.
- La unión de glucoproteínas extracelulares e intercelulares solubles.
- Como receptor en la superficie de las células del hígado de mamíferos para el reconocimiento de residuos de galactosa , lo que resulta en la eliminación de ciertas glicoproteínas del sistema circulatorio.
- Como receptor que reconoce las enzimas hidrolíticas que contienen manosa-6-fosfato y se dirige a estas proteínas para su suministro a los lisosomas ; La enfermedad de las células I es un tipo de defecto en este sistema en particular.
- Se sabe que las lectinas juegan un papel importante en el sistema inmunológico innato . Las lectinas, como la lectina de unión a manosa , ayudan a mediar en la defensa de primera línea contra los microorganismos invasores . Otras lectinas inmunes juegan un papel en la discriminación de uno mismo y es probable que modulan los procesos inflamatorios y autorreactivos. [7] Las intelectinas (lectinas de tipo X) se unen a glucanos microbianos y también pueden funcionar en el sistema inmunológico innato. Las lectinas pueden participar en el reconocimiento de patrones y la eliminación de patógenos en la inmunidad innata de los vertebrados, incluidos los peces. [8]
Plantas
La función de las lectinas en las plantas ( lectina de leguminosas ) aún es incierta. Una vez que se pensó que era necesaria para la unión de los rizobios , esta función propuesta se descartó mediante estudios de transgén de desactivación de lectina . [9]
La gran concentración de lectinas en las semillas de las plantas disminuye con el crecimiento y sugiere un papel en la germinación de las plantas y quizás en la supervivencia de las semillas. También se cree que la unión de glicoproteínas en la superficie de las células parasitarias es una función. Se ha encontrado que varias lectinas vegetales reconocen ligandos no carbohidratos que son principalmente de naturaleza hidrófoba , incluyendo adenina , auxinas , citoquinina y ácido indol acético , así como porfirinas solubles en agua . Estas interacciones pueden ser fisiológicamente relevantes, ya que algunas de estas moléculas funcionan como fitohormonas . [10]
Se cree que las quinasas receptoras de lectina (LecRK) reconocen patrones moleculares asociados al daño (DAMP), que se crean o liberan del ataque de herbívoros. [ cita requerida ] En Arabidopsis , LecRK de tipo leguminosa Clade 1 tiene 11 proteínas LecRK. Se ha informado que LecRK-1.8 reconoce moléculas de NAD extracelulares y se ha informado que LecRK-1.9 reconoce moléculas de ATP extracelulares . [ cita requerida ]
Bacterias y virus
Algunas glicoproteínas virales de la hepatitis C pueden unirse a lectinas de tipo C en la superficie de la célula huésped (células del hígado) para iniciar la infección. [11] Para evitar la eliminación del cuerpo por parte del sistema inmunológico innato , los patógenos (p. Ej., Partículas de virus y bacterias que infectan las células humanas) a menudo expresan lectinas de superficie conocidas como adhesinas y hemaglutininas que se unen a glicanos específicos de tejido en las glicoproteínas de la superficie de la célula huésped. y glicolípidos . [12]
Usar
En medicina e investigación médica
Las lectinas purificadas son importantes en un entorno clínico porque se utilizan para la tipificación sanguínea . [13] Algunos de los glicolípidos y glicoproteínas de los glóbulos rojos de un individuo pueden identificarse mediante lectinas.
- Se utiliza una lectina de Dolichos biflorus para identificar las células que pertenecen al grupo sanguíneo A1.
- Se utiliza una lectina de Ulex europaeus para identificar el antígeno del grupo sanguíneo H.
- Se utiliza una lectina de Vicia graminea para identificar el antígeno del grupo sanguíneo N.
- Se utiliza una lectina de Iberis amara para identificar el antígeno del grupo sanguíneo M.
- Se utiliza una lectina de la leche de coco para identificar el antígeno Theros .
- Se utiliza una lectina de Carex para identificar el antígeno R.
En neurociencia, el método de etiquetado anterógrado se utiliza para rastrear el camino de los axones eferentes con PHA-L , una lectina del frijol . [14]
Una lectina ( BanLec ) de los plátanos inhibe el VIH-1 in vitro . [15] Las acilectinas, aisladas de Tachypleus tridentatus , muestran una actividad aglutinante específica contra los eritrocitos de tipo A humanos. Las aglutininas anti-B como anti-BCJ y anti-BLD separadas de Charybdis japonica y Lymantria dispar , respectivamente, son valiosas tanto en la investigación como en la agrupación sanguínea de rutina. [dieciséis]
En el estudio del reconocimiento de carbohidratos por proteínas.
Las lectinas de plantas leguminosas, como PHA o concanavalina A , se han utilizado ampliamente como sistemas modelo para comprender la base molecular de cómo las proteínas reconocen los carbohidratos, porque son relativamente fáciles de obtener y tienen una amplia variedad de especificidades de azúcar. Las numerosas estructuras cristalinas de las lectinas de leguminosas han permitido conocer con detalle las interacciones atómicas entre los carbohidratos y las proteínas.
Como herramienta bioquímica
La concanavalina A y otras lectinas disponibles comercialmente se han utilizado ampliamente en cromatografía de afinidad para purificar glicoproteínas. [17]
En general, las proteínas se pueden caracterizar con respecto a las glicoformas y la estructura de carbohidratos mediante cromatografía de afinidad , transferencia , electroforesis de afinidad e inmunoelectroforesis de afinidad con lectinas, así como en micromatrices , como en micromatrices de lectinas asistidas por fluorescencia de campo evanescente . [18]
En la guerra bioquímica
Un ejemplo de los poderosos atributos biológicos de las lectinas es el agente de guerra bioquímica ricina. La proteína ricina se aísla de las semillas de la planta de aceite de ricino y comprende dos dominios proteicos . La abrina del guisante jequirity es similar:
- Un dominio es una lectina que se une a los residuos de galactosilo de la superficie celular y permite que la proteína entre en las células.
- El segundo dominio es una N- glicosidasa que escinde las nucleobases del ARN ribosómico, lo que da como resultado la inhibición de la síntesis de proteínas y la muerte celular.
Lectina dietética
Las lectinas están muy extendidas en la naturaleza y muchos alimentos contienen proteínas. Algunas lectinas pueden ser dañinas si se cocinan mal o se consumen en grandes cantidades. Son más potentes cuando están crudos; hervir, cocer o remojar en agua durante varias horas puede hacer que la mayoría de las lectinas se vuelvan inactivas. Sin embargo, cocinar frijoles crudos a fuego lento, como en una olla de cocción lenta , no eliminará todas las lectinas. [19] Sin embargo, las personas más sanas y longevas del mundo tienden a subsistir en gran medida con dietas basadas en plantas, que a menudo incluyen lectinas en abundancia. [20]
Algunas personas han propuesto dietas "sin lectina", basadas principalmente en los escritos de Steven Gundry . Una dieta típica sin lectina excluye una variedad de alimentos, incluidos la mayoría de los cereales, legumbres y legumbres, así como huevos, mariscos y muchas frutas y verduras básicas. Sin embargo, las afirmaciones de Gundry se consideran pseudociencia, y su libro "cita" estudios que no tienen nada que ver con las lectinas o incluso muestran que evitar el trigo, la cebada y el centeno conduce a bacterias menos beneficiosas y bacterias más dañinas, contrariamente a sus recomendaciones. [21] [22] [23] Más en serio, Gundry tiene un conflicto de intereses, porque vende suplementos que supuestamente protegen contra los efectos de las lectinas. En un infomercial que duró casi una hora, pronunció que los suministros se están agotando y les dijo a los espectadores que actuaran de inmediato y pidieran todo lo que pudieran almacenar. La necesidad de suplementos es igualmente el argumento crucial de su libro, en el que escribe: "Obtener todos los nutrientes que necesita simplemente no se puede hacer sin suplementos". [24]
Algunos estudios han encontrado que las lectinas pueden interferir con la absorción de algunos minerales, como calcio , hierro , fósforo y zinc . La unión de las lectinas a las células del tracto digestivo puede interrumpir la descomposición y absorción de algunos nutrientes y, dado que se unen a las células durante largos períodos de tiempo, algunas teorías sostienen que pueden desempeñar un papel en ciertas afecciones inflamatorias como la artritis reumatoide y diabetes tipo 1 , pero la investigación que respalda las afirmaciones de los efectos a largo plazo en la salud de los seres humanos es limitada y la mayoría de los estudios existentes se han centrado en países en desarrollo donde la desnutrición puede ser un factor o las opciones dietéticas son limitadas. [19]
Toxicidad
Las lectinas son uno de los muchos componentes tóxicos de muchas plantas crudas, que se inactivan mediante el procesamiento y la preparación adecuados (por ejemplo, cocción con calor, fermentación). [25] Por ejemplo, los frijoles crudos contienen naturalmente niveles tóxicos de lectina (por ejemplo, fitohemaglutinina). Los efectos adversos pueden incluir deficiencias nutricionales y reacciones inmunes ( alérgicas ). [26]
Hemaglutinación
Las lectinas se consideran una familia importante de antinutrientes proteicos , que son proteínas de unión a azúcares específicas que exhiben actividades reversibles de unión a carbohidratos. [27] Las lectinas son similares a los anticuerpos en su capacidad para aglutinar los glóbulos rojos. [28]
Se ha demostrado que muchas semillas de leguminosas contienen una alta actividad de lectina, denominada hemaglutinación. [29] La soja es el cultivo de leguminosas de grano más importante de esta categoría. Sus semillas contienen alta actividad de lectinas de soja ( aglutinina de soja o SBA).
Historia
Mucho antes de una comprensión más profunda de sus numerosas funciones biológicas, las lectinas vegetales, también conocidas como fitohemaglutininas, se destacaron por su especificidad particularmente alta para los glicoconjugados extraños (por ejemplo, los de hongos , invertebrados y animales) [30] y se utilizan en biomedicina para la sangre. pruebas celulares y en bioquímica para fraccionamiento . [ cita requerida ]
Aunque se descubrieron por primera vez hace más de 100 años en plantas, ahora se sabe que las lectinas están presentes en toda la naturaleza. Se cree que la primera descripción de una lectina fue dada por Peter Hermann Stillmark en su tesis doctoral presentada en 1888 a la Universidad de Dorpat . Stillmark aisló ricina, una hemaglutinina extremadamente tóxica, de semillas de la planta de ricino ( Ricinus communis ).
La primera lectina purificada a gran escala y disponible comercialmente fue la concanavalina A, que ahora es la lectina más utilizada para la caracterización y purificación de moléculas y estructuras celulares que contienen azúcar. [31] Las lectinas leguminosas son probablemente las lectinas mejor estudiadas.
Ver también
- Interacciones glucano-proteína
- bacilo turingiensico
- Con A Proteopedia 1bxh , lectina de hierba carmín Proteopedia 1uha , lectina de Artocarpus Proteopedia 1toq , lectina de Pterocarpus Proteopedia 1q8v , lectina de Urtica Proteopedia 1en2
- Vía de la lectina , ficolin
- Toxalbúmina
Referencias
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Otras lecturas
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enlaces externos
- Lectinas principales y lectinas conjugadas de diferentes fuentes naturales
- Functional Glycomics Gateway , una colaboración entre el Consortium for Functional Glycomics y Nature Publishing Group
- Proteopedia muestra más de 800 modelos moleculares tridimensionales de lectinas, fragmentos de lectinas y complejos con carbohidratos
- EY Laboratories, Inc., fabricante de lectina y conjugados de lectina
- Manual de purificación de proteínas recombinantes
- Lectinas inmovilizadas, medios cromatográficos
- Medicago AB, fabricante de lectina y conjugados de lectina